Поведінка білків в середовищі визначається деякими чинниками, залежними від самого білка. Їх поліелектролітний характер обумовлений амінокислотним складом, особливо складом кислих або основних амінокислот. а також числом і розташуванням гідрофільних (полярних або іонізіруемих) і гідрофобних (неполярних) ділянок. Вплив багатодітній родині і різні характеристики іонних сил, описані вище, які стабілізують або не стабілізуються просторову конфігурацію білка і характер асоційованих небілкових груп. [C.415]
Просторова конфігурація поліпептидного ланцюга. точніше тип поліпептидного спіралі, визначає вторинну структуру білка. Вона представлена в основному а-спіраллю, яка фіксована водневими зв'язками (стор. 45). [C.46]
Просторова конфігурація білків і їх роль в хімії організму. [C.8]
Надзвичайно вражаючим є той факт, що лише один з двох можливих оптичних ізомерів кожної з двадцяти чотирьох амінокислот виявлено в тваринних і рослинних білках і що такий ізомер має одну і ту ж просторову конфігурацію для всіх амінокислот природних білків т. Е. У всіх випадках атом водню . карбоксильная група [c.485]
Макромолекулярний етап, під час якого були вивчені детально механізм реакції і просторова конфігурація тих макромолекулярних систем, які беруть участь в біосинтезі білка. [C.265]
Як тільки формування поліпептидного ланцюга закінчено, вона знімається з рибосоми в навколишнє середовище. приймаючи характерну просторову конфігурацію, типову для даного специфічного білка. Рибосомная РНК бере участь в цьому процесі. мабуть, по стехіометрії-зації а не з каталітичного типу. [C.346]
Навіть якщо припустити, що білкова молекула являє собою довге, нитевидное освіту (просторова конфігурація якого може приймати саму химерну форму), важко собі уявити будь-яку впорядкованість в білкової системі. Однак фотографія кристалічного рослинного білка. отримана за допомогою електронного мікроскопа (фіг. 81), дає підставу вважати, що принаймні деякі, а ймовірно більшість білків, можуть якимось чином існувати в цілком певних конформаціях. або формах. Саме вторинна структура білка дає можливість утворювати такі унікальні форми білкової молекули. [C.314]
Всі ці зв'язки в загальному досить слабкі, але їх спільна дія призводить до стабілізації дуже складної просторової конфігурації білка. Ці особливості структури білка обумовлюють хімічний примхливий рельєф поверхні його гігантської молекули. Групи атомів, що знаходяться на великій відстані в поліпептидного ланцюга. виявляються зближеними. Виникаючі при цьому комбінації амінокислотних залишків в більшій кількості випадків діють як каталітично активні центри. Явище це настільки поширене, що деякі біохіміки взагалі всякий білок вважають каталитически активним. [C.162]
Унаслідок крайньої складності білкового набору, синтезованого клітинами ссавців. вивчення всієї проблеми на молекулярному рівні вимагає багато часу і часто призводить до неоднозначних результатів. Практично дуже цікавою здається область імунологічних досліджень вивчається реакція багатоклітинних систем на введення чужорідних тіл-антигенів. Антигени - це, як правило, макромолекули-білки або полісахариди потрапляючи в організм, вони викликають утворення особливих плазматичних клітин, що синтезують антитіла. Антитіла, покинувши клітку, вступають в контакт з антигеном. Антитіла мають в молекулі дві точки одна специфічна і щодо хімічної природи, і щодо просторової конфігурації, а інша подібна у різних антитіл. Антитіла з'єднуються з антигеном, і продукт реакції виводиться з організму особливими клітинами, що поглинають весь виник комплекс антиген - антитіло. Ймовірно, поява антигену стимулює утворення плазматичних клітин з якихось попередників і потім викликає синтез специфічної м-РНК, на якій і виходить білок. розрахований на захоплення даного антигену. [C.214]
Таким ось чином зумовлюються і формуються хоча і негомогенні. але тим не менше впорядковані конфігурації поверхонь. і можна легко зрозуміти, що ці зміни відіграють вирішальну роль при взаємодії білків з їх хімічними партнерами цим останнім також властива та чи інша просторова конфігурація, так що вони можуть поєднуватися тільки з таким білком. який має відповідну форму поверхні, і [c.36]
Хоча ми ще не в змозі досить задовільно пояснити механізм дії різних іонів на скоротні білки м'язового волокна, проте немає жодного сумніву в тому, що просторова конфігурація м'язового волокна тісно пов'язана з наявністю на його поверхні електричного заряду. Це підтверджується і тим, що pH м'язи підвищується при її пасивному розтягуванні [137, 138]. [C.192]
Желатину, яку отримують при нагріванні колагену, не володіє антигенними властивостями. Цей факт спочатку намагалися пояснити відсутністю в цьому білку тирозину. Однак желатину не набуває антигенних властивостей і після приєднання до неї тирозину [17], диазосоединений [18] або йоду [19]. В даний час відсутність антигенних властивостей у желатини приписують кількох причин 1) желатину являє собою денатурований в результаті нагрівання білок і внаслідок цього не має певної внутрішньої структурою [20] 2) при введенні в організм вона не відкладається в місцях утворення антитіл, але швидко виводиться з організму [18, 19] 3) желатину містить велику кількість гліцину. Оскільки гліцин не містить в а-положенні бічних ланцюгів. пептидні ланцюга. до складу яких входить гліцин, можуть вільно обертатися навколо своєї довгої осі, що тягне за собою порушення їх просторової конфігурації [21]. У зв'язку з цим пептидні ланцюга желатин не володіють жорсткою структурою. яка є одним з необхідних умов імунологічної специфічності білків. [C.333]
