Білки - то високомолекулярні азотовмісні органічні сполуки, що складаються із залишків амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. Іншими словами білки - це полімери, мономерами яких є амінокислоти.
Білки побудовані з сотень або тисяч амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв'язками. Різноманітність існуючих в природі білків залежить від особливостей амінокислотного складу, кількості амінокислотних залишків і порядку їх поєднання.
Загальна характеристика амінокислот.
Всього в природі виявлено близько 300 амінокислот. За здатністю входити до складу білків амінокислоти бувають:
1) Протеїногенні (протеїн - білок; генезис - дає, що породжує). Кількість білкових, або протеіногенних амінокислот, становить відносно невелика: в живих організмах є 20 основних протеіногенних амінокислот. Крім стандартних 20 амінокислот, в білках зустрічаються і модифіковані амінокислоти, які є похідними звичайних амінокислот.
2) Непротеіногенние (до складу білків не входять); бувають α, β і γ.
Всі білкові амінокислоти є α-амінокислотами з характерною загальною структурною особливістю: наявністю карбоксильної і аминной груп, пов'язаних з атомом вуглецю в α-положенні.
Крім карбоксильної і аміногруп, кожна амінокислота має радикал, який у різних амінокислот неоднаковий за структурою, електричного заряду і розчинності.
Класифікація протеіногенних амінокислот.
Існує кілька класифікацій протеіногенних амінокислот, в ос-нову яких покладено різні критерії. Розглянемо лише деякі з них:
1) Класифікація за електрохімічної природі радикала (R):
а) неполярні амінокислоти (їх 8) - гідрофобні (нерозчинні у воді): аланін (ала); валін (вал); лейцин (лей); ізолейцин (мулі); пролин (про); фенілу-нин (фен); триптофан (три); метіонін (мет);
б) полярні амінокислоти (їх 12) - розчиняються у воді; в свою чергу вони поділяються на:
- незаряджені (їх 7): гліцин (гли); серин (сер); треонин (тре); цис-теїн (цис); тирозин (тир); аспарагин (асп); глутамин (ГЛН);
- заряджені негативно (їх 2): аспарагінова кислота (асп); глу-таміновая кислота (гли);
- заряджені позитивно (їх 3): лізин (ліз); гистидин (гіс); Аргі-нин (арг).
2) Класифікація за спроможністю синтезуватися в організмі людини і тварин:
а) незамінні (не синтезуються в організмі, тому повинні надходити з їжею, їх 8): валін, лейцин, ізолейцин, триптофан, фенілаланін, метіонін, треонін, лізин);
б) замінні (синтезуються в організмі) - їх 12.
Біологічна роль амінокислот.
Крім того, що амінокислоти є структурними блоками білків, вони використовуються в живих організмах для синтезу різноманітних речовин. Різні амінокислоти (як Протеїногенні, так і непротеіногенние) є попередниками пептидів, азотистих основ, гормонів, вітамінів, ней-ромедіаторов, алкалоїдів та інших найважливіших сполук. Так, наприклад, з триптофану синтезуються вітамін РР (нікотинова кислота) і серотонін, з тирозину - такі важливі гормони, як адреналін, норадреналін, тироксин. З амінокислоти валін утворюється вітамін В3 (пантотенова кислота). Амінокислота пролін є з'єднанням, що захищає живі клітини від багатьох стресів (в тому числі, окисного).
Рівні організації білкових молекул (структура білків).
Існує 4 основних рівня організації білкових молекул:
Первинна структура білка представляє собою поліпептидний ланцюг, що складається з амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв'язками:
Пептидний зв'язок характеризується наступними властивостями:
1) атоми О і Н пептидного зв'язку мають трансоріентацію;
2) чотири атома пептидного зв'язку лежать в одній площині, тобто для пептидного зв'язку характерна компланарність;
3) пептидний зв'язок в молекулі білка виявляє кето-енольну таутомеризації;
4) довжина C-N-зв'язку, що дорівнює 0,13 нм, має проміжне значення між довжиною подвійний ковалентного зв'язку (0,12 нм) і одинарної ковалентного зв'язку (0,15 нм), з чого випливає, що обертання навколо осі C-N утруднено;
5) пептидний зв'язок міцніше звичайної ковалентного, тому що вона є полуторним (через перерозподіл електронної щільності).
Для кожного індивідуального білка послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі є унікальною. Вона визначається генетично і в свою чергу визначає більш високі рівні організації даного білка.
Вторинна структура білка представляє собою спосіб укладання поліпептидного ланцюга в упорядковану форму за рахунок системи водневих зв'язків. Поліпептидний ланцюг мимовільно скручується і набуває більш енергетично вигідну форму. Вторинна структура білків має дві основні різновиди:
1) α-спіраль (як правило, правозакрученная); стабілізується між киснем карбонильной групою і воднем аміногрупи.
Між Н і О утворюється водневий зв'язок. Вона слабка, але оскільки цих зв'язків багато, то ця структура стійка. Кожна пептидная група бере участь в утворенні 2-х водневих зв'язків.
Гідрофільні радикали R виявляються назовні, а гідрофобні радикали R1 знаходяться всередині спіралі (ховаються всередину від розчинника).
2) β - складчастий шар. При утворенні цієї структури кілька поліпептидних ланцюгів, що не сворачиваясь в α-спіраль, зв'язуються межцепочечних водневими зв'язками. Наприклад, такою структурою мають β-кератину (входять до складу шовку). β-складчаста структура виникає між суміжними поліпептидними ланцюгами. При взаємодії між собою вторинних структур може утворюватися сверхвторічная структура (суперспіраль). Наприклад, суперспіралізованная α-спіраль зустрічається в фібрилярних білках.
Третинна структура білків є глобулу і характерна для глобулярних білків. На третинному рівні організації виникає активний центр і білок набуває функціональну активність.
Зв'язки, що стабілізують третинну структуру:
1) дисульфідний (виникає між радикалами цистеїну; цей зв'язок міцна, але здатна легко відновлюватися);
2) іонна (утворюється між зарядженими радикалами амінокислот);
3) воднева (виникає між радикалами полярних амінокислот);
4) ізопептідная (утворюється між карбоксильної і аміногрупи радикала);
5) гідрофобна взаємодія (між гідрофобними амінокислотами).
У глобули полярні радикали в гідратованому стані знаходяться зовні, гідрофобні радикали всередині.
В межах глобули часто виділяють домени - ділянки поліпептидного ланцюга, які самостійно від інших ділянок тієї ж ланцюга утворюють структуру, багато в чому нагадує глобулярний білок.
Четвертичная структура характерна тільки для олігомерних білків (олігомерні білки - білки, що складаються з декількох поліпептидних ланцюгів).
Протомеров - поліпептидний ланцюг в складі олігомерного білка. Четвертичная структура - характерний спосіб розташування протомеров олігомерного білка. Активний центр виникає при об'єднанні протомеров. Наприклад, четвертичной структурою володіє гемоглобін - білок крові, що міститься в еритроцитах (переносить кисень).