АК зв'язуються пептидними зв'язками в поліпептидний ланцюг.
Складна структурна організація.
Каталітична. Багато білки є ферментами
Регуляторна. Деякі гормони є білками
Структурна. У всі структури живої клітини входять білки.
Рецепторная. Білки є обов'язковим компонентом рецепторів, здатні впізнавати інші молекули.
Транпортная. Транспорт жирів, лікарських речовин і д.р.
Опорна. Колаген, білки кісткової тканини.
7.Енергетіческая. Окислення 1 грама білка супроводжується виділенням 17 кДж енергії. В добу 15% енергії утворюється за рахунок розпаду Б.
Скорочувальна. Актин, міозин м'язів.
Імунологічна. Антитіла є білками.
СТРУКТУРНА ОРГАНІЗАЦІЯ БІЛКІВ. Властивості білків обумовлені їх структурою.
ПЕРВИННА СТРУКТУРА - послідовне з'єднання АК в поліпептидного ланцюга за допомогою пептидних зв'язків.
Властивості поліпептидного ланцюга залежать від складових її АК.
Порядок АК в ланцюзі встановлюється за допомогою секвенування - процедура виявлення послідовності АК. Вперше було проведено в 1958 р Ф. Сенджер на інсуліні.
ВТОРИННА СТРУКТУРА - спосіб укладання в просторі поліпептидного ланцюга. Утворюється за рахунок водневих зв'язків між 1 і 4 АК.
Виділяють 3 види вторинної структури:
Альфа спіраль (Л.ПОЛЛІНГ) - виток становить від 3 до 6 АК. Термінатором спіралі є АК-проліну.
Бетта складчастий шар.
Петлі поліпептидного ланцюга (з'єднувальні петлі).
Третинна структура - укладка вторинної структури більш компактно, у вигляді глобул або фібрил. Здійснюється за рахунок водневих, іонних, Дисульфідні і гідрофобних зв'язків.
Домени - це фрагменти поліпептидного ланцюга, подібні за властивостями з самостійними глобулярними білками. Домен автономний. Домени виникають в результаті злиття декількох генів окремих білків.
Четвертинних структуру - об'єднання декількох доменів. П. Гемоглобін-4 субодиниць.
ФІЗИКО-хімічні властивості БІЛКІВ. КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ.
Фізико-хімічні властивості білків. Їх використання для розділення білків.
Принципи класифікації білків.
Характеристика простих білків.
ФІЗИКО-хімічні властивості БІЛКІВ.
1.Молекулярная маса білків визначає багато властивостей білків: седиментация, дифузія, щільність білкових розчинів, колоїдні властивості білків і ін. Характеристики.
Молекулярна маса: інсулін (5700)
Молекулярну масу білка можна визначити за швидкістю седиментації (осадження) при ультрацентрифугирование, тобто при прискоренні 100000-500000 дальтон. На підставі цього визначають коефіцієнт седиментації, який позначають S (в честь Сведберг). Він запропонував за одиницю коефіцієнта седиментації величину 10-13 ступеня. S більшості білків коливається в межах 1-2 Сведберг. Др. методом визначення молекулярної маси є метод гельфільтраціі (молекулярне просіювання). Використовується штучно створені гранули, що мають пори (гранули сефадексе). Всередину гранули можуть проникати тільки з'єднання певного розміру: молекули невеликого розміру входять в гранули, а великі швидше вимиваються. Молекулярна маса розраховується орієнтовно. Буфер не затримується, а білок рухається тим повільніше, чим менше молекулярна маса.