Ще за часів Пастера було відомо, що білки мають оптичну активність. Надалі було з'ясовано, що це обумовлюється оптичною активністю входять до складу білків амінокислот. У міру розвитку конфігуративно досліджень з'ясувалося, що знаходять в білках амінокислоти мають однакову просторову конфігурацію. належать до -Поруч. Відомо лише дуже невелике число винятків, сам характер яких лише сильніше підкреслює правило. Неприродні просторові ізомери амінокислот знайдені в складі деяких антибіотиків. в бактеріях. [C.635]
Білки характеризуються тому структурної і оптичної ізомерії і, крім того, пространсгвенной конфігурацією молекули. виникає в результаті певного складання пептидних ланцюгів. Така просторова конфігурація молекул отримала назву конформації. Ймовірно, конформацией молекули пояснюється ще одна особливість білків -їх підвищена лабільність (нестійкість), легкість перетворення глобулярних білків в фібрилярні, легкість денатурації, що виражається у втраті білком здатності розчинятися. [C.434]
В даному розділі специфічність протеолітичних ферментів розглядається стосовно до селективного розщеплення поліпептидів і білків з відомим порядком розташування амінокислот. Слід, однак, мати на увазі, що порядок розташування амінокислотних залишків в ланцюзі не визначає повністю просторові взаємодії. При згортанні ланцюга і появу, наприклад, структури а-спіралі бічні ланцюга послідовно розташованих амінокислотних залишків виступають з спіралі через певні проміжки і повернені один до одного на кут, ра-вний приблизно 100 ° по відношенню до осі спіралі. Свобода обертання бічних ланцюгів обумовлює значну різноманітність займаних ними положень вони можуть бути віддалені від іншого-бічного ланцюга або пептидного зв'язку. розташованих на відстані декількох амінокислотних залишків в головного ланцюга. на таку ж відстань, як і від свого амінокислотного залишку або пептидного зв'язку. Крім того, можлива взаємодія між бічними ланцюгами і пептидними зв'язками. розташованими поруч геометрично. але належать до значно віддаленим один від одного в ланцюзі амінокислотним залишкам або навіть до іншої поліпептидного ланцюга молекул. Таким чином. знання просторової конфігурації може виявитися настільки ж важливим при вирішенні даного питання, як і знання послідовності розташування амінокислот. [C.179]
Амінокислоти, що входять до складу білків. належать до ряду а-амінокислот. Всі вони, за винятком оптично недіяльного гліцину, мають асиметричне будова При цьому, незалежно від різного напрямку обертання в їх розчинах все білкові амінокислоти відносяться по конфігурації а-С-атома до -Поруч, т. Е. Конфігурація їх а-С-атома відповідає просторової конфігурації -молочне кислоти або п'ятого С-атома -глюкози. Такі амінокислоти як цистин, ізолейцин, треонін і оксіпролія мають два асиметричних С-атома і можуть існувати у вигляді чотирьох стереоізомерних [c.146]
Білки дуже різноманітні за хімічною будовою. просторової конфігурації та обов'язків. які вони виконують в живій клітині. До розуміння цього дослідники прийшли довгим і складним шляхом в середині минулого століття, наприклад, панувала курйозна теорія, відповідно до якої будь-який білок представляє собою комбінацію одного і того ж цеглинки - протеїну - з атомами сірки або фосфору. Як і чогось вважалося, що протеїн - це С4оНб2Ию012. Нині від цієї теорії залишилася тільки назва протеїни. іноді застосовується до білків. Для сортування за молекулярною масою білкових недоторка, теряюшіх свої найважливіші властивості навіть при найніжніших хімічних або теплових впливах. застосовується принцип. за допомогою якого можна і віджимати білизну після прання і розділяти ізотопи. [C.112]
Детальний механізм. запропонований тут, дає можливу відповідь на питання, підняті на початку цього розділу. Чому макромолекули білка можуть самі по собі діяти як ферменти Чому вони так специфічні у виборі речовини. на яке вони діють Згідно описаного механізму. можна припустити, що ділянку ферменту повинен мати дуже жорсткою просторовою конформацией. Жорстка структура. отже, необхідна як каркас, на якому розташовані різні частини активної ділянки. З усіх макромолекул, з якими ми зустрічалися в цій книзі, одні білки здатні виконувати таку роль. Їх специфічність теж пояснюється строго визначеними розмірами активної ділянки. Просторова конфігурація активного центру. точно визначена для реакцій з іонами фумаровой або (-) - яблучної кислоти. очевидно, не підійде для інших молекул. які можуть нагадувати іони фумаровой кислоти або (-) - яблучної кислоти хімічно, але будуть відрізнятися від них просторової структурою. [C.738]
Нарешті, слід зупинитися на припущенні, висловленому поруч дослідників щодо того, що біологічна активність антибіотиків - поліпептидів, а також і деяких інших антибіотиків якимось чином пов'язана з наявністю в їх молекулах складових частин. мають просторову конфігурацію. протилежну тій, яка зазвичай зустрічається в речовинах природного походження. Дійсно, в даний час відомо, що до складу пеніцилінів входить -діметілцістеін. тоді як в білках знайдений тільки / -цістеін. Ізвгстно також, що обидва моносахарида, в одящіе до складу молекули стрептоміцину (N-мегілглю-козамін і стрептоза), належать до / -Поруч, тоді як зустрічаються в природі моносахариди зазвичай ставляться до rf-ряду. В цьому розділі вже підкреслювалося, що до складу трьох найважливіших антибіотиків - поліпептидів (грамицидина С, тироцидину і грамицидина) входять деякі rf-амінокислоти, тоді як зазвичай в природних продуктах зустрічаються / -амінокислоти. Цікаво відзначити, що до складу антибіотика зовсім іншим типу - гліотоксін входить залишок i / аланина. [C.196]