ПЕПСИН. фермент класу гідролаз, що каталізує гідроліз білків і пептидів. Мовляв. маса пепсину свині ок. 35 тис. (Фермент виділений в кристалічних. Стані); молекула складається з поліпептидного ланцюга, що містить 327 амінокислотних залишків, і одного залишку фосфорної к-ти, що утворює фосфоефірную зв'язок з гідроксильною групою залишку серину в положенні 68 (відщеплення фосфатної групи не позначається на ферментативних св-вах пепсину). Розміри молекули 5,5 · 4,5 · 3,2 нм; вона складається з двох частин (доменів), між якими знаходиться область активного центру ферменту, що включає два каталитически важливих залишку аспарагінової к-ти (в положеннях 32 і 215).
Міститься пепсин в шлунковому соку ссавців, птахів, рептилій і риб. Утворюється гл. обр. в клітинах залоз слизової шлунка у вигляді неактивного попередника-пепсиногена, к-рий після відщеплення пептиду, що складається з 44 амінокислотних залишків, перетворюється. в активний фермент. Пепсин наиб. стійкий при рН 5, при рН вище 6 відбувається його швидка і необоротна інактивація. Оптим. ката-літіч. активність при гідролізі білків-прі рН ок. 2, нізкомол. субстратів - при рН 3,5; РІ 2,08 (для дефосфо-рілір. білка).
П епсін бере участь у перетравлюванні білків в шлунково-кишковому тракті. При гідролізі білків і поліпептидів має досить шірокойспеціфічностью. Розщеплює практично всі білки ростить. і тваринного походження за винятком протаминов (глобулярні білки) і керати-нів. Гідролізує синтетичні. нізкомол. пептидні субстрати, а також депсіпептіди, проявляючи специфічність до гідрофобним амінокислотам.
Відзначено зниження пепсин епоксидами [напр. 1,2-епокси-3- (n-нітрофеноксі) пропаном] і диазосоединение (напр. Метиловим ефіром N-діазоацетілнорлейціна) у присутності. іонів Cu 2 +. Ці інгібітори вибірково реагують з карбоксильною групою залишку аспарагінової к-ти в по додатку 32 або 215. Сильний інгібітор пепсину пепстатін (пентапептид, що продукується штамом Streptomyces).
П епсін застосовують як лек. ср-во при розладах травлення, викликаних секреторною недостатністю шлунка, а також в сироваріння та при визначенні первинної структури білків. Визначення рівня пепсину в організмі використовують для діагностування деяких захворювань шлунково-кишкового тракту.