Каталаза - фермент, виявлений майже у всіх живих організмах. Основна його функція - каталізувати реакцію розкладання перекису водню до нешкідливих для організму речовин. Каталаза має велике значення для життєдіяльності клітин, так як захищає їх від руйнування активними формами кисню.
Загальні відомості
Фермент каталаза відноситься до Оксидоредуктази - обширного класу ферментів, які каталізують перенесення електронів від молекули-відновника (донора) до молекули-окислювача (акцептору).
Оптимальний pH для роботи каталази в людському організмі близько 7, однак, швидкість реакції істотно не змінюється при значеннях показника водню від 6,8 до 7,5. Оптимальне значення рН для інших каталаз коливається від 4 до 11, в залежності від виду організму. Оптимальна температура також різниться, для людини це близько 37 о С.
Каталаза - один з найшвидших ферментів. Всього одна його молекула здатна перетворювати мільйони молекул перекису водню в воду і кисень за секунду. З точки зору ензимології це означає, що для ферменту каталази характерна велика кількість обертів.
структура ферменту
Каталаза є тетрамер з чотирьох поліпептидних ланцюгів, кожна з яких має довжину понад 500 амінокислот. Фермент має в складі чотири групи порфірового гема, завдяки яким і вступає в реакцію з активними формами кисню. Окислений гем являє собою простетичної групу каталази.
Історія відкриття
Каталаза була відома вченим до 1818 року, поки Луї Жак Тенар, хімік виявив в живих клітинах перекис водню, що не припустив, що її руйнування пов'язане з дією раніше невідомого біологічного речовини.
У 1900 році німецький хімік Оскар Лев першим ввів термін «каталаза» для позначення таємничого речовини, що розкладає перекису. Він же зумів відповісти на питання, де міститься фермент каталаза. В результаті численних експериментів Оскар Лев виявив, що даний фермент характерний майже для всіх тварин і рослинних організмів. У живій клітині, як і багато інших ферменти, каталаза міститься в пероксисомах.
У 1937 році вперше вдалося кристалізуватися каталазу з яловичої печінки. У 1938 році була визначена молекулярна маса ферменту - 250 кДа. У 1981 році вчені отримали зображення тривимірної структури бичачої каталази.
Каталозі перекису водню
Незважаючи на те, що пероксид водню - продукт багатьох нормальних метаболічних процесів, для організму він не є нешкідливим.
Реакція розкладання пероксиду водню в живих тканинах:
Молекулярний механізм розщеплення перекису водню ферментом каталази поки точно не вивчений. Передбачається, що реакція проходить в два етапи - на першому етапі залізо в складі простетичної групи каталази зв'язується з атомом кисню перекису, при цьому виділяється одна молекула води. На другому етапі окислений гем взаємодіє з іншою молекулою перекису водню, в результаті чого утворюється ще одна молекула води і одна молекула кисню.
Завдяки такій дії ферменту каталази на пероксид водню, наявність цього активної речовини в зразках тканини легко визначити. Для цього досить додати до досліджуваного зразка невелика кількість перекису водню і спостерігати за реакцією. Про наявність ферменту каже формування бульбашок кисню. Ця реакція хороша тим, що не вимагає ніякого спеціального обладнання чи інструментів - її можна спостерігати неозброєним оком.
Варто зауважити, що іон будь-якого важкого металу може виступати як неконкурентний інгібітор каталази. Крім того, всім відомий ціанід поводиться як конкурентний інгібітор каталази, якщо в тканинах багато перекису водню. Арсенати грають роль активаторів.
застосування
Розкладницьке дію ферменту каталази на пероксид водню знайшло застосування в харчовій промисловості - за допомогою цього ферменту з молока видаляється Н2 О2 до приготування сиру. Ще одне застосування - спеціальні харчові упаковки, які захищають продукти від окислювання. Каталаза також застосовується в текстильній промисловості для видалення пероксиду водню з тканин.
Вона в невеликих кількостях використовується в гігієні контактних лінз. Деякі дезінфікуючі засоби мають в складі перекис водню, і каталаза використовується для розщеплення цього компонента перед повторним використанням лінз.
активність
Активність ферменту каталази залежить від віку організму. У молодих тканинах активність ферменту значно вище, ніж в старих. З віком і у людей, і у тварин активність каталази поступово знижується як результат старіння органів і тканин.
Згідно з недавніми дослідженням, зниження активності каталази є однією з можливих причин посивіння волосся. Перекис водню постійно утворюється в людському організмі, однак не приносить шкоди - каталаза швидко розкладає її. Але якщо рівень цього ферменту знижений, очевидно, що не вся перекис водню каталізується ферментом. Таким чином, вона знебарвлює волосся зсередини, розчиняючи природні барвники. Це несподіване відкриття зараз перевіряється дослідниками, і, можливо, зіграє роль в розробці препаратів, котрі зупиняють посивіння волосся.
