3.2.1 Каталитическая (ферментативна) функції
Всі біохімічні реакції в живих організмах протікають в м'яких умовах при температурах, близьких до 40 ° С, і значеннях рН близьких до нейтральних. У цих умовах швидкості перебігу більшості реакцій мізерно малі, тому для їх прийнятного здійснення необхідні спеціальні біологічні каталