Хімія і хімічна технологія
Мал. 21-17. а-Спіраль, тип згортання білкової ланцюга, виявляється як в фібрилярних, так і в глобулярних білках. -спіраль була передбачена Л. Полингом і Р. Корі на основі експериментів по модельному побудови білків з урахуванням довжин зв'язків і валентних кутів, отриманих в результаті рентгеноструктурних досліджень окремих амінокислот і полімерів з двох-трьох амінокислот. Згодом ця структура була виявлена в білках волосся і вовни, в кератині шкіри і в таких глобулярних білках. як міоглобін і гемоглобін. [C.316]
У білку волосся і вовни, а також інших кератин а-спіралі багаторазово скручені один з одним в багатожильні тяжі, які утворюють видимі оком нитки. Ланцюги білків шовку витягнуті на всю довжину (а не згорнуті в спіраль) і з'єднані з паралельними ланцюгами водневими зв'язками в листи, показані на рис. 21-2, а. У глобулярних білках ланцюга не є повністю витягнутими або повністю згорнутими в а-спіраль щоб молекула мала компактну структуру. вона повинна бути належним чином деформована. У молекулі міоглобіну (див. Рис. 20-25) 153 амінокислоти білкової ланцюга згорнуті в вісім витків а-спіралі (позначені на малюнку буквами А-Н), які в свою чергу згорнуті так, що в результаті виходить компактна молекула. Витки Е і Р утворюють кишеню, в якому міститься група гема. і молекула кисню може зв'язуватися з атомом заліза цього гема. Подібним же чином побудована молекула гемоглобіну. яка складається з чотирьох міоглобінових одиниць (див. рис. 20-26). Невеликий білок цитохром с (див. Рис. 20-23) має менше місця для витків а-спіралі. 103 амінокислоти цього білка згорнуті навколо його групи гема подібно кокону, залишаючи до неї доступ тільки в одному місці. У більших ферментів, наприклад трипсину (223 амінокислоти) і карбоксипептидази (307 амінокислот) в центрі молекули є області, де білкова ланцюг робить ряд зигзагів, утворюючи кілька паралельних ниток, скріплених водневими зв'язками подібно до того, як це має місце в молекулі шовку. [C.317]
Полінг і Корі в цитованій роботі (1953) запропонували в якості моделі для р-кератину структуру хвилястого шару [c.316]
Кератин - основний компонент волосся, вовни, нігтів, пір'я, рогів і копит. Одна з форм кератину містить тільки спіральні структури (а-кератин), інша - тільки складчасті шари (Р-кератин). Можливий перехід а-форми в (3-форму. Оскільки перша форма більш розтяжна і в ній легко розриваються водневі зв'язки. Поліпептидні ланцюги набувають більш стійку (3-конформацію. Ці особливості кератинів дозволяють змінювати форму волосся і вовни при тепловій і механічній обробці. [ c.26]
А, що містить семічленную цикли. має гвинтову вісь симетрії третього порядку. Вона була запропонована Хаггінс для а-кератину структура приблизно вдвічі коротше плоскою, витягнутої ланцюга р-кератину. У волокнах а-кератину окремі спіралі з'єднуються між собою в шари за допомогою дисульфідних містків і за рахунок взаємодії бічних ланцюгів. М. Хаггінс показав, що плоска стрічкова структура а-кератину У. Астбері з трьома залишками на вигин не задовольняє експериментальним геометричним параметрам і реалізуватися не може. [C.16]
Структура волосся досить складна, як показано на рис. VII. 19 і рис. VII.20. Структурною одиницею є білкова ланцюг. альфа-кератин. Три скорочення ланцюга альфа -кератіна утворюють суперскрученості нитку, а 11 таких ниток складають мікрофібрилами. Кожна волосина складається з безлічі микрофибрилл, кожна з яких оточена тонким зовнішнім шаром - кутикулою. Це кілька шарів клітин, що лежать як солома на даху. [C.474]
У обьіних умовах ця група білкових речовин не розчиняється в розчинниках, які використовуються для розчинення фібрилярних білків. Особливістю первинної структури білків. що відносяться до групи кератинів. є відносно велика кількість сірковмісних ланок (Met, ys, yS - Sy). [C.377]
Первинна структура макромолекул кератину до теперішнього часу не уточнена, що обумовлено хімічної неоднорідністю білкового субстрату. а-Спіральні ділянки поліпептидних ланцюгів мають протяжність близько 100 А. [c.380]
Одним з важливих фібрилярних білків є кератин, з якого складається волосся, нігті, роги, голки дикобраза і т. Д. Кожен з власного досвіду знає, що кератин (від грец. Кегоз - ріг) служить для тварин прекрасним засобом захисту. оберігає їх від впливу несприятливих факторів навколишнього середовища. Англійський вчений в галузі молекулярної біології У. Т. Естбері (1898- 1961) виявив в 1931 р що волосся і інші кератину зазвичай дають характерні рентгенограми, що відповідають структурам, які він назвав структурами типу а-кератину, а в розтягнутих волоссі він отримав структури типу р-кератину. Структура а-кератину та ж, що і у а-спіралі (приставка а в терміні а-спіраль була обрана саме тому). Рентгенограми волосся показують, що поліпептидні а-спіралі не просто розташовані паралельно одна інший, але скручені подібно трьох- або семіжільним кабелям (рис. 15.6). [C.431]
При збільшенні вологості волоса до 5-7% відбувається екстремальне збільшення його щільності, що обумовлено гидратацией пептидних і інших полярних груп полімерного субстрату. При більшому вмісті води в кератині розвиваються пластифікаційних процеси, що ослабляють міжмолекулярні контакти і підвищують сегментального рухливість поліпептидних ланцюгів. Якби кератин був представлений в полімерному субстраті тільки одним типом вторинної структури - а-спіраллю, - то всі вони були б жорсткими паличкоподібними утвореннями. Але макромолекули білка включають і ділянки статистичних клубків, а також складчасті р-структури (правда, частка останніх невелика). [C.380]
Стрічки р-кератину, мабуть, не зливаються у вторинні спіралі. а розташовуються в пучку шарами або утворюють різні клубки Всі ці складніші комплекси а-спіралей або ланцюжків р-типу представляють третинну структуру білка. [C.177]
Молекулярний вага білків варіює в широких пределах- від декількох тисяч до десятків мільйонів. Порівняно простими є такі білки. як кератин, фиброин і ін. Білки цього типу звуться фібрилярних (ниткоподібних) білків. Ош володіють, як правило, досить високою жорсткістю і міцністю, в зв'язку з чим використовуються організмом для створення жорстких структур. Кератин, наприклад, служить основним білком шкіри, нігтів, волосся, рогів і пір'я. З натурального складаються шовкові нитки. До фібрилярні білків отіосітся також колаген. який входить до складу хрящів і сухожиль. [C.438]
При руйнуванні частини дисульфідних зв'язків волосся можна розтягнути більш, ніж в два рази в порівнянні з попередньою довжиною. Рентгенограма таких волосся показує, що ланцюга кератину в них мають структуру типу складчастого шару. Мабуть, в цьому випадку сусідні поліпептидні ланцюга в шарі паралельні. т. е. спрямовані в одну сторону (на амінокислотний залишок уздовж осі припадає 325 пм, в 2,17 рази більше, ніж в а-спіралі), а не антіпараллельни (довжина залишку 350 пм в 2,33. рази більше, ніж в а-спіралі). [C.433]