Біологічні функції білків
1.Каталітіческая (ферментативна) функція
Численні біохімічні реакції в живих організми протікають в м'яких умовах при температурах, близьких до 40С, і значеннях рН близьких до нейтральних. У цих умовах швидкості перебігу більшості реакцій мізерно малі, тому для їх прийнятного здійснення необхідні спеціальні біологічні каталізатори - ферменти. Навіть така проста реакція, як дегідратація вугільної до-ти:
каталізується ферментом карбоангидразой. Взагалі все реакції, за винятком реакції фотолізу води 2H2 O4H + + 4e - + O2. в живих організмах катализируются ферментами. Як правило, ферменти - це або білки, або комплекси білків з будь-яким кофактором - іоном металу або спеціальної органічної молекулою. Ферменти мають високу, іноді унікальної, вибірковістю дії. Наприклад, ферменти, що каталізують приєднання амінокислот до відповідних т-РНК в процесі біосинтезу білка, каталізують приєднання тільки L-амінокислот і не каталізують приєднання D-амінокислот.
2. Транспортна функція білків
Всередину клітини повинні надходити численні речовини, що забезпечують її будівельним матеріалом і енергією. У той же час всі біологічні мембрани побудовані за єдиним принципом - подвійний шар ліпідів, в який занурені різні білки, причому гідрофільні ділянки макромолекул зосереджені на поверхні мембран, а гідрофобні «хвости» - в товщі мембрани. Така структура непроникна для таких важливих компонентів, як цукру, амінокислоти, іони лужних металів. Їх проникнення всередину клітини здійснюється за допомогою спеціальних транспортних білків, вмонтованих в мембрану клітин. Наприклад, у бактерій є спеціальний білок, який би перенесення через зовнішню мембрану молочного цукру - лактози. Лактоза по міжнародній номенклатурі позначається -галаткозід, тому транспортний білок називають -галактозідпермеазой.
Важливим прикладом транспорту речовин через біологічні мембрани проти градієнта концентрації є Na-K-ий насос. В ході його роботи відбувається перенесення трьох позитивних іонів Na + з клітини на кожні два позитивних іона K + в клітину. Ця робота супроводжується накопиченням електричної різниці потенціалів на мембрані клітини. При цьому розщеплюється АТФ, даючи енергію. Молекулярна основа натрій-калієвого насоса була відкрита недавно, це виявився фермент, який розщеплює АТФ, - натрій-калійзавісімая АТФ-аза. Насос діє за принципом відкриваються і закриваються каналів. Зв'язування молекул «канального» білка з іоном натрію призводить до порушення системи водневих зв'язків, в результаті чого змінюється його конформація. Звичайна спіраль, в якій на кожен виток припадає по 3,6 амінокислотного залишку, переходить в більш «пухку» -спіраль (4,4 амінокислотного залишку). В результаті утворюється внутрішня порожнину, достатня для проходження іона натрію, але занадто вузька для іона калію. Після проходження Na + -спіраль переходить в туго згорнуту 310-спіраль (на один виток 3 амінокислотних залишку, а воднева зв'язок - у кожного 10-го атома). При цьому натрієвий канал закривається, а стінки сусіднього калієвого каналу розширюються, іони калію проходять по ним в клітку. Натрій-калієвий насос працює за принципом перистальтичного насоса (нагадує просування харчової грудки по кишечнику), принцип дії якого заснований на змінному стисненні і розширенні еластичних труб.
У багатоклітинних організмів існує система транспорту речовин від одних органів до інших. В першу чергу це вже згадуваний в гл. 6 (стор. 26) гемоглобін. Крім того, в плазмі крові постійно перебуває транспортний білок - сироватковий альбумін. Цей білок має унікальну здатність утворювати міцний комплекси із жирними кислотами, що утворюються при перетравленні жирів, з деякими гідрофобними амінокислотами (наприклад, з триптофаном), із стероїдними гормонами, а також з багатьма лікарськими препаратами, такими, як аспірин, сульфаніламіди, деякі пеніциліни. В якості ще одного поширеного прикладу білка-переносника можна привести трансферин (забезпечує перенесення іонів заліза) і церуплазмін (переносник іонів міді).
3. Рецепторная функція
Велике значення, особливо для функціонування багатоклітинних організмів, мають білки-рецептори, вмонтовані в плазматичну мембрану клітин і службовці для сприйняття і перетворення різних сигналів, що надходять в клітину, як від навколишнього середовища, так і від інших клітин. В якості найбільш досліджених можна привести рецептори ацетилхоліну, що знаходяться на мембрані клітин в ряді міжнейронних контактів, в тому числі в корі головного мозку, і у нервово-м'язових з'єднань. Ці білки специфічно взаємодіють з ацетилхоліном CH3 C (O) - OCH2 CH2 N + (CH3) 3 та відповідає на це передачею сигналу всередину клітини. Після отримання та перетворення сигналу нейромедіатор повинен бути вилучений, щоб клітина підготувалася до сприйняття наступного сигналу. Для цього служить спеціальний фермент - ацетилхолінестеразою, що каталізує гідроліз ацетилхоліну до ацетату і холіну.
