Міофібрили - органели клітин м'язів, що забезпечують їх скорочення. Служать для скорочень м'язових волокон. Миофибрилла - ниткоподібна структура, що складається з саркомерів. Кожен саркомер має довжину близько 2 мкм і містить два типи білкових філаментів: тонкі міофіламенти з актину і товсті філаменти з міозину. Межі між саркомерами (Z-диски) складаються з особливих білків, до яких кріпляться кінці Актинові філаментів. Міозіновие філаменти також кріпляться до кордонів саркомера за допомогою ниток з білка тітін (тайтіна). З Актинові філаменти пов'язані допоміжні білки - небулін і білки тропонин-тропоміозинового комплексу.
У людини товщина міофібрил становить 1-2 мкм, а їх довжина може досягати довжини всієї клітини (до декількох сантиметрів). Одна клітина містить зазвичай кілька десятків міофібрил, на їх частку припадає до 2/3 сухої маси м'язових клітин.
Скоротливі елементи - міофібрили - займають більшу частину обсягу міоцитів. У нетренованих м'язах міофібрили розташовані, розсіяно, а тренованих вони згруповані в пучки, звані полями Конгейма.
Мікроскопічне вивчення будови міофібрил показало, що вони мають діаметр близько 1 мкм і складаються з чергуються світлих і темних ділянок або дисків. В м'язових клітинах міофібрили розташовуються таким чином, що світлі і темні ділянки поруч розташованих міофібрил збігаються, що створює видиму під мікроскопом поперечну ісчертанность всього м'язового волокна.
Використання електронного мікроскопа з дуже великим збільшенням дозволило розшифрувати будову міофібрил і встановити причини наявності у них світлих і темних ділянок. Було виявлено, що міофібрили є складними структурами, побудованими в свою чергу, з великого числа м'язових ниток дух типів - товстих і тонких. Товсті в два рази товще тонких, відповідно 15 і 7 нм.
Складаються міофібрили з чергуються пучків паралельно розташованих товстих і тонких ниток, які кінцями заходять один на одного.
Ділянка міофібрили, що складається з товстих ниток і знаходяться між ними решт тонких ниток, має подвійне променезаломлення. Під мікроскопом ці ділянки здаються темними і отримали назву анізотропних або темних дисків (А-диски).
Тонкі ділянки складаються з тонких ниток і виглядають світлими, тому що не мають подвійне променезаломлення і легко пропускають світло. Такі ділянки називаються ізотропним або світлими дисками (I-диски).
Малюнок. Схема будови міофібрили
В середині пучка тонких ниток (диск I) поперечно розташовується тонка пластинка з білка, яка фіксує положення м'язових ниток в просторі і одночасно впорядковуючи розташування А- і I-дисків багатьох міофібрил. Ця платівка добре видно під мікроскопом і названа Z-платівкою або Z-лінією.
Диски А мають в середині більш світлу смугу - зону Н, перерізану темнішою М - зоною.
Ділянка між сусідніми Z-лініями називається саркомер. Кожна миофибрилла складається з декількох сотень саркомерів (до 1000-1200).
Малюнок. Структура м'язи на різних рівнях організації: а -мишечное волокно; б - розташування міофібрили в спочиває м'язі
Кожен саркомер включає: 1) мережа поперечних трубочок, орієнтованих під кутом 90 ° до поздовжньої осі волокна і з'єднуються з зовнішньою поверхнею клітини; 2) саркоплаз-тичних ретикулум, що становить 8-10% об'єму клітини; 3) кілька мітохондрій. Довжина саркомера обумовлена генетично і в ході спортивного тренування будь-якої спрямованості не змінюється.
Диски I складаються тільки з тонких філаментів, а диски А - з філаментів двох типів. Зона Н містить тільки товсті філаменти, лінія Z скріплює тонкі філаменти між собою. Між товстими і тонкими филаментами розташовані поперечні містки (спайки) товщиною близько 3 нм; відстань між цими мости-ками 40 нм.
Вивчення хімічного складу міофібрил показало, що тонкі і товсті нитки утворені білками. Паличкоподібна молекула міозину складається з двох ідентичних основних ланцюгів (по 200 кДа) і чотирьох легких ланцюгів (по 20 кДа), загальна маса міозину близько 500 кДа.
Товсті нитки (мікрофіламенти) складаються з білка міозину. Ці білки утворюють подвійну спіраль з глобулярної головкою на кінці, приєднаної до дуже довгому стрижні. Стрижень є двухцепочечную а-спирализованную супер-спіраль.
