Константа - інгібування
Константа інгібування n - бензохинона в даному процесі дорівнює 4 5 при 60 С. [1]
Тут константа інгібування / c 0 l і швидкість залежить від першого ступеня інтенсивності світла. При цьому передбачається, що атоми С1 зникають при дифузії (або конвекції) до стінок по реакції першого порядку. Це більш-менш добре узгоджується з іншими роботами [30, 31] в цій області, хоча внаслідок труднощів, що виникають при застосуванні методу стаціонарних концентрацій, всі ці результати повинні бути прийняті з деякими застереженнями. Краггс [32], Алманд і Сквайр [32, 33] працювали з дуже низькими концентраціями Н2 і показали, що залежність від інтенсивності світла змінюється від I a при низьких концентраціях С12 (- 0 01 мм рт. Ст.) І низьких інтенсивностях світла до 1Ц при великих концентраціях С12 (- 450 мм рт. ст.) і великій інтенсивності світла. [2]
Тут константа інгібування г - 0 1 і швидкість залежить від першого ступеня інтенсивності світла. При цьому передбачається, що атоми G1 зникають при дифузії (або конвекції) до стінок по реакції першого порядку. Це більш-менш добре узгоджується з іншими роботами [30, 31] в цій області, хоча внаслідок труднощів, що виникають при застосуванні методу стаціонарних концентрацій, всі ці результати повинні бути прийняті з деякими застереженнями. Краггс [32], Алманд і Сквайр [32, 33] працювали з дуже низькими концентраціями Н2 і показали, що залежність від інтенсивності світла змінюється від I a при низьких концентраціях С1г (- 0 01 мм рт. Ст.) І низьких інтенсивностях світла до 1Ц' при великих концентраціях С12 (- - 450 мм рт. ст.) і великій інтенсивності світла. [3]
Зіставлення констант інгібування / Ci для фенілфосфата і величин До для 2 4 - і 2 6-дінітрофенілфосфатов показує, що нітрогрупи сприяють зв'язуванню, причому / г-нітрогрупа більш ефективна в цьому відношенні, ніж про-нітрогрупа. [4]
Величини констант інгібування відомі для різних процесів і інгібіторів. [5]
Ці речовини мають низьку константою інгібування зв'язування діазепаму мебрану переднього мозку щурів. [6]
Визначення констант зв'язування До і констант інгібування / Ci для міцелярно-каталітичних реакцій дозволяє, по крайней мере якісно, інтерпретувати вплив структури субстрату на природу процесу комплексоутворення з мицеллами і дає можливість порівняти константи зв'язування в міцелярних системах з константами зв'язування в ферментативних реакціях. Обмежене число даних такого роду не дозволяє поки зробити яких би то ні було широких узагальнень. [8]
Ставлення / Сю / к0бр визначається як константа інгібування З пг. [9]
Вважаючи, що ставлення величин К, для ефірів і амідів збігається з відношенням констант інгібування (Ki) для аміду і ізопропілового ефіру N-ацетил-о - триптофану, рівним 2 9, Бендер обчислив справжню величину / (, для цих ефірів. Обчислені величини 3 для цих трьох ефірів узгоджуються між собою, а величини 2 для чотирьох з'єднань добре корелюють з порядком нук-леофільності, визначеним на підставі констант швидкостей другого порядку лужного гідролізу цих сполук. [10]
З цього рівняння випливає, що величина / 5о при постійній концентрації субстрату однозначно визначає величину константи інгібування. Зауважимо, що для окремого випадку дуже малих концентрацій субстрату, коли AT [S] 1, значення / 50 чисельно дорівнює величині, зворотній константі інгібування. [11]
Величину К [E] - I] / [EI], яка являє собою константу дисоціації комплексу ферменту з інгібітором, називають константою інгібування. Таким чином, при конкурентному інгібі-ровании збільшується константа Міхаеліса, а максимальна швидкість ферментативної реакції залишається незмінною. [12]