Багато гормони не проникають всередину клітин-мішеней, а зв'язуються зі специфічними рецепторами на поверхні цих клітин. Таке зв'язування є сигналом, що запускає в клітці фізіологічні процеси. Прикладом є дія гормону інсуліну в аденілатціклазной системі. Рецептор до інсуліну є гликопротеид, пронизливий плазмалему. При зв'язуванні гормону з рецепторной частиною цього складного білка в ньому відбувається активація каталітичної внутрішньої частини, що представляє фермент аденілатциклазу. Цей фермент синтезує з АТФ циклічну аденозинмонофосфорной к-ту (цАМФ), яка в свою чергу каталізує ключову стадію окислення полісахаридів - перетворення глікогену в мономерна похідне глюкози глюкозо-1-фосфат, який далі піддається окислювальному деструкції, що супроводжується фосфорилюванням великої кількості АДФ.
4. Захисна функція
Імунна система має здатність відповідати на появу чужорідних частинок виробленням величезної кількості лімфоцитів, здатних специфічно пошкоджувати саме ці частинки, якими можуть бути чужорідні клітини, наприклад патогенні бактерії, ракові клітини, надмолекулярні частки, такі як віруси, макромолекули, включаючи чужорідні білки. Одна з груп лімфоцитів - В-лімфоцити, виробляє особливі білки, які виділяються в кровоносну систему, які дізнаються чужорідні частинки, утворюючи при цьому високоспецифічний комплекс на цій стадії знищення. Ці білки називаються імуноглобуліни. Чужорідні речовини, що викликають імунну відповідь називають антигенами, а відповідні до них імуноглобуліни - антитілами. Якщо в ролі антигену виступає велика молекула, наприклад, молекула білка, то антитіло пізнає не всю молекулу, а її певну ділянку, званий антигенною детермінантою. Той факт, що імуноглобуліни взаємодіють з порівняно невеликою частиною полімерного антигену, дозволяє виробляти антитіла, специфічно впізнають деякі невеликі молекули, що не зустрічаються в живій природі. Класичний приклад - дінітрофенільний залишок. При введенні експериментальним тваринам кон'югату динитрофенола з будь-яким білком починається вироблення антитіл, специфічно котрі дізнаються різні похідні динитрофенола. Але при введенні чистого динитрофенола, імунної відповіді немає. Такі речовини, здатні служити антигенними детермінантами, але самі не здатні викликати імунну відповідь, називаються гаптенами.
Антитіла побудовані з чотирьох поліпептидних ланцюгів, пов'язаних між собою дисульфідними містками. Спрощена схема будови імуноглобуліну класу G представлена на наступному малюнку.
Дві поліпептидні ланцюги мають розмір близько 200 амінокислотних залишків і називаються легкими ланцюгами (L-ланцюга). Дві інші вдвічі більше за розміром і називаються важкими ланцюгами (H-ланцюга). На N-кінці обох ланцюгів є вариабельная область розміром трохи більше 100 амінокислотних залишків, яка різна у імуноглобулінів, налаштованих на різні антигени - саме вона визначає специфічність даної популяції лімфоцитів.
Відповідно до сучасних уявлень, кожен тип імуноглобуліну виробляється групою В-лімфоцитів, що відбулися від одного загального попередника. Таку групу лімфоцитів називають клоном. Перші успіхи у вивченні будови імуноглобулінів були пов'язані з вивченням імуноглобулінів, отриманих від хворих мієломою (патологія, пов'язана зі сверхпродукціі певного виду імуноглобулінів). У хворих, від одного злокачественно розрослося клону В-лімфоцитів, виробляється величезна кількість індивідуального імуноглобуліну, який порівняно легко відокремити від інших. Далі виробляли злиття клітин мієломи як носіїв здатності до необмеженого розмноження з нормальними В-лімфоцитами як носіями програми вироблення антитіл певної, що задається експериментатором специфічності. Що виходять клітини, гібридоми зберігають здатність до необмеженого розмноження і виробляють при цьому тільки певні антитіла. Так як гібридоми походять з однієї злитої клітини, то вони являють собою єдиний клон; отримувані з них антитіла тому називають моноклональними антитілами (МАТ).
5.Структурная функція
Поряд з білками, які виконують тонкі високоспеціалізовані-ні функції, існують білки, що мають в основному структурне значення. Вони забезпечують механічну міцність та інші механічні властивості окремих тканин живих організмів. В першу чергу це колаген - основний білковий компонент позаклітинного матриксу сполучної тканини. У ссавців колаген складає до 25% загальної маси білків. Колаген синтезується в фібробластах - основних клітинах сполучної тканини. Спочатку він утворюється у вигляді проколлагена - попередника, який проходить в фібробластах певну хімічну обробку, що складається в окисленні залишків проліну до гидроксипролина і деяких залишків лізину до -гідроксілізіна. Колаген формується у вигляді трьох скручених в спіраль поліпептидних ланцюгів, які вже поза фібробластів об'єднуються в колагенові фібрили діаметром кілька сотень нанометрів, а останні - вже в видимі під мікроскопом колагенові нитки.
