Пошук значення / тлумачення слів
Розділ дуже простий у використанні. У запропоноване поле досить ввести потрібне слово, і ми вам видамо список його значень. Хочеться відзначити, що наш сайт надає дані з різних джерел - енциклопедичного, тлумачного, словообразовательного словників. Також тут можна познайомитися з прикладами вживання введеного вами слова.
Словник медичних термінів
Велика Радянська Енциклопедія
вкорочення м'яза, в результаті якого вона проводить механічну роботу. М. с. забезпечує здатність тварин і людини до довільних рухів. Найбільш важлива складова частина м'язової тканини ≈ білки (16,5≈20,9%), в тому числі контрактильні, що зумовлюють здатність м'яза до скорочення. Значний інтерес представляють механоактівние миофибриллярних білки, вивчення яких було розпочато В. Кюне (1864). Важливі дані, що характеризують фізико-хімічні та біохімічні властивості механоактівних м'язових білків, були отримані А. Я. Данилевським (1881≈88). У 1-ій половині 20 ст. В. А. Енгельгардт і М. Н. Любімова (1939) встановили, що основною контрактільний білок м'язів ≈ миозин ≈ володіє аденозінтріфосфатазную активністю, а А. Сент-Дьyoрдьі і Ф. Б. Штрауб показали (1942≈43), що входить до склад міофібрил білок складається в основному з 2 компонентів ≈ міозину і актину. Взаємодія цих фібрилярних білків і лежить в основі феномена скорочення всіляких контрактільних органел та органів руху (див. М'язи). Періодичні зміна фізичного стану м'язових білків, що обумовлює можливість поперемінного скорочення і розслаблення м'язів і виконання ними механічної роботи, очевидно, пов'язано з певними дають енергію біохімічними процесами. Енгельгардтом і Любимова (1939≈42) було виявлено, що особливим чином приготовані з міозину нитки при взаємодії з розчином АТФ різко змінюють свої механічні властивості (еластичність і розтяжність). Одночасно відбувається розщеплення АТФ з утворенням АДФ і неорганічного фосфату. Це відкриття заклало фундамент для нового напряму в біохімії ≈ механохімії М. с. Надалі Сент-Дьyoрдьі і Штрауб показали, що істинним скорочувальним білком є не міозин, а його комплекс з актином ≈ актоміозін. Скороченню при взаємодії з АТФ піддаються як вимочені у воді або 50% -ному гліцерині м'язові волокна, так і нитки, приготовані з актомиозинового гелів (синерезис гелю). Ці досліди підтверджують, що енергія, необхідна для скорочення м'язів, звільняється в результаті взаємодії актомиозина з АТФ з розщепленням останнього на АДФ і H3PO4. При цьому звільняється велика кількість енергії (8≈10 ккал, або 33,5≈41,9 кДж, на 1 моль АТФ). Однак справжній механізм цієї реакції залишається все ще незрозумілим. Вважають, що термінальна фосфатная угруповання АТФ при взаємодії з актомиозином переноситься на міозин без проміжного освіти тепла з утворенням багатою енергією фосфорильованій форми актомиозина, здатної до скорочення. Молекулярна маса міозину, певна методом ультрацентрифугирования, близька до 500 тис. Молекула міозину може бути розщеплена без розриву ковалентних зв'язків на більш дрібні субодиниці (рис. 1): 2 «важкі» поліпептидні ланцюжки з молекулярною масою понад 210 000 і 2 (по ін. даними, 3) коротких ( «легких») поліпептиду з молекулярною масою близько 20 000 кожен. За даними електронної мікроскопії, молекула міозину складається ніби з 2 частин ≈ потовщеною «головки» і довгого «хвоста». Загальна довжина молекули ≈ близько 1600 А. Велике число відповідно розташованих в просторі макромолекул міозину утворює в поперечнополосатого волокні товсті (міозіновие) нитки. В освіті поперечних містків між товстими (міозіновимі) і тонкими (актиновими) нитками безпосередньо беруть участь, по-видимому, «головки» миозинових молекул. Молекулярна маса мономера актину близька до 46 000 (раніше приймалася близько 70 000). Встановлено і його первинна структура: число, природа