Хімія і хімічна технологія
Прикладом молекулярної хвороби. причина якої нині зовсім ясна. може служити феррігемоглобінемія. Це захворювання пов'язане з тим, що в аномальній молекулі гемоглобіну два атома з чотирьох атомів заліза (II) легко окислюються до стану заліза (III), в той час як два інших атома залишаються в двозарядний стані. З'єднання гемоглобіну з молекулами кисню в легенях і їх звільнення в тканинах може проходити тільки в тому випадку, якщо атом ж- [c.467]
Зв'язок гема з поліпептидного ланцюгом здійснюється за рахунок координації іона заліза з атомом азоту гістидину (п'ята амінокислота У Глобиному) Шостим лигандом можуть виступати О2, СО і ін Комплекс гемоглобіну з молекулярним киснем О2, званий оксигемоглобіном, чудовий тим, що іон заліза Ре при цьому не окислюється, а переходить з високоспінового стану в нізкоспіновое, зменшуючи свій радіус і вдавлюючись в площину порфінового кільця Молекула кисню. таким чином, виявляється в утвореному поліпептидного ланцюгом гідрофобному кишені, з якого витіснена вода З цієї причини аніони С1. НСО. 804. фосфати не можуть увійти в комплекс як шостого ліганда [c.910]
На підставі деяких явищ, які не перебувають у безпосередньому зв'язку з катализом, відомо, що в результаті зв'язування з білком властивості речовини можуть піддаватися глибокої зміни. Так, гем являє собою нерозчинний у воді і нез наполегливість речовина, швидко перетворюється при зіткненні з повітрям в гематин внаслідок окислення Ре "в Ке". Навпаки, гемоглобін, що утворюється в результаті зв'язування гема з білком - глобіном, є розчинною у воді речовиною, що створює оборотне з'єднання з молекулами кисню - оксигемоглобін. в якому залізо зберігає двовалентний стан. Відомі й інші протеїди, що містять пов'язаний гем, але з іншими білками. ніж з глобіном, наприклад пероксидаза. каталаза. цитохром і дихальний фермент Варбурга. Жоден з цих протеидов не зв'язується можна зупинити з киснем. але деякі з них можна зупинити окислюються в форми з тривалентні залізом. Природно, що ці відмінності в поведінці обумовлені характером відповідних білків, так як простетичної група - гем - одна і та ж у всіх випадках. [C.799]
Гемоглобін здійснює перенесення кисню від легенів до різних органів, в яких протікають реакції окислення. Молекула гемоглобіну складається з двох пар поліпептидних ланцюгів (їх амінокислотна послідовність відома) і чотирьох гемов, з'єднаних слабкими зв'язками з гло-бінов частиною (див. Гл. IV). П'яте і шосте лігандні місця атома заліза гема зайняті двома імідазольна групами гистидинового залишків глобина. Гемоглобін має чудову здатність вступати в оборотну реакцію з молекулярним киснем. утворюючи оксигемоглобін. в якому кисень замінює одну з імідазольних груп і стає шостим лигандом атома заліза, причому саме залізо не окислюється. Метгемоглобін. в якому / келезо окислено до тривалентного стану. ие здатний з'єднуватися з киснем. Крім кисню гемоглобін з'єднується і з іншими невеликими молекулами або іонами. Слід, зокрема, відзначити його здатність утворити дуже міцний комплекс з окисом вуглецю, чим і пояснюється відома токсичність цієї сполуки. Гем служить коферментом і деяких інших білків. по своїй біохімічній [c.233]
Під час вилучення гемоглобіну з еритроцитів, при його обробці оцтовою кислотою і хлоридом натрію або при нагріванні гем відділяється від глобіну, двовалентне залізо (Ре Ф) окислюється до тривалентного (Ре. Феррі-стан) і гем перетворюється в гемін - міцні червоні кристали, що містять аніон хлору [c.544]
Деякі аномальні гемоглобіни пов'язані із захворюванням метгемоглобінемією. Ре 11) в таких гемоглобіну окислено до Ре (1І), в силу чого ці білки вже не можуть функціонувати як переносники кисню. У зв'язку з цим особливу важливість представляють мутації, що стосуються Н15-87 а-ланцюга або Н15-92 р-ланцюга, є лігандами заліза гема. У HЬrwate Н15-87 в а-ланцюга заміщений на Туг, а в НЬнуае Рагк Туг заміщає Н15-92 в р-ланцюга. В обох випадках фенольний гідроксил тирозину, мабуть, утворює електростатичний зв'язок з Ре +, стабілізуючи тим самьш це валентний стан. [C.560]
При отруєнні оксидами азоту. парами нитробензола і іншими сполуками частина гемоглобіну окислюється в метгемоглобін (ПЬОП), що містить тривалентне залізо. Метгемоглобін також втрачає здатність до переносу кисню від легенів до тканин, тому при метгемо-глобінеміі (внаслідок отруєння окислювачами) в залежності від ступеня отруєння може настати смерть від нестачі кисню. Якщо вчасно надати допомогу, тобто підвищити парціальний тиск кисню (вдихання чистого кисню), то і в цьому випадку можна вивести хворого з небезпечного стану. [C.84]
В організмі людини основний механізм передачі кисню від легенів до тканин полягає в оборотної асоціації молекулярного кисню з білком гемоглобіном. Ця речовина можна розглядати як би складається з двох основних компонентів - білка глобіну і містить залізо системи норфірінових кілець, яка називається гемом. Нормальна оборотна асоціація гемоглобіну з киснем відбувається без зміни окисного стану атома заліза, утворює хелати. Якщо атом заліза гемгруппи окислиться до тривалентного стану. утворився метгемоглобін вже не буде здатний зв'язувати кисень. Коли велика частка гемоглобіну крові перетвориться в метгемоглобін. сюособность крові передавати кисень сильно погіршиться, що може навіть призвести до смерті. Фізіологічний результат цієї дії нагадує отруєння окисом вуглецю, так як в обох випадках тканини не можуть отримувати кисень. [C.206]