В еластичних тканинах - шкірі, стінках кровоносних судин, легенів - крім колагену позаклітинний матрикс містить білок еластин, здатний досить в широких межах розтягуватися і повертатися в початковий стан.
Ще один приклад структурного білка - фиброин шовку, що виділяється гусеницями шовкопряда в період формування лялечки і що є основним компонентом шовкових ниток.
6.Двігательние білки
М'язове скорочення є процесом, в ході якого відбувається перетворення хімічної енергії, запасеної у вигляді макроергічних пірофосфатних зв'язків в молекулах АТФ, в механічну роботу. Безпосередніми учасниками процесу скорочення є два білки - актин і міозин.
Міозин є білок незвичайного будови, що складається з довгої ниткоподібної частини (хвіст) і двох глобулярних голівок. Загальна довжина однієї молекули становить близько 1600 нм, з яких на частку головок припадає близько 200 нм. Міозин зазвичай виділяється у вигляді гексамерів, утвореного двома однаковими поліпептидними ланцюгами з молекулярної масою 200 000 кожна ( «важкі ланцюги») і чотирма «легкими ланцюгами» з молекулярної масою близько 20 000. Важкі ланцюги закручені спіраллю одна навколо одної, утворюючи хвіст, і несуть на одному кінці глобулярні головки, асоційовані з легкими ланцюгами. На голівках міозину знаходиться два важливих функціональних центру - каталітичний центр, здатний в певних умовах здійснювати гідролітичні розщеплення --пірофосфатной зв'язку АТФ, і центр, що забезпечує здатність специфічно зв'язуватися з іншим м'язовим білком - актином.
Актин є глобулярним білком з молекулярною масою 42 000. У такому вигляді його називають G-актином. Однак він має здатність полимеризоваться, утворюючи довгу структуру, яка називається F-актином. У такій формі актин здатний взаємодіяти з головкою міозину, причому важливою рисою цього процесу є залежність від присутності АТФ. При досить високій концентрації АТФ комплекс, утворений актином і міозином, руйнується. Після того як під дією міозіновой АТФази (фермент) відбудеться гідроліз АТФ, комплекс знову відновлюється. Цей процес легко спостерігати в розчині, що містить обидва білка. У відсутності АТФ в результаті утворення високомолекулярного комплексу розчин стає в'язким. При додаванні АТФ в'язкість різко знижується в результаті руйнування комплексу, а потім починає поступово відновлюватися в міру гідролізу АТФ. Ці взаємодії грають важливу роль в процесі м'язового скорочення.
Велику і надзвичайно важливу в практичному відношенні групу природних органічних сполук становлять антибіотики - речовини мікробного походження, що виділяються спеціальними видами мікроорганізмів і пригнічують ріст інших, конкуруючих мікроорганізмів. Відкриття та застосування антибіотиків справило в 40-і рр. революцію в лікуванні інфекційних захворювань, що викликаються бактеріями. Слід зазначити, що на віруси в більшості випадків антибіотики не діють і застосування їх в якості противірусних препаратів неефективно.
Першими в практику були введені антибіотики групи пеніциліну. Прикладами їх можуть служити бензилпенициллин і ампіцилін:
Схожі з ним за будовою антибіотики групи цефалоспоринів, прикладом яких може служити цефаміціни С. Загальним у цих антибіотиків є наявність -Лактамних кільця. Механізм дії їх полягає в гальмуванні одній зі стадій формування муреина - пептидогликана, формує клітинну стінку бактерій.
Антибіотики надзвичайно різноманітні по своїй хімічній природі і за механізмом дії. Деякі з широко використовуваних антибіотиків взаємодіють з рибосомами бактерій, гальмуючи синтез білка в бактеріальних рибосомах, в той же час практично не взаємодіють з еукариотическими рибосомами. Тому вони згубні для бактеріальних клітин і мало токсичні для людини і тварин. До їх числа відносяться добре відомі стрептоміцин, хлорамфенікол (левоміцетин):
Один з найефективніших протитуберкульозних препаратів антибіотик рифампіцин блокує роботу прокариотических РНК-полімерази ферментів, які каталізують біосинтез РНК, зв'язуючись ферментом, але в той же час не володіє здатністю зв'язуватися з РНК-полімерази еукаріот:
Інтенсивно досліджуються антибіотики, які взаємодіють з ДНК і цим порушують процеси, пов'язані з реалізацією закладеної в ній спадковою інформацією. Антибіотики з таким механізмом дії зазвичай високотоксичні і використовуються тільки в хімотерапіі злоякісних пухлин. Як приклад можна привести актиноміцин D:
білок антибіотик токсин рецепторний
Ряд живих організмів в якості захисту від потенційних ворогів виробляють сильно отруйні речовини - токсини. Багато з них є білками, проте, зустрічаються серед них і складні низькомолекулярні органічні молекули. Як приклад такого речовини можна привести отруйна початок блідої поганки - -аманітін.
Це з'єднання специфічно блокує синтез еукаріотичних і-РНК. Для людини смертельною дозою є кілька мг цього токсину.
Розміщено на Allbest.ru