РЕГУЛЯТОРИ ФЕРМЕНТОВ. регулюють активність ферментів або швидкість їх біосинтезу. Регулятори активності ферментів .Універсальнимі регуляторами активності ферментів є субстрати-в-ва, к-які зазнають перетворення в р-ціях, що каталізують ферментами. Швидкість р-ції (тобто кількість перетвореного за одиницю часу субстрату) збільшується при збільшенні концентрації субстрату до певної граничної величини. Для оборотних р-ций співвідношення концентрацій субстратів прямий і зворотній р-ций визначає напрямок р-ції до встановлення рівноваги.
Регуляторами активності для мн. ферментів служать ко-ферменти (напр. пиридоксаль-5'-фосфат-фосфорилюються-ний вітамін В6 -для амінотрансфераз) і іони металів (напр. Са 2+ в амілази), що утворюють з апоферментом активний фермент (холоферменту). Для ключових ферментів обміну в-в (їх активність визначає швидкість перетворення субстратів. Напр. В циклі трикарбонових к-т і гликолизе) характерна також аллостеріч. регуляція. В цьому випадку нізкомол. регулятори активності. що відрізняються за своєю хім. природі від субстрату (аллостеріч. Ефектори), активують (покладе. Ефектори) або інгібують (отри-цат. Ефектори) фермент. Аллостеріч. регуляція заснована на аллостеріч. природі ключових ферментів. т. е. наявності у них специфічний. аллостеріч. (Регуляторних) центрів, просторово віддалених від каталітично активних центрів. Нековалентні, оборотне зв'язування ефекторів в аллостеріч. центрах призводить до т. зв. аллостеріч. перебудові ферменту (зміни третинної і четвертинної структури), що зачіпає активний центр. В результаті змінюється швидкість катализируемой ферментом р-ції. Аллостеріч. регуляція активності має виключно важливе значення. Вона обумовлює швидкий физиол. відповідь клітини на умови, що змінюються, а також регуляцію метаболізму за принципом покладе. і отрицат. зворотнього зв'язку. Сигналом незабезпеченість клітини енергією служить підвищення концентрації аденозінмоно або аденозіндіофосфа-та, к-які є покладе. ефекторами ферментів. що беруть участь в синтезі АТФ.
Др. тип регуляції активності ключових ферментів-их хім. модифікація (напр. оборотне ковалентное фосфо-рілірованіе, гликозилирование). Нек-риє ферменти активні в модифікованому, а ряд ферментів-в немодіфіці-рованном стані. Хім. модифікація і перетворення модифікованого ферменту в вихідну форму катализируются різними ферментами. найчастіше аллостеріч. природи, к-які, т. обр. виступають в ролі регуляторів активності ферментів. Так, що каталізує фосфорилювання білків. в т. ч, ферментів. цАМФ-залежна протеинкиназа-тетрамерний білок. що складається з двох типів субодиниць (поліпептидів). Фермент активний лише після скріплення двох молекул циклич. аденозинмонофосфата (цАМФ) з двома регуляторними субодиницями; в результаті такого зв'язування фермент дисоціює на дві каталитически активні субодиниці і димер, з до-рим пов'язані дві молекули цАМФ. Т. обр. зміна активності ферментів шляхом їх хім. модифікації доповнює аллостеріч. регуляцію і становить частину каскадного механізму регуляції. Хім. модифікацію ферментів здійснюють також специфічний. протеази. каталізують обмежений протея-ліз і тим самим инактивирующие ферменти (напр. руйнуючи апоформи ферментів) або, навпаки, здатні перетворювати неактивні проферменти (напр. проферменти їжі-варить. протеаз-пепсину і трипсину) в каталитически активні форми.
Регулятори швидкості біосинтезу ферментів. Найважливіші регулятори біосинтезу ферментів-індуктори (субстрати або хімічно близькі до них сполуки.) І репрессори (кінцеві продукти метаболич, ланцюгів). Гени. кодують структуру індуцібельная ферменту (його синтез активується індуктором), зазвичай репресовані ( "вимкнені" з процесу транскрипції) шляхом зв'язування зі специфічними білками-репресор (див. Регуляторні білки), а гени. кодують репрессібел'ние ферменти (їх синтез пригнічується репресор), навпаки, не пов'язані з білками-репресор і тому "включені" (дерепрессіровани). Білки-репрессори мають аллостеріч. природу. Зв'язування індуктора або нізкомол. репрессора в їх аллостеріч. центрах призводить до зміни конформації білка-репрессора. В результаті цього білок-репрессор дисоціює від гена. "Включаючи" його при дії індуктора або, навпаки, міцно зв'язується геном. "Вимикаючи" його при дії репрессора.
Регулювання біосинтезу ферментів за допомогою індукторів і репрессоров характерна для прокаріотів (бактерії і синьо-зелені водорості); для ін. організмів цей процес реалізується значно складніше. Для бактерії Escherichia coli (E.coli) індуктором є, напр. лактоза або її похідне-ізопропіл b -D-тіогалактозід. У звичайних умовах в якості джерела вуглецю ці бактерії використовують глюкозу. Якщо помістити їх в середу з лактозою в якості єдності. джерела вуглецю. то через 1-2 хв клітини почнуть синтезувати у великих кол-вах b -галакто-зідазу (каталізує гідроліз лактози до D-глюкози і D-галактози), к-раю до цього перебувала в бактерії у невеликій кол-вах. Прикладом репрессора для E.coli може служити гистидин. При його надлишку в питати. середовищі клітина перестає виробляти весь набір ферментів. необхідних для синтезу цієї амінокислоти. в той час як синтез ферментів для отримання ін. 19 амінокислот триватиме.
Літ. Курганов Б. І. аллостеріческого ферменти. М. 1978; Мецлер Д. Біохімія. пер. з англ. М. 1980, т. 2, гл. 6, т. 3, гл. 11; Коен Ф. Регулювання ферментативної активності. пер. з англ. М. 1986; Каган 3. С. в зб. Підсумки науки і техніки, Сер. біологічна хімія. т. 28, М. 1989. 3. С. Каган.