і послідовність включення в поліпептидний ланцюг амінокислотних залишків. Молекули фибриллярного актину (Ф-актину) утворені 2 спіральними ланцюжками, що складаються з безлічі намистин ≈ молекул глобулярного актину (мономера актину, або Г-актину). У саркомер поперечнополосатого волокна нитки Ф-актину просторово відмежовані від ниток міозину. Взаємодія систем двох типів ниток здійснюється за рахунок енергії, що звільняється при розщепленні АТФ в присутності іонів Ca2 + (рис. 2). Т. к. При роботі м'язів АТФ постійно споживається, для тривалого здійснення двухфазной м'язової діяльності необхідно безперервне відновлення АТФ ≈ її ресинтез. Ресинтез АТФ з АДФ і H3PO4 містить ряд дають енергію перетворень. Найважливіші з них:
перенесення фосфатної групи з фосфокреатину (Крф) на АДФ. Ця реакція забезпечує швидкий, що відбувається вже під час скорочення м'язи, ресинтез АТФ за рахунок споживання креатинфосфату;
глікогеноліз, або гліколіз (розщеплення глікогену або глюкози з утворенням молочної кислоти);
тканинне дихання (утворення АТФ в мітохондріях м'язових волокон за рахунок енергії окислення головним чином вуглеводів, жирних кислот і ненасичених фосфоліпідів). Деяка кількість АТФ може утворюватися також в результаті міокіназной реакції з АДФ: 2 АДФ><АМФ + АТФ. Фосфорилирование креатина за счёт АТФ с образованием КрФ осуществляется в процессе гликолиза и тканевого дыхания. Ре-синтез КрФ и гликогена происходит главным образом в фазе отдыха после расслабления мышцы. Скелетная мышца, находящаяся в анаэробных условиях или в условиях кислородного голодания ( гипоксии ), способна к выполнению некоторого количества работы. Однако утомление в этих случаях наступает значительно раньше, чем в присутствии кислорода, и сопровождается накоплением в мышце молочной кислоты.
А. В. Палладіним, Д. Л. Фердманом, Н. Н. Яковлєвим та ін. Отримані дані про біохімічної суті тренування м'язів. С. Є. Северіним продемонстрована здатність дипептидов (карнозина, анзерина) відновлювати працездатність стомлених м'язів і впливати на передачу нервових імпульсів з нерва на м'яз.
Двофазний механізм М. с. не вичерпується викладеними уявленнями. У деяких комах (жуки, бджоли, мухи, комарі та ін.) Частота скорочень м'язів крил багато вище частоти надходять нервових імпульсів. Ці м'язи підпорядкована нейрогенному, а миогенной ритму. Вони можуть здійснювати коливання (осциллировать) кілька сот разів в 1 сек. Осциляція цих м'язів не пов'язана зі зміною концентрації Ca2 + в саркоплазме м'язових волокон. Можливість автоматичної двофазної діяльності клітинних органел руху в присутності АТФ можна спостерігати на клітинних моделях ≈ сперматозоїдах, миготливого епітелію, ундулірующіх мембранах трипаносом і ін. Осциляції органел руху відбувається зі звичайною для даного виду клітин швидкістю при постійній концентрації Ca і триває до тих пір, поки в розчині зберігається відомий надлишок АТФ. Механізм такої осциляції органел руху, а також міофібрил, мабуть, може бути зрозумілий лише виходячи з існування взаємозв'язку між ферментативної активністю (здатністю розщеплювати АТФ) і станом (конформацией) макромолекул скорочувального субстрату.
Літ. см. при ст. М'язи.
М'язове скорочення - реакція м'язових клітин на вплив нейромедіатора. рідше гормону. що виявляється в зменшенні довжини клітини. Це життєво важлива функція організму, пов'язана з оборонними, дихальними, харчовими, статевими, видільними і іншими фізіологічними процесами.
Всі види довільних рухів - ходьба. міміка. руху очних яблук, ковтання. дихання і т. п. здійснюються за рахунок скелетних м'язів. Мимовільні рухи - перистальтика шлунка і кишечника, зміна тонусу кровоносних судин, підтримання тонусу сечового міхура - обумовлені скороченням гладкої мускулатури. Робота серця забезпечується скороченням серцевого мускулатури.