Білки являють собою найчисленніший і найбільш різноманітний клас органічних сполук клітини. Це біологічні гетерополімери, мономерами яких є амінокислоти.
За хімічним складом амінокислоти - це сполуки, що містять одну карбоксильну групу (-COOH) і одну амінну (-NH2), пов'язані з одним атомом вуглецю, до якого приєднана бічний ланцюг - будь-якої радикал R. Саме радикал надає амінокислоті її неповторні властивості.
В освіті білків беруть участь тільки 20 амінокислот. Вони називаються фундаментальними. або основними:
Деякі з амінокислот не синтезуються в організмах тварин і людини і повинні надходити з рослинною їжею. Вони називаються незамінними:
Амінокислоти, з'єднуючись один з одним ковалентними пептидними зв'язками, утворюють різної довжини пептиди. Пептидного (амидной) називається ковалентний зв'язок, утворена карбоксильною групою однієї амінокислоти і аминной групою інший.
Білки являють собою високомолекулярні поліпептиди, до складу яких входять від ста до декількох тисяч амінокислот.
Виділяють чотири рівні організації білків.
- Первинна структура (послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі). Утворюється за рахунок ковалентних пептидних зв'язків між амінокислотними залишками. Первинна структура визначається послідовністю нуклеотидів в ділянці молекули ДНК, що кодує даний білок. Первинна структура будь-якого білка унікальна і визначає його форму, властивості і функції. Молекули білків можуть приймати різні просторові форми (конформації). Існують вторинна, третинна і четвертинна просторові структури білкової молекули.
- Вторинна структура. Утворюється укладанням поліпептидних ланцюгів в α-спіраль або β-структуру. Вона підтримується за рахунок водневих зв'язків між атомами водню груп NH- і атомами кисню груп CO-. α-Спіраль формується в результаті скручування поліпептидного ланцюга в спіраль з однаковими відстанями між витками. Вона характерна для глобулярних білків. мають сферичну форму глобули. β-Структура являє собою поздовжнє укладання трьох поліпептидних ланцюгів. Вона характерна для фібрилярних білків, що мають витягнуту форму фібрили.
- Третинна структура. Утворюється при згортанні спіралі в клубок (глобулу, домен). Домени - глобулоподобние освіти з гідрофобною серцевиною і гідрофільних зовнішнім шаром. Третинна структура формується за рахунок зв'язків, що утворюються між радикалами (R) амінокислот, за рахунок іонних, гідрофобних і дисперсійних взаємодій, а також за рахунок утворення дисульфідних (S-S) зв'язків між радикалами цистеїну.
- Четвертичная структура. Характерна для складних білків, що складаються з двох і більше поліпептидних ланцюгів (глобул), не пов'язаних ковалентними зв'язками, а також для білків, що містять небілкові компоненти (іони металів, коферменти). Четвертичная структура підтримується в основному силами міжмолекулярної тяжіння і в меншій мірі - водневими і іонними зв'язками.
Конфігурація білка залежить від послідовності амінокислот, але на неї можуть впливати і конкретні умови, в яких знаходиться білок.
Втрата білковою молекулою своєї структурної організації називається денатурацією. Денатурація може бути оборотною і безповоротною. При оборотної денатурації руйнується четвертичная, третинна і вторинна структури, але завдяки збереженню первинної структури при поверненні нормальних умов можлива ренатурації білка - відновлення нормальної (нативної) конформації. При незворотною денатурації відбувається руйнування первинної структури білка. Денатурація може бути викликана високою температурою (вище 45 ° С), зневодненням, жорстким випромінюванням і іншими факторами. Зміна конформації (просторової структури) білкової молекули лежить в основі ряду функцій білків (сигнальні, антигенні властивості і ін.).
