Проламіни містяться в клейковиною насіння злакових рослин. Для даних білків характерна нерозчинність у воді, сольових розчинах, кислотах, лугах. З біологічного матеріалу їх виділяють екстракцією 70% -ним етанолом.
Проламіни різко відрізняються за амінокислотним складом від інших білків. У них дуже багато глутамінової кислоти і проліну: в Проламіни пшениці, жита і ячменю на частку цих двох амінокислот припадає
60% загального вмісту амінокислот, а в Проламіни кукурудзи
35%. У Проламіни більшості зернових культур, особливо кукурудзи, вкрай мало двох найважливіших незамінних амінокислот - лізину і триптофану. В недостатній кількості в них також містяться треонин, метіонін і валін. Таким чином, проламіни відносять до неповноцінних білок.
Проламіни отримали назву по джерелу виділення:
- із зерна пшениці та жита - гліадин, які займають 20-40% загальної кількості білків, т. е. 4-8% маси насіння, РІ = 4,0, М = 27500;
- з зерна пшениці - лейкозін, РІ = 4,5;
- з ячменю - гордеїн, які становлять 25-40% загальної кількості білків;
- з вівса - авенін, які складає 20-30% загальної кількості білків;
- з кукурудзи - зеин, який становить до 50% загальної кількості білків, М = 50000;
- з конопель - едестін, РІ = 5,5, М = 300000.
Найбільш добре вивчені глютеліни зерна пшениці і рису, Ви будете отримувати електронною назви відповідно глютенін і фізін.
Протеіноіди - це білки опорних тканин - кісток, хрящів, зв'язок, сухожиль, нігтів, волосся, рогів, копит і т. Д.Все ці білки відносяться до фібрилярні білків (фиброин, колаген, еластин, кератин). Вони не розчиняються у воді і сольових розчинах, мають ограніченнойрастворімостью в спеціальних розчинниках.
Складні білки. Якщо поліпептид утворює міцний комплекс з будь-яким низько- або високомолекулярним з'єднанням небілкової природи, то утворюється ассоциат прийнято називати складним білком, або протеїди. При цьому білок, позбавлений своєї небілкової частини, називається апопротеина.
Класифікують такі комплекси за будовою їх небілкової частини, званої простетичної групою на Металопротеїни; глікопротеїди; фосфопротеіди; ліпопротеїди; нуклеопротеїни; флавопротеиди.
До Металопротеїни відносяться білки, у яких простетичної група перед- ставлена катіонами металів великих періодів. Найбільш часто в складі цих білків зустрічаються іони заліза і міді. Взаємодія іона металу і білкової частини здійснюється двома типами зв'язків: іонної і донорно-акцепторної. При цьому в освіті координаційних зв'язків беруть участь незаповнені d-орбіталі іонів металів і неподіленого електронні пари атомів азоту і кисню пептидних зв'язків, неподіленого електронні пари NH2-груп бічних радикалів аргініну і лізину, атомів азоту циклів триптофану, проліну, гістидину, атомів сірки сірковмісних амінокислот і атомів кисню серина і треоніну.
Серед Металопротеїни слід виділити трансферин, феритин, що зв'язують залізо. Також найважливішим представником Металопротеїни є церулоплазмін - представник «блакитних» білків плазми крові. Він містить в своєму складі іон міді і бере участь в процесах антиоксидантного захисту, взаємодіючи з гідроксильних радикалом. Фермент тирозиназа містить іони Cu +2. Цинк досить часто входить до складу білків, наприклад в фермент карбоангидраза. Кальмодулін - універсальний Ca +2 -зв'язуючим білок - також відноситься до класу Металопротеїни.
До складу Металопротеїни можуть одночасно входити кілька різних металів. Так, до складу білка-ферменту лужної фосфатази # 949 ;. сoli входить два катіона Zn +2 і два катіона Mn +2. У складі супероксиддисмутази (основні антиоксидантні ферменти) виявлені іони міді, цинку, марганцю, заліза та інших металів.