Міозіновие головки мають АТФазной активністю, тобто здатністю розщеплювати АТФ. Друга ділянка міозину забезпечує зв'язок товстих ниток з тонкими. Загальна струк-тура міозину показана на малюнку.
Малюнок. Схематичне зображення молекули міозину
Тонкі нитки складаються з білків актину, тропоніну і тропомиозина.
Основний білок в даному випадку актин. Він володіє двома найважливішими властивостями:
- утворює фібрилярний актин, здатний до швидкої полімеризації;
- актин здатний з'єднуватися з міозіновимі головками поперечними містками.
Актин -водорастворімий глобулярний білок з молекулярною масою 42 кДа; ця форма актину позначається як G-актин. В ми-м'язової волокні актин знаходиться в полимеризованной формі, яка позначається як F-актин. Тонкі філаменти м'язи об-утворених двунитчатую актиновими структурами, пов'язаними між собою нековалентними зв'язками.
Інші білки тонких ниток допомагають актину здійснювати його функції.
Тропонин (Тн), мо-лекулярная маса якого близько 76 кДа. Він являє собою сферичну молекулу, що складається з трьох різних субодиниць, які отримали назву відповідно до виконуваних функція-ми: тропоміозінсвязивающей (Тн-Т), інгібуючої (Тн-1) і кальційзв'язуючий (Тн-С). Кожен компонент тонких філа-ментів з'єднується з двома іншими нековалентними зв'язками:
У м'язі, де всі розглянуті компоненти зібрані разом в тонкому филаменте (рис.), Тропомиозин блокує приєднання-ня міозіновой головки до що знаходиться поруч молекулами глобулярного актину тонких ниток (F-актину).
Молекули міозину об'єднуються, утворюючи філаменти, со-стоять приблизно з 400 паличковидних молекул, пов'язаних один з одним таким чином, що пари головок миозинових молекул лягають на відстані 14,3 нм один від одного; вони розташовуються по спіралі (рис.). Міозіновие нитки стикуються «хвіст до хвоста».
Малюнок. Упаковка миозинових молекул при утворенні товстого філамента
Міозин виконує три біологічно важливі функції:
· При фізіологічних значеннях іонної сили і рН молекулами-ли міозину спонтанно утворюють волокно.
· Міозин має каталітичної активністю, т. Е. Є ферментом. У 1939 р ВА Енгельгардт і М. Н. Любимова виявили, що міозин здатний каталізувати гідроліз АТФ. Ця реакція є безпосереднім джерелом вільної енергії, що не-обходимой для м'язового скорочення.
· Міозин пов'язує полимеризованной форму актину - ос-новного білкового компонента тонких міофібрил. Саме ця взаємодія, як буде показано нижче, грає ключову роль в м'язовому скороченні.
РЕФЛЕКС (лат. Reflexus - зворотний рух, відображення) - реакція організму на роздратування, здійснювана за участю нервової системи. З рефлексами пов'язані практично всі аспекти життєдіяльності організму. За способом утворення виділяють безумовні рефлекси, що передаються у спадок, і умовні рефлекси, що виникають в процесі індивідуального розвитку і відображають накопичення нових навичок. Умовні рефлекси формуються на основі безумовних за участю вищих відділів головного мозку, завдяки цьому організм змінює програму своїх дій залежно від внутрішніх або зовнішніх умов.
Рефлекси класифікують за біологічним значенням (захисні, харчові, статеві та ін.). способу викликання (рефлекс розтягування і ін.). характером відповідної реакції (згинальних, мігательний, блювотний і ін.). виконавчому органу (колінний, ахилові, зіничний).
Виділяють нормальні (фізіологічні) і патологічні рефлекси, т. Е. Що спостерігаються тільки при тих чи інших захворюваннях. Дослідження нормальних і патологічних рефлексів є важливою частиною неврологічного огляду, дозволяючи оцінити збереження тих чи інших структур нервової системи; при цьому досліджують глибокі (сухожилкові і періостальних) і поверхневі (шкірні) рефлекси. При ураженні периферичних нервових структур (напр. Нервів, сплетень, корінців) рефлекси знижуються (гіпорефлексія) або випадають (арефлексія). При ураженні кортико-спінальних (пірамідних) шляхів спостерігається пожвавлення глибоких рефлексів (гіперрефлексія). випадання поверхневих рефлексів (напр. черевних). поява патологічних рефлексів. За допомогою рефлексів здійснюється лік. вплив фізіотерапії, рефлексотерапії, деяких лікарських