За хімічним складом розрізняють прості і складні білки. Прості білки складаються тільки з амінокислот (фібрилярні білки, антитіла - імуноглобуліни). Складні білки містять білкову частину і небілкової - простетичноїгрупи. Розрізняють ліпопротеїни (містять ліпіди), глікопротеїни (вуглеводи), Фосфопротеіни (одну або кілька фосфатних груп), металопротеїни (різні метали), нуклеопротеїнами (нуклеїнові кислоти). Простетичноїгрупи зазвичай грають важливу роль при виконанні білком його біологічної функції.
Функції білків різні:
- Каталітична (ферментативна) функція. Всі ферменти є білками. Білки-ферменти каталізують протікання в організмі хімічних реакцій. Наприклад, каталаза розкладає перекис водню, амілаза - гідролізують крохмаль, ліпаза - жири, трипсин - білки, нуклеаза - нуклеїнові кислоти, ДНК-полімераза каталізує подвоєння ДНК.
- Будівельна (структурна) функція. Її здійснюють фібрилярні білки. Наприклад, кератин міститься в нігтях, волоссі, вовни, пір'ї, рогах, копитах; колаген - в кістках, хрящах, сухожиллях; еластин - в зв'язках, стінках кровоносних судин.
- Транспортна функція. Ряд білків здатний приєднувати і переносити різні речовини. Наприклад, гемоглобін переносить кисень і вуглекислий газ, білки-переносники здійснюють полегшену дифузію через плазматичну мембрану клітини.
- Гормональна (регуляторна) функція. Багато гормонів є білками, пептидами, глікопептидами. Наприклад, соматотропін регулює зростання; інсулін і глюкагон регулюють рівень глюкози в крові: інсулін підвищує проникність клітинних мембран для глюкози, що посилює її розщеплення в тканинах, відкладення глікогену в печінці, глюкагон сприяє перетворенню глікогену печінки в глюкозу.
- Захисна функція. Наприклад, імуноглобуліни крові є антитілами; інтерферони - універсальні противірусні білки; фібрин і тромбін беруть участь в згортанні крові.
- Скорочувальна (рухова) функція. Наприклад, актин і міозин утворюють мікрофіламенти і здійснюють скорочення м'язів, тубулін утворює мікротрубочки і забезпечує роботу веретена поділу.
- Рецепторная (сигнальна) функція. Наприклад, глікопротеїни входять до складу глікокаліксу і сприймають інформацію з навколишнього середовища; опсин - складова частина світлочутливих пігментів родопсину і йодопсіна, що знаходяться в клітинах сітківки ока.
- Енергетична функція. При розщепленні 1 г білків вивільняється 17,6 кДж енергії, необхідної для життєдіяльності організму.
- Запасающая функція. Наприклад, альбумін запасає воду в яєчному жовтку, міоглобін містить запас кисню в хребетних м'язах, білки насіння бобових рослин є сховищем запасу поживних речовин для зародка.
Білки-ферменти каталізують протікання в організмі хімічних реакцій. Ці реакції в силу енергетичних причин самі по собі або взагалі не протікають в організмі, або протікають надто повільно.
Ферментативну реакцію можна виразити таким чином: E + S → [ES] → E + P, де E - фермент; S - субстрат; ES - фермент-субстратної комплекс; P - продукти реакції.
Субстрат можна зупинити реагує з ферментом з утворенням фермент-субстратного комплексу, який потім розпадається з утворенням продукту реакції. Фермент не входить до складу кінцевих продуктів реакції.
У молекулі ферменту є активний центр. що складається з двох ділянок - сорбційної (відповідає за зв'язування ферменту з молекулою субстрату) і каталітичного (відповідає за перебіг власне каталізу). В ході реакції фермент пов'язує субстрат, послідовно змінює його конфігурацію, утворюючи ряд проміжних молекул, що дають в кінцевому підсумку продукти реакції.
Відмінність ферментів від каталізаторів неорганічної природи полягає в наступному:
- один фермент каталізує тільки один тип реакцій;
- активність ферментів обмежена досить вузькими температурними рамками (зазвичай 35-45 ° C);
- ферменти активні при певних значеннях pH (більшість в слабощелочной середовищі).