Серед Металопротеїни є білки, що включають досить рідко зустрічаються метали. Наприклад, форміатдегідрогеназа з Clostridium thermoacetatum містить вольфрам.
Глікопротеїдів містять в якості простетичної групи вуглеводний компонент, представлений простими цукрами, їх похідними, а також олиго- (глікопротеїни) і полісахариди (протеоглікани). Ковалентное приєднання невеликого вуглеводного фрагмента до поліпептидного ланцюга називають глікозилюванням. Існує два типи модифікацій білка: О-глікозилювання по ОН-групі серина або треоніну і N-глікозилювання аспарагінової залишків.
Глікозилювання піддаються всі без винятку інтегральні мембранні білки вищих організмів, а також багато секретуються білки. Наприклад, майже всі білки сироватки крові глікозовані.
Глікзілірованіе підвищує стабільність білка, термостійкість і відіграє певну роль в розпізнаванні молекул глікопротеїнів білковими переносниками, що направляють їх до різних органів і тканин, захищає від протеолітичної деградації, а також сприяє збірці макромолекул з утворенням олігомерних форм. Встановлено, що олігосахарідним компонент у багатьох глікопротеїну ви-полняет роль маркера, за допомогою якого біосубстратами # 8810; дізнаються # 8811; потрібні ділянки різних біополімерів, поверхонь клітин та інших структур, забезпечує взаємодії антиген-антитіло в імунній системі, в зв'язку з чим вуглеводні маркери часто називають антигенними детермінантами.
Мембрана еритроцита містить специфічні глікопротеїни, що володіють
антигенними властивостями - агглютіногени. З агглютиногенами реагують специфічні розчинні в плазмі антитіла, що відносяться до фракції # 947; глобулінів - аглютиніни. При реакції антиген-антитіло молекула антитіла утворює # 8810; місток # 8811; між декількома еритроцитами, і в результаті вони склеюються.
Фосфопротеіди - кислі, містять білок молекули порівняно невеликою молекулярною маси і небілкову частина представлену різною кількістю залишків фосфорної кіслоти.Ковалентная міцний зв'язок небілкових фрагментів з поліпептидного ланцюгом здійснюється через залишки оксиаминокислот: в основному через серин і треонін. Приєднання фосфорної кислоти може здійснюватися по монофосфатному або пірофосфатних типу.
До класу фосфопротеидов відноситься білок молока - казіноген. Білок утворений двома субодиницями і має молекулярну масу 56000. pI = 4,6.Поліпептідная ланцюг ніжімунітет включає велику кількість пролин-містять ділянок (пролін - антіспіральная амінокислота), які не утворюють міжмолекулярні водневі зв'язки. Як наслідок, казеиноген має слабко виражені вторинну і третинну структури і він стійкий до денатуруючих впливів і не коагулює при нагріванні. Молекула ніжімунітет не містить дисульфідних містків. У свіжому молоці казеиноген присутній у вигляді суспензії частинок, званих мицеллами, які агреговані за участю іонів кальцію. Міцела ніжімунітет являє собою складне утворення, що складається з більш дрібних пухких шаруватих утворень -субміцелл. Точно уявити структуру міцели досить важко. В даний час вважається, що субміцелли ніжімунітет з чітко окресленими кордонами не існує. Структура білкової частки досить відкрита і постійно змінюється, представляючи собою # 8810; клубок спагеті # 8811 ;. При візуалізації моделі міцели велику проблему представляло розподіл фосфату кальцію в міцелі. В даний час очевидно, що фосфат кальцію в основному рівномірно розподілений по міцелі. Схематично структура міцели представлена на малюнку 31.
При скисанні молока казеиноген випадає в осад у вигляді сирного згустку, що супроводжується вивільненням пов'язаного казеіногеном кальцію. Слід зазначити, що для некоагулірованних білка використовується термін - # 8810; казеиноген # 8811 ;, а для коагулированного - # 8810; казеїн # 8811 ;.
