Хімія і хімічна технологія
Ляпіс володіє прижигающим і в'язким дією. Взаємодіючи з білками тканин. він сприяє утворенню білкових солей - альбуминатов. Властиво йому і бактерицидну дію -як і всякої розчинної солі срібла. Тому ляпис широко застосовують не тільки в хімічних лабораторіях. але і в медичній практиці. [C.22]
Давно помічено бактерицидну (що викликає загибель різних бактерій) властивість срібла та його солей. Наприклад, в медицині розчин колоїдного срібла (колларгол) застосовують для промивання гнійних ран, сечового міхура при хронічних циститах і уретритах, а також у вигляді очних крапель при гнійних кон'юнктивітах і бленореї. Нітрат срібла А ИОз у вигляді олівців застосовують для припікання бородавок, грануляцій і т. П. У розведених розчинах (0,1-0,25% -ві) його використовують як в'яжучий і протимікробний засіб для примочок, а також в якості очних крапель. Вчені вважають, що припікаючу дію нітрату срібла пов'язано з його взаємодією з білками тканин, [c.170]
З білків тканин для вивчення представляє інтерес колаген, здатний при деструкції перетворюватися в фібрилярні фрагменти. Волокна колагену утворені з так званих [c.256]
Якщо азоту виводиться з організму більше, ніж його було введено, то має місце негативний баланс азоту. Це означає, що в організмі відбувається розпад білків. органів і тканин, який не компенсується білками їжі. Негативний азотистий баланс завжди спостерігається при різних захворюваннях, пов'язаних з посиленим розпадом білків тканин, а також при недостатньому надходженні білків з їжею (білкове голодування). [C.322]
Єдині відомі білки тканин. які не містять аргініну (si). Найбільш правильні дані. [C.94]
Застосування амінокислот. Окремі представники. Виняткова роль амінокислот в життєдіяльності живого організму пов'язана в першу чергу з тим, що вони входять до складу білків. При попаданні в шлунково-кишковий тракт білки їжі під дією ферментів розпадаються на складові їх амінокислоти, які потім використовуються організмом для побудови своїх власних білків - тканин, крові, шкіри, волосся і т. Д. [C.186]
Напрямок та гштенсівность обміну білків в першу чергу визначаються фізіологічним станом організму і безсумнівно регулюються, як і всі інші ввди обміну, нейрогормонального факторами. Більш інтенсивно обмін білків протікає в дитячому віці, при активній м'язовій роботі, вагітності і лактації, тобто у випадках, коли різко підвищуються потреби в білках. Істотний вплив на білковий обмін надає характер харчування і, зокрема, кількісний і якісний білковий склад їжі. При недостатньому надходженні білків з їжею відбувається розпад власних білків ряду тканин (печінки, плазми крові. Слизової оболонки кишечника і ін.) З утворенням вільних амінокислот, що забезпечують синтез абсолютно необхідних цитоплазматических білків. ферментів, гормонів та інших біологічно активних сполук. Таким чином. в жертву приносяться деякі будівельні білки тканин для забезпечення життєдіяльності цілісного організму. Введення з їжею підвищених кількостей білка. навпаки, не робить помітного впливу на стан білкового обміну, оскільки [c.411]
Звернемося до питання про те, чи здатний тваринний організм до синтезу амінокислот уз інших з'єднань. При годуванні тварин штучної сумішшю амінокислот. яка не містить замінних амінокислот. кількість останніх проте в організмі не зменшується (у білках тканин). Цей факт з переконливістю свідчить про те, що організм здатний їх синтезувати з якихось інших речовин. [C.344]
Як відомо з курсу колоїдної хімії. солі роблять дуже сильний вплив на білки тканин тіла, що знаходяться в колоїдному стані. Від. присутності в клітинах і тканинах у відомих концентраціях тих чи інших іонів залежить ступінь дисперсності, гідратації і розчинності багатьох внутрішньоклітинних і позаклітинних білкових речовин. Велике значення при цьому мають валентність і хімічна природа іонів. Саме специфічними особливостями в дії різних катіонів та аніонів на фізико-хімічні стан колоїдів клітини в значній мірі і визначається своєрідність фізіологічної дії окремих іонів. [C.394]
