Значення - константа - Міхаеліс
Значення константи Міхаеліса може бути використано для визначення концентрації субстрату, необхідного для отримання максимальної швидкості реакції, а так само при вирішенні питання про ідентичність ферментів, отриманих з різних джерел. Для різних класів ферментів значення константи Міхаеліса зазвичай сильно відрізняються. У табл. 29 наведені значення константи Міхаеліса для деяких ферментів. [1]
Визначте значення константи Міхаеліса і максимальної швидкості для гідролізу метилового ефіру N-ацетил - Ь - валіну, катализируемого а-химотрипсином. [2]
З даних таблиці випливає, що значення констант Міхаеліса для субстратів вельми істотно розрізняються за швидкістю гідролізу і коливаються не в настільки великих межах, як V. Крім того, швидкість ферментативного процесу не знаходиться в простій зв'язку з константою Міхаеліса: зі збільшенням До т вона не падає, а зростає. [3]
Висока спорідненість дегидрогеназ до стероїдів ілюструється значеннями констант Міхаеліса. для 1 2-дегідрогеназ з Nocardia restrictus [110] і Pseudomonas testosteroni [34] Кі-2 5 10 - Б М (андростен - діон), а для 4 5а - дегідрогенази з P. Максимальна активність ферментів у всіх трьох випадках пов'язана з концентрацією субстрату близько 1 10 - М при більш високих концентраціях стероїди проявляють інгібуючу дію. [4]
Константа Міхаеліса має велике значення при вивченні ферментативних реакцій, так як вона служить мірою спорідненості між ферментом і субстратом: чим більше їх здатність до утворення комплексу ES, тим менше Km, і навпаки. Значення константи Міхаеліса залежить від природи досліджуваного ферменту, а в тих випадках, коли він діє на кілька субстратів, - і від природи субстрату, на який він діє. [5]
Значення константи Міхаеліса може бути використано для визначення концентрації субстрату, необхідного для отримання максимальної швидкості реакції, а так само при вирішенні питання про ідентичність ферментів, отриманих з різних джерел. Для різних класів ферментів значення константи Міхаеліса зазвичай сильно відрізняються. У табл. 29 наведені значення константи Міхаеліса для деяких ферментів. [6]
Потрібно зауважити, що рівняння (16), будучи рівнянням равнобочной гіперболи, за допомогою алгебраїчних перетворень може бути лінеаризоване. Використання лінійних графіків зручно для оцінки максимальних швидкостей реакцій і значень константи Міхаеліса (Кт), а також для вивчення розкиду експериментальних точок відносно прямої, який може свідчити або про експериментальні помилки, або про якісь неврахованих особливостях механізму реакції. [8]
На закінчення необхідно згадати про використання співвідношення Холдейна для розрізнення різновидів механізму з потрійним комплексом. У вираз для сумарної константи рівноваги будь-якої оборотної ферментативної реакції входять не тільки максимальні швидкості прямої і зворотної реакції, але і значення констант Міхаеліса. [9]
Значення константи Міхаеліса може бути використано для визначення концентрації субстрату, необхідного для отримання максимальної швидкості реакції, а так само при вирішенні питання про ідентичність ферментів, отриманих з різних джерел. Для різних класів ферментів значення константи Міхаеліса зазвичай сильно відрізняються. У табл. 29 наведені значення константи Міхаеліса для деяких ферментів. [10]
Сторінки: 1