Білки яєчного жовтка - вителлин, вітеллінін, фосфітін також є фосфопротеіди. Ці білки синтезуються в печінці птахів і містять дуже багато серину. Часто освіту фосфопротеидов є сигналом до здійснення певних процесів в клітині. Через фосфорилирование здійснюється активація і дезактивація ферментів. Через фосфорилирование особливих білків передається сигнал скорочення гладких м'язів.
Ліпопротеїди. Здатність утворювати комплекси з білками виявлена для таких гідрофобних сполук, як жирні кислоти, стероїдні і тиреоїдні гормони, а такжежірорастворімие вітаміни (наприклад А і D).
Біологічне значення зв'язування з білками, очевидно, полягає в перекладі нерозчинних гідрофобних лігандів в розчинну в гидрофильной середовищі клітини форму.
Ліпопротеїди - це дуже великі молекули з молекулярною масою понад 1 000 000. Ліпідна частина молекул цих сполук оточена білковим фрагментом, що забезпечує досить високу розчинність цих сполук. У формі таких ліпопротеїдних комплексів ліпіди переносяться кров'ю. Ліпопротеїдних комплекс неміцний, його компоненти утворюють єдину структуру за рахунок індукційних і дисперсних взаємодій. Зв'язок липид - білок можна зруйнувати шляхом багаторазового заморожування - відтавання, за допомогою ультразвуку, інтенсивним механічним перемішуванням, а також впливом органічних розчинників, наприклад етанолу.
Хімічна будова ліпідного фрагмента ліпопротеїдних комплексів дуже різноманітно. Небілкова частина цих структур може бути представлена нейтральними жирами, холестерином, ефірами холестерину, фосфоліпіди.
Основний спектр ліпідоподобних з'єднань крові представлений наступними сполуками (таблиця 30).
Близько 80% всіх гліцеридів, фосфоліпідів, ефірів холестерину утворюють ліпопротеїнових комплекси, зв'язуючись з глобулінами. Неетеріфіцірованних жирні кислоти з'єднуються переважно з альбуміном. У всіх випадках транспорту ліпідів небілкова ліпідна частина оточена гидрофильной білкової молекулою для забезпечення високої гідрофільності всього комплексу.
Ліпід - білковий комплекс може мати структуру двох видів. Ліпопротеїди, що містять менше 30% білка, мають будову міцели, ядро якої утворюють ліпіди (переважно тригліцериди і ефіри холестерину), а зовнішній шар складається з білка, фосфоліпідів, холестерину, мають високополярние групи. Така будова забезпечує розчинність у водному середовищі плазми крові, в якій циркулюють ліпопротеїди.
Ліпіди, що містять 50% і більше білка, мають субодиничних будова: ліпіди кожної з субодиниць пов'язані з гідрофобною частиною молекули білка.
Ліпід - білкові комплекси умовно діляться на вільні (ліпопротеїди плазми крові, молока), розчинні у воді, і структурні (входять до складу мембран), що є жиророзчинними. Остання група таких комплексів у зв'язку з розчинністю в органічних розчинниках отримала назву протеоліпіди.
Нуклеопротеїди - це великі білки, у яких простетичної група представлена нуклеїнової кислотою, і за молекулярною масою значно перевершує білкову частину, представлену протаминами або гистонами.
Флавопротеиди містять в якості простетичної групи похідні рибофлавіну - вітаміну B2. Ця група білків представлена флавінзавісімимі Оксидоредуктази, у яких похідні рибофлавіну входять до складу активного центру. Флавінзавісімие ферменти беруть участь в окисленні жирних кислот, окислювальному декарбоксилюванні піровиноградної та # 945; -кетоглутаровой кислот, циклі трикарбонових кислот. Також до флавіновими ферментам відносять амінооксідази - основні ферменти катаболізму біогенних амінів.