Вивчення комплексоутворення валиномицина з різними катіонами показало надзвичайно високу селективність цього комплексона по відношенню до типу катіона. Це пов'язано з розмірами центру зв'язування катіона в молекулі валиномицина. Так, іон калію точно вміщується в центрі зв'язування. а іон натрію, який має дещо менші розміри, не утримується всередині молекули і проскакує через нього. Тому валиномицин забезпечує переважний перенесення калію (в порівнянні з натрієм) чер мембрану. [C.130]
Молекула АТФ з цитоплазми зв'язується з активним центром однієї з а-субодиниць АТФ-ази (конформація Е. Приєднання АТФ супроводжується зв'язуванням трьох іонів натрію. Що активує каталітичну активність ферменту. Відбувається гідроліз АТФ, при цьому фосфорилируется карбоксильная група бічного ланцюга залишку аспарагінової кислоти інший субодиниці . [c.312]
Останнім часом встановлено й інші важливі для організму функції N3 +, спрямовані на зміну упаковки нуклеїнових кислот і білків, оскільки зв'язування натрію іонними центрами макромолекул може стабілізувати їх в певних конформаціях. Здатність До + стабілізувати структуру макромолекул різко відрізняється від такої у Ка +. [C.106]
Ця реакція лежить в основі широко використовуваного методу виявлення шіффово підстав в білках і введення ізотопних міток. Наприклад, можна використовувати мічений ізотопом альдегід або амін або ввести радіоактивну мітку. використовуючи Н-якому боргідрід натрію (так званий бортрітід) для відновлення в реакції (7-39). Подальший гідроліз білка (кислотний або ферментативний) дозволяє встановити, з бічної групою якої амінокислоти був пов'язаний субстрат, а частковий гідроліз дозволяє локалізувати центр зв'язування в пептидного ланцюга. [C.144]
Сукцинат убихинон -редуктазою (СУР) каталізує окислення сукцинату убіхінон. За даними електрофорезу, в поліакриламідному гелі в присутності додецилсульфату натрію фермент складається з 3 -4 поліпептидів. Субодиниці з молекулярними масами 70 000 і 28 000 Так є власне сукцинатдегідрогеназу. в субстратсвязивающем центрі якої відбувається дегидрирование сукцината низькомолекулярні компоненти комплексу І (м. м. ок. 15 000 Да) надають сукцинатдегідрогеназу реактивність по відношенню до убіхінон. чутливість до специфічних інгібіторів і, мабуть, беруть участь у зв'язуванні ферменту з мембраною. Виділення препарату СУР засноване на екстракції ферменту з мембрани за допомогою неионного детергента тритона Х-100 і концентрування препарату охолодженим ацетоном. Подальше фракціонування сульфатом амонію і очищення на Кальдій-фосфатному гелі дозволяють отримати фермент в високоочищеним стані з каталітичної активністю близько 25 мкмоль окисленого сукцинату в 1 хв на [c.423]
Калій і натрій можуть досить легко проникати в ліпідні фази. Області фосфоліпідної мембрани, що містять фосфосахара, зазвичай більш ефективно накопичують калій. Лігандні властивості білків дуже складні. Молекули білка містять іонні і дипольні центри. Зв'язування кальцію з аніонами - один із шляхів формування мостікових зв'язків між білками. Добре пов'язують кальцій глікопротеїди мембран, так само як і катіони К + і Иа +. Крім того, К +, Иа + і Са + можуть перебувати в мембранах як вільно рухаються іони в селективних каналах, а також у примембранних шарах. [C.34]
Сольові градієнти - це самі звичайні способи елюції білків з ионообменников. Оскільки зміни pH в колонці можна підтримувати за рахунок буфе рного дії білків і угруповань носія, солі вільно цроходят через колонку, якщо не обмінюються на протівоіони. Але навіть в цьому випадку концентрація солі зберігається на колишньому рівні, хоча склад її змінюється. Зазвичай для отримання градієнта використовують хлориди калію або натрію лінійний градієнт створюють за допомогою простого змішувача (див. Рис. 4.19). Можна уявити собі два способи дії солей. Сіль може безпосередньо витісняти білок іони (наприклад, хлорид-іони в ДЕАЕ-адсарбентах) займають позитивно заряджені центри зв'язування і блокують приєднання до них білків. Можна також припустити, що вся система знаходиться в стані рівноваги. при якому навіть міцно зв'язуються білки якийсь час залишаються неадсорбованими в присутності іонів солі значно послаблюється тяжіння між вільним білком і адсорбентом. У будь-якому випадку десорбувати білок заміщається протилежно зарядженими іонами, [c.115]
При іонному каталізі дію отрути зводиться до зв'язування розташованих на поверхні каталітично активних іонів. У найбільш поширеному випадку кислотного іонного каталізу отруєння настає при нейтралізації поверхневих центрів кислотності. Тому підстави, включаючи лугу і ами-носоедіненія, є каталітичними отрутами. Оскільки активні іони таких кислотних каталізаторів, як алюмосилікати, займають всього 2-3% загальної поверхні каталізатора. незначної кількості отрути, наприклад їдкого натру або пиридинового підстави. "Досить, щоб отруїти каталізатор. [C.53]
