Використовувані в фармакології антихолінестеразні засоби за механізмом їх взаємодії з ферментом можна розділити на 3 групи: інгібітори аніонного центру, інгібітори естеразной центру і інгібітори обох центрів.
До речовин, ингибирующим аніонний центр, відносять прості амонієві четвертинні солі, що вступають в електростатічен-ське взаємодія з аніонним центром ферменту і конкурентно блокують доступ до нього катионной головки АХ. Більш ефектив-ні інгібітори, зокрема едрофонія, можуть взаємодіяти і з азотом імідазольної групи гістидину в естеразной центрі, утворюючи з ним водневі зв'язку (рис. 3.4). Інгібування ферменту по одному катионному центру швидко можна зупинити, тому час дії таких препаратів короткий.
Мал. 3.4. Взаємодія едрофонія з ацетилхолінестеразою
На відміну від них речовини, інгібуючі обидва центри ферменту, аніонний і естеразной, є досить сильними інгібіторами АХЕ - неостигмін, фізостигмін, галантамін, піридостигмін. Ці сполуки також можна зупинити інгібують фермент і при цьому ана-логічно АХ гідролізуються в 2 стадії (рис. 3.5). В результаті першої стадії утворюється карбамоілірованний фермент, гідроліз якого триває 30 хв, тобто в кілька мільйонів разів повільніше, ніж гідро-ліз ацетильованій АХЕ. Тому з'єднання даної групи є при-чиною ефективними інгібіторами ферменту.
Мал. 3.5. Взаємодія неостигміну з ацетилхолінестеразою