Є дані про те, що білки плазми знаходяться в рівновазі з білками тканин інакше кажучи, тканинні білки можуть бути використані для утворення білків плазми, і навпаки [590, 591]. Ймовірно, це використання в тому і в іншому випадку пов'язано з розпадом вихідного білка і ресинтезом нового білка [592-594]. Згідно з цими уявленнями, білки плазми можуть служити джерелом амінокислот для синтезу білків тканин. Не виключена можливість використання при цьому пептидних фрагментів. Білки плазми використовуються тканинами досить ефективно це можна пояснити. принаймні частково, тим, що ці білки легко проникають через клітинні мембрани. Альбумін, фібриноген і значна частина фракції глобулінів, ймовірно, синтезуються в печінці. Досліди з введенням мічених амінокислот лактирующим тваринам показали, що білки плазми не є прямими попередниками білків молока [595, 596], оскільки ступінь включення мітки в білки молока значно перевищує ступінь її включення в білки плазми. Подібне ж висновок можна зробити щодо синтезу яєчного альбуміну у курей [597, 598]. Знайдено також, що [c.274]
Амінокислоти. У крові циркулюють ті ж амінокислоти, які входять до складу білків їжі. Звичайно, не всі кількість амінокислот крові екзогенного походження серед них є і значна кількість амінокислот, що утворилися при розпаді білків тканин. Але так як і ті й інші амінокислоти нічим один від одного не відрізняються, то проводити будь-яку грань між амінокислотами їжі і амінокислотами ендогенного походження неможливо. Кількість амінокислот. постійно знаходяться в крові, невелика, так як, потрапляючи в кров, вони швидко витягуються звідти клітинами тканин. використовують їх для побудови тканинних білків та інших азотовмісних речовин. [C.479]
Амінотрікарбоновая а, 7-карбоксіглутаміновая кислота (Gla) була знайдена в протромбіну і в мінералізованих білках тканин [22, 23]. [C.23]
Біологічна цінність харчового білка цілком залежить від ступеня його засвоєння організмом. що в свою чергу визначається відповідністю між амінокислотним складом споживаного білка і амінокислотним складом білків організму. Такий харчовий білок краще використовується організмом для синтезу білків тканин. Для людини, наприклад, білки м'яса, молока, яєць біологічно більш цінні, оскільки їх амінокислотний склад ближче до амінокислотним складом органів і тканин людини. Однак це не виключає прийому рослинних білків. в яких міститься необхідний набір амінокислот, але в іншому співвідношенні. Тому для забезпечення біосинтезу необхідної кількості евдогенних білків людині буде потрібно значно більше рослинних білків. ніж тварин. [C.416]
Збільшення амінокислот в крові (гіпераміноацідемія) спостерігається при захворюваннях печінки, що пов'язано зі зниженим синтезом сечовини, а також при різних важких інфекційних захворюваннях. пухлинах, важких оперативних втручаннях, що пов'язано з посиленим розпадом білків тканин. [C.409]
Процеси розпаду. або дисиміляції, тканинних білків, а також їх синтезу незмінно протікають за участю катепсинов, які можуть бути легко виявлені майже у всіх тканинах нашого тіла. Дія цих ферментів регулюється за допомогою найтонших корелятивних механізмів організму. об'єднуються центральною нервовою системою. При порушенні нормальної життєдіяльності тканин, нанрімер при недостатньому кровопостачанні органу, а також при порушенні харчування тканин або при збереженні вирізаних з тіла органів в асептичних умовах в термостаті білки тканин швидко розщеплюються тканинними протеолітичними ферментами і поступово руйнуються. Цей процес самопереваріванія і розчинення тканин називається автолізом (грец. Autos - сам і lysis - розчинення). [C.326]
Зміни білків в організмі можна викликати не тільки введення чужорідного білка. але і шляхом різних впливів на організм. Так, В. Н. Орєхович показав можливість зміни тканинних білків (шкіри, м'язів і інших органів) у тварин при раку. Зміни ці виявляються в різній расгцепляелюсті білків тканин ферментами до і після щеплення пухлини. У щурів з експериментальною пухлиною (саркомою) білки м'язів розщеплюються ферментами легше, ніж білки м'язів здорових щурів. [C.327]