Видимий ефективність Реаком була пояснена матричних ефектом іона натрію. який завдяки освіті координаційних зв'язків з атомами кисню здатний ефективно стабілізувати квазі-циклічну конформацию субстрату 318 иа стадії циклізації. Тим самим забезпечується примусове зближення реагують центрів, різко полегшує утворення циклічного продукту - натрієвого комплексу 315а, Декомплексація останнього і дає 18-членний краун ефір 315. Та ж реакція при спробі її проведення в присутності гідроксиду літію або амонію не дає 315, а призводить до утворення ациклических олігомерних ефірів. Подальші дослідження надійно підтвердили справедливість концепції многоцентрового зв'язування. і на цій основі розвинулася самостійна область органічної хімії. про яку ми більш детально поговоримо в гл. 4, [c.224]
Девіс. Джеймс і Леккі [2036] підтримали теорію зв'язування центрів. зробивши подальший крок у її розвитку. Вони припустили, що поверхневі комплекси утворюються додатково до наявної простий іонізації груп ОН на поверхні навіть в разі іонів натрію. Використовувалася програма, складена для ЕОМ, з метою знаходження рівноважного стану в розчині, причому бралося до уваги велике число змінних величин. Отримані результати показують, що або катіон з зарядженим центром на поверхні утворює іонну пару. або поверхневий комплекс виявляється неіснуючим. Важливим є те, що навіть прості однозарядні катіони металів. мабуть, зв'язуються з поверхнею завдяки координації з атомом кисню групи S10H. Такі поверхневі групи більш кислі, ніж групи ОН монокремневой кислоти, яка має, ймовірно, набагато меншу тенденцію до утворення комплексів з іонами металів (див. Гл. 2). [C.921]
Як було зазначено вище, ізоціаніди також можуть виступати в якості окислювальних субстратів нітрогенази [140-142]. Вони відновлюються в вуглеводні, що містять атом вуглецю ізонітрільной групи. і первинні аміни. утворюються з фрагмента R-N. Ізоціаніди, так само як і азот, приєднуються до атомів перехідних металів кінцем молекули. При відновленні пов'язаного метілізонітріла в якості основного продукту шестіелектронной реакції утворюється метан, тоді як при відновленні некоординованою молекули ізонітріл процес йде в основному до диметиламина - продукту пятіелектронной реакції. Таке поєднання властивостей робить ізоціаніди чудовим субстратом при вивченні як біологічних нитрогеназа. так і модельних систем. При використанні в якості каталізатора комплексу молібден - цистеїн складу 1 + 1 основними продуктами відновлення ізонітріл борогідридом натрію є етилен і етан [137]. Як і в разі ацетиленових субстратів, експериментальні дані узгоджуються з каталітичної активністю мономерних молібденових комплексів. Відновлення слабо відзначено зниження молекулярним азотом та більш ефективно пригнічується окисом вуглецю. Досліди з N2 показали, що азот як інгібітор цієї реакції відновлюється до аміаку і що молекули N2 і RN зв'язуються одними і тими ж центрами, мабуть, атомами молібдену. Крім того, азот і окис вуглецю - конкурентні інгібітори відновлення ізоціаніди нітрогеназой. що переконливо показує наявність у молібдену властивостей, необхідних для зв'язування і відновлення субстратів. На рис. 49 [c.318]
На фільтрувальну папір нанесіть одну за одною. 2-3 краплі 10-процентного розчину Ма2НР04. У центр утворився вологого плями помістіть краплю випробуваного розчину. Після того, як крапля вбереться в фільтр, в середину плями додайте ще краплю розчину гідрофосфату натрію для більш повного зв'язування заліза і марганцю. Потім пляма на [c.124]
Примітка. Шість основних послідовних реакцій включають зв'язування іонів натрію Е -конформером. його взаємодія з АТР і освіту фосфорилированного интермедиата (стадія 1), оклюзію іонів Иа + конформацией Е Р (стадія 2), що активується іонами перехід Е Р -> Е Р, що призводить до звільнення іонів Na + в позаклітинне середовище і зв'язування з іонним центром позаклітинного калію (стадія 3), окклюдірованіе іонів (стадія 4), дефосфорілірованіе ферменту. внаслідок якого іони вивільняються у внутрішньоклітинний простір (стадія 5), і перехід конформагдіі Е в конформацію Ер що обумовлює початок нового циклу (стадія 6), [c.44]
TOB набуває спорідненість до індивідуального ділянці зв'язування в активному центрі ферменту. яке умовно можна позначити відповідно до природи зв'язуються субстратів. Одна ділянка зв'язування о-діанізідіна, а інший - гідрохінону (рис. 59). В о-ді-анізидиновим ділянці крім о-діанізідіна серед досліджуваних нами субстратів можуть зв'язуватися хлорпромазин. ІУК, триптофан. строфантин G, аскорбінова кислота. НАДН, амід III, саліцилат натрію. а в гидрохиноновую ділянці - ферроцианид калію. тріфтазін. тиопроперазин, дігоксин. Причому субстрати, що зв'язуються в одній ділянці, можуть конкурувати межцу собою за ділянку зв'язування, що проявляється в диференційованому їх окисленні. При цьому вибірковість обумовлюється природою субстрату і його спорідненістю до ділянки зв'язування, доступністю електроннотранспортной шляхів до Геміні. [C.140]