Оптична активність.
У всіх амінокислот, за винятком гліцину, до α-атому вуглецю приєднані чотири різні групи. З точки зору геометрії, чотири різні групи можуть бути приєднані двома способами, і відповідно є дві можливі конфігурації, або два ізомери, пов'язані один до одного, як предмет до свого дзеркального відображення, тобто як ліва рука до правої. Одну конфігурацію називають лівої, або лівообертальною (L), а іншу - правою, або правовращающей (D), оскільки два таких ізомери розрізняються напрямом обертання площини поляризованого світла. У білках зустрічаються тільки L-амінокислоти (виняток становить гліцин; він може бути представлений лише однією формою, оскільки у нього дві з чотирьох груп однакові), і всі вони мають оптичну активність (оскільки є тільки один ізомер). D-амінокислоти в природі рідкісні; вони зустрічаються в деяких антибіотиках і клітинної оболонці бактерій.
Послідовність амінокислот.
Амінокислоти в поліпептидного ланцюга розташовуються не випадковим чином, а в певному фіксованому порядку, і саме цей порядок визначає функції і властивості білка. Варіюючи порядок розташування 20 видів амінокислот, можна отримати величезне число різних білків, точно так же, як з букв алфавіту можна скласти безліч різних текстів.
У минулому на визначення амінокислотної послідовності якогось білка йшло нерідко кілька років. Пряме визначення і тепер досить трудомістка справа, хоча створені прилади, що дозволяють вести його автоматично. Зазвичай простіше буває визначити нуклеотидну послідовність відповідного гена і вивести з неї амінокислотну послідовність білка. До теперішнього часу вже визначені амінокислотні послідовності багатьох сотень білків. Функції розшифрованих білків, як правило, відомі, і це допомагає уявити собі можливі функції подібних білків, що утворюються, наприклад, при злоякісних новоутвореннях.
Складні білки.
Білки, що складаються з одних тільки амінокислот, називають простими. Часто, однак, до поліпептидного ланцюга бувають приєднані атом металу або яке-небудь хімічну сполуку, яка не є амінокислотою. Такі білки називаються складними. Прикладом може служити гемоглобін: він містить железопорфіріна, який визначає його червоний колір і дозволяє йому грати роль переносника кисню.
У назвах більшості складних білків міститься вказівка на природу приєднаних груп: в глікопротеїну присутні цукру, в ліпопротеїнів - жири. Якщо від приєднаної групи залежить каталітична активність ферменту, то її називають простетичної групою. Нерідко який-небудь вітамін відіграє роль простетичної групи або входить до її складу. Вітамін А, наприклад, приєднаний до одного з білків сітківки, визначає її чутливість до світла.
Третинна структура.
Важлива не стільки сама амінокислотна послідовність білка (первинна структура), скільки спосіб її укладання в просторі. По всій довжині поліпептидного ланцюга іони водню утворюють регулярні водневі зв'язку, які надають їй форму спіралі або шару (вторинна структура). З комбінації таких спіралей і шарів виникає компактна форма такого порядку - третинна структура білка. Навколо зв'язків, що утримують мономерні ланки ланцюга, можливі повороти на невеликі кути. Тому з чисто геометричної точки зору число можливих конфігурацій для будь-якої поліпептидного ланцюга нескінченно велике. Насправді ж кожен білок існує в нормі тільки в одній конфігурації, яка визначається його амінокислотною послідовністю. Структура ця не жорстка, вона як би «дихає» - коливається навколо якоїсь середньої конфігурації. Ланцюг складається в таку конфігурацію, при якій вільна енергія (здатність виконувати роботу) мінімальна, подібно до того як відпущена пружина стискається лише до стану, відповідного мінімуму вільної енергії. Нерідко одна частина ланцюга буває жорстко зчеплені з іншого дисульфідними (-S-S-) зв'язками між двома залишками цистеїну. Почасти саме тому цистеїн серед амінокислот відіграє особливо важливу роль.
Складність будови білків настільки велика, що поки ще неможливо обчислити третинну структуру білка, якщо навіть відома його амінокислотна послідовність. Але якщо вдається отримати кристали білка, то його третинну структуру можна визначити по дифракції рентгенівських променів.
У структурних, скорочувальних і деяких інших білків ланцюга витягнуті і кілька лежать поруч злегка згорнутих ланцюгів утворюють фібрили; фібрили, в свою чергу, складаються в більші утворення - волокна. Однак більшість білків в розчині має глобулярную форму: ланцюги згорнуті в глобуле, як пряжа в клубку. Вільна енергія при такій конфігурації мінімальна, оскільки гідрофобні ( «відштовхують воду») амінокислоти приховані всередині глобули, а гідрофільні ( «притягають воду») знаходяться на її поверхні.
Багато білки - це комплекси з декількох поліпептидних ланцюгів. Така будова називається четвертинної структурою білка. Молекула гемоглобіну, наприклад, складається з чотирьох субодиниць, кожна з яких представляє собою глобулярні білок.
Структурні білки завдяки своїй лінійної конфігурації утворюють волокна, у яких межа міцності на розрив дуже високий, глобулярна ж конфігурація дозволяє білкам вступати в специфічні взаємодії з іншими сполуками. На поверхні глобули при правильному укладанні ланцюгів виникають певної форми порожнини, в яких розміщені реакционноспособниє хімічні групи. Якщо даний білок - фермент, то інша, зазвичай менша, молекула якоїсь речовини входить в таку порожнину подібно до того, як ключ входить в замок; при цьому змінюється конфігурація електронної хмари молекули під впливом знаходяться в порожнині хімічних груп, і це змушує її певним чином реагувати. Таким способом фермент каталізує реакцію. У молекулах антитіл теж є порожнини, в яких різні чужорідні речовини зв'язуються і тим самим знешкоджуються. Модель «ключа і замка», пояснює взаємодію білків з іншими сполуками, дозволяє зрозуміти специфічність ферментів і антитіл, тобто їх здатність реагувати тільки з певними сполуками.
Білки у різних видів організмів.
Білки, що виконують одну і ту ж функцію у різних видів рослин і тварин і тому носять одне і те ж назву, мають і подібну конфігурацію. Вони, однак, не однакові за своєю амінокислотноїпослідовності. У міру того як види дивергируют від загального предка, деякі амінокислоти в певних положеннях заміщуються в результаті мутацій іншими. Шкідливі мутації, які є причиною спадкових хвороб, вибраковуються природним відбором, але корисні або принаймні нейтральні можуть зберігатися. Чим ближче один до одного два якихось біологічних виду, тим менше відмінностей виявляється в їх білках.
Деякі білки змінюються відносно швидко, інші дуже консервативні. До останніх належить, наприклад, цитохром с - дихальний фермент, наявний у більшості живих організмів. У людини і шимпанзе його амінокислотні послідовності ідентичні, а в цитохроме з пшениці іншими виявилися лише 38% амінокислот. Навіть порівнюючи людини і бактерії, схожість цитохромов з (відмінності зачіпають тут 65% амінокислот) все ще можна помітити, хоча загальний предок бактерії і людини жив на Землі близько двох мільярдів років тому. У наш час порівняння амінокислотних послідовностей часто використовують для побудови філогенетичного (генеалогічного) дерева, що відображає еволюційні зв'язки між різними організмами.
Денатурація.
Синтезована молекула білка, складаючись, набуває властиву їй конфігурацію. Ця конфігурація, однак, може зруйнуватися при нагріванні, при зміні рН, під дією органічних розчинників і навіть при простому збовтуванні розчину до появи на його поверхні бульбашок. Змінений у такий спосіб білок називають денатурованим; він втрачає свою біологічну активність і зазвичай стає нерозчинним. Добре знайомі всім приклади денатурованого білка - варені яйця або збиті вершки. Невеликі білки, що містять всього лише близько сотні амінокислот, здатні ренатуріровать, тобто знову купувати вихідну конфігурацію. Але більшість білків перетворюється при цьому просто в масу поплутаних поліпептидних ланцюгів і колишню конфігурацію не відновлює.