19. Які властивості (2) білків визначають їх розчинність? Наведіть приклади розчинних і нерозчинних білків.
20. Перерахуйте чинники (4-5), що викликають осадження білків з розчинів.
21. Чому білки найкраще осідають в ізоелектричної точці?
22. Який з поліпептидів буде краще розчинятися у воді і чому:
Н2 N-Вал-Ілі-Фен-Про-Тре-СООН або
Н2 N -лей-Гіс-Гли-Мет-Асп-СООН?
23. Що таке висолювання білків? Назвіть використовувані для цієї речовини (2)
24. Які білки (альбуміни або глобуліни) легше висаліваются і чому?
25. Що розуміють під денатурацією білків? (Дайте визначення) Які властивості білків змінюються при денатурації?
26. Що розуміють під фолдінг і рефолдингу білків? (Дайте визначення)
Що таке пріони і пріонові хвороби?
27. Які методи (4-5) використовують для розділення сумішей білків?
28. Що лежить в основі методів електрофорезу білків і іонооб-тимчасової хроматографії білків? Для чого ці методи використовуються?
29. Які методи (3) використовують для очищення білків від низькомолекулярних домішок?
30. Принципи класифікації білків. У чому полягає різниця прості і складні білки? На які групи діляться ті й інші? (7 груп і 6 груп).
31. Охарактеризуйте альбуміни, глобуліни, протаміни і гістони. Чому альбуміни і глобуліни мають кислим характером, а протаміни і гістони - основним? Де поширені ті і інші білки? Що таке шаперони?
32. Назвіть білки (4-5), що відносяться до протеіноіди. Які іхстроеніе і властивості?
Амінокислоти і пептиди (повторення)
33. Назвіть дана речовина (наводиться формула пептиду).
34. Назвіть дана речовина (наводиться формула пептиду).
35. Назвіть дана речовина (наводиться формула пептиду).
36. Назвіть дана речовина (наводиться формула пептиду).
37. Напишіть дипептид аспарагіл-пролін.
38. Напишіть дипептид лізил-глутамінова-кислота.
39. Напишіть дипептид глутаміл-аргінін.
40. Напишіть дипептид аргініл-гидроксипролин.
1. Назвіть різновиди (6) складних білків. Що являють собою їх простетичноїгрупи?