Приблизно третина всіх відомих ферментів є металлозавісімимі. Роль металів у цих ферментах різна. Металлоферментов діляться на наступні групи і підгрупи:
1. Ферменти, де іони металів виконують роль активаторів (ці ферменти каталізують і без металу, але їх активність знижується).
2. Ферменти, де іони металів виконують роль кофактора (без іонів металів ці ферменти неактивні):
2.1) диссоциирующие металлоферментов - (іон металу легко дисоціює від апофермента);
2.2) недіссоціірующіе металлоферментов - Металопротеїни:
У ролі кофактора можуть виступати іони різних металів, найчастіше це іони Mg 2+. Мп 2+, Zn 2+. Fe 2+. Сu 2+. Са 2+. Со 2. Мо 6 +. K +.
Існує кілька варіантів участі іонів металу в роботі ферменту. У більшості випадків нони металів вступають в неміцну зв'язок з апоферментом, сприяючи формуванню каталитически активної третинної і четвертинної структури апофермента. Стабілізація можлива за рахунок утворення сольових містків між іоном металу і карбококсільнимі групами кислих амінокислот при формуванні третинної структури або між субодиницями при утворенні четвертинної структури. До числа таких іонів відносяться Mg 2+. Мn 2+. Zn 2+. Са 2+ та інші. Наприклад, іони кальцію стабілізують третинну і четвертічнyю структури # 945; -амілази, а іони цинку - алкогольдегідрогенази; макромолекули цих ферментів в ре-док стають стійкими по відношенню до пептігідролазам шлунково-кишкового тракту.
У складі Металопротеїни містяться, як правило, метали зі змінною валентністю (залізо, мідь, кобальт, молібден). Наибо-леї численні металлопродеіди класу оксидоредуктаз (каталіз реакцій окислення - відновлення). Іони металів в цих ферментах самі беруть участь в транспорті електронів, тобто виконують функцію каталітичної ділянки. Класичним прикладом ферментів цього типу служать цитохроми (див. Розділ 9).
Нарешті, багато іони металів (Mg 2+. Мn 2+. Zn 2+ та інші) активно беруть участь в ферментативном каталіз, пов'язуючи або субстрат і фермент, або кофермент з апоферментом. Прикладом першого випадку може бути освіту потрійного фермент - метал - субстратного комплексу при дії аргінази, петігідролаз, карбоксилаз і дру-гих ферментів. Прикладом другого роду є приєднання флавіновими коферменту до апофермент за допомогою іонів заліза, моліб-дена, міді і цинку.
Багато коферменти є похідними вітамінів і вітаміноподібна речовин, табл.7 (див. Розділ 7). Тому недостатнє по-ступление вітамінів з їжею відразу позначається на синтезі коферментів, і, як наслідок, порушуються функції відповідних ферментів і обмін речовин в цілому.
Таблиця 7. Найважливіші коферменти і вітаміни, що входять до їх складу
Існує менш численна група коферментів, називаються ваемих невітаміннимі. Етопроізводние нуклеотидів, моносахаридів, металлопорфиринов і деяких пептидів.
Реакція освіти холоферменту оборотність:
кофермент + апофермент <=> холоферменту.
В умовах живої клітини ця рівновага іноді надто зміщений вліво, і кофермент приєднується до апофермент разом з субстратом в момент реакції. Інший крайній випадок - стабільні холоферменту, утримуючи-щие міцно пов'язаний кофермент, який в даному випадку можна на-звати простетичної групою. Такі ферменти є складними бел-ками. Необхідна і найважливіша умова освіти холоферменту полягає в тому, що структура коферменту повинна бути комплементарна центру зв'язування апофермента.