Азбука живої матерії. білки
Більш 4 млрд років тому на Землі з маленьких неорганічних молекул незбагненним чином виникли білки, що стали будівельними бло-ками живих організмів. Своїм біс-кінцевим різноманітністю все живе зобов'язане саме унікальним молекулами-лам білка, і інші форми життя у Всесвіті науці поки невідомі.
Білки, або протеїни (від грец. «Протос» - «перший»), - це природ-ні органічні сполуки, кото-які забезпечують всі життєві процеси будь-якого організму. З біл-ків побудовані кришталик ока і па-Утіна, панцир черепахи і отруйні речовини грибів. За допомогою білків ми переварюємо їжу і боремося з хворобами. Завдяки особливим білкам ночами світяться світлячки, а в гли бінах океану мерехтять таинствен-ним світлом медузи.
Білкових молекул в живій клітині в багато разів більше, ніж всіх інших (крім води, зрозуміло!). Вчені ви-яснілі, що у більшості організ-мов білки становлять понад полови-ни їх сухої маси. І різноманітність видів білків дуже велике - в одній клітці такого маленького організму, як бактерія Escherichia сой '(див. До- полнительную нарис «Об'єкт дослі-нання - прокаріоти»), насчіти-ється близько 3 тис. Різних білків.
Вперше білок було виділено (в ві-де клейковини) в 1728 р італійцем Якопо Бартоломео Беккари (1682- 1766) із пшеничного борошна. Це подію-тя прийнято вважати народженням хи-ми Академії білка. З тих пір майже за три століття з природних джерел отримані тисячі різних білків і досліджені їх властивості.
Молекула білка дуже довга. Хі-ки називають такі молекули полі-мірними (від грец. «Полі» - «багато» і «мерос» - «частина», «частка»). Действи-тельно, довга молекула полімеру складається з безлічі маленьких мо-лекул, пов'язаних один з одним. Так нанизуються на нитку намистинки в намисті. В полімерах роль нитки голок-рают хімічні зв'язки між намистин-ками-молекулами.
Секрет білків заховано в особ-ності цих самих намистин. Біль-шинство полімерів не приймає стійкої форми в просторі, уподібнюючись тим же бусам, у яких і не може бути просторової структури: повісиш їх на шию - вони візьмуть форму кільця або овалу, покладеш в коробку - згорнуться в клубок невизначеної форми. А ті-перь уявімо собі, що деякі намистинки можуть «злипатися» один з одним. Наприклад, червоні прітягі-ються до жовтим. Тоді весь ланцюжок прийме певну форму, зобов'язаний-ву своїм існуванням «сліпа-нию» жовтих і червоних бусинок
Щось подібне відбувається і в білках. Окремі маленькі молі-кули, що входять до складу білка, обла-дають здатністю «злипатися», так як між ними діють сили при-тяжіння. В результаті у будь-який белко-вої ланцюга є характерна тільки для неї просторова структура. Саме вона визначає чудові властивості білків. Без такої структури вони не могли б виконувати ті функ-ції, які здійснюють в живій клітині.
При тривалому кип'ятінні бел-ков в присутності сильних кислот або лугів білкові ланцюга розпаду-ються на складові їх молекули,
звані амінокислотами. Аміно-кислоти - це і є ті «намистинки», з яких складається білок, і влаштовані вони порівняно просто.
ЯК ВЛАШТОВАНА амінокислоти
У кожній молекулі амінокислоти є атом вуглецю, пов'язаний з чотирма заступниками. Один з них - атом водню, другий - кар-боксільная група -СООН. Вона ліг-ко "відпускає на волю» іон водоростей-да Н +, завдяки чому в назві амінокислот і присутнє слово «кислота». Третій заступник - ами-ногруппа -NH2 і, нарешті, четвёр-тий заступник - група атомів, ко-торую в загальному випадку позначають R. У всіх амінокислот R-групи різні, і кожна з них грає свою, дуже важливу роль.
Властивості «намистин», що відрізняють одну амінокислоту від іншої, прихованої-ти в R-групах (їх ще називають бо-ковимі ланцюгами). Що ж стосується групи -СООН, то хіміки-органі-ки відносяться до неї з великою поштою-ням: всім іншим атомам вуглецю в молекулі даються позначення в зави-ності від ступеня їх віддаленості від карбоксильної групи. Найближ-ший до неї атом називають а-атомом, другий - в-атомом, наступний - у-атомом і т. Д. Атом вуглецю в ами-нокіслотах, який знаходиться бли-же всіх до карбоксильної групи, т. Е. А- атом, пов'язаний також з аминогруппой, тому природні амінокислоти, що входять до складу білка, називають а-амінокислотами.
У природі зустрічаються також ами-нокіслоти, в яких NH ^-група пов'язана з більш віддаленими від кар-боксільной групи атомами углер-да. Однак для побудови білків природа вибрала саме а-амінокислоти. Це обумовлено перш за все тим, що тільки а-амінокислоти, з'єднані в довгі ланцюги, здатні забезпечити достатню міцність і стійкість структури великих білкових молекул.
Число а-амінокислот, відмінності-ющихся R-групою, велике. Але частіше за інших в білках зустрічається всього 20 різних амінокислот. Їх можна рас-розглядати як алфавіт «мови» бел-кової молекули. Хіміки називають ці головні амінокислоти стандарт-ними, основними або нормальними. Умовно основні амінокислоти де-лять на чотири класи.
У перший входять амінокислоти з неполярними бічними ланцюгами. У другій - амінокислоти, з-тримають полярну групу. Прямую-щие два становлять амінокислоти з бічними ланцюгами, які можуть заряджатися позитивно (вони обсягів по-диня в третій клас) або негативні-кові (четвертий). Наприклад, Діссен-циация карбоксильної групи дає аніон - СОО, а протонирование ато-ма азоту - катіон, наприклад -NH3 +. Бічні ланцюга аспарагінової і глута-Мінова кислот мають ще по одній карбоксильної групі -СООН, кото-раю при значеннях рН, характерних для живої клітини (рН = 7), розлучається з іоном водню (Н +) і приобрета-ет негативний заряд. Бічні це-пі амінокислот лізину, аргініну і гістидину заряджені позитивно, оскільки у них є атоми азоту, ко-торие, навпаки, можуть іон водню приєднувати.
Кожна а-амінокислота (крім гліцину) в залежності від взаємно-го розташування чотирьох замістити-лей може існувати в двох фор-мах. Вони відрізняються один від одного, як предмет від свого дзеркального від-ражения або як права рука від ле-виття. Такі сполуки отримали назву хоральних (від грен. «Хір» - «рука»). Хіральні молекули відкрив в 1848 р великий французький учё-ний Луї Пастер. Два типу оптичних ізомерів органічних молекул по-лучілі назви Д-форма (від лат. Dexter - «правий») і Z-форма (від лат. Laevus - «лівий»). До речі, одна з назв інших хіральних молі-кул - глюкози і фруктози - декст-троянда і левулоза. Примітно, що до складу білків входять лише Z-амінокислоти, і вся білкова життя на Землі - «ліва».
Для нормальної життєдіяльності-сти організм потребує повному на-борі з 20 основних a-Z-амінокислот. Але одні з них можуть бути синтезуються-вани в клітинах самого організму, а інші - повинні надходити в готовому вигляді з харчових продуктів. У пер-вом випадку амінокислоти називають замінними, а в другому - незамінний-мимі. Набір останніх для різних організмів різний. Наприклад, для білого щура незамінними являють-ся 10 амінокислот, а для молочнокислих бактерій - 16. Рослини можуть са-мостійно синтезувати найрізноманітніші амінокислоти, ство-вать такі, які не зустрічаються в білках.
Для зручності 20 головних аміно-кислот позначають символами, ис-пользуя одну або перші три букви російської чи англійської назви амінокислоти, наприклад аланин - Ала або А, гліцин - Гли або G.
ЩО ТАКЕ ПЕПТИД
Полімерна молекула білка утворює-ся при з'єднанні в довгу цепоч-ку бусинок-амінокислот. Вони нані-ни опиняються на нитку хімічних зв'язків завдяки інформацією всіх аміно-кислот амино- і карбоксильної груп-пам, приєднаним до а-атому вугле- роду.
Утворені в результаті такої реакції сполуки називаються пеп-тидами; (СО-NH-угруповання в них - це пептидная група, а зв'язок між атомами вуглецю і азоту - пептидний зв'язок (її ще називають амидной). Поєднуючи амінокислоти у вигляді пептидних зв'язків, мож-но отримати пептиди, що складаються із залишків дуже багатьох амінокислот. такі сполуки отримали назву поліпептиди. пОЛІПЕПТИДНИЙ будів-ение білкової молекули довів в 1902 р німецький хімік Еміль Гер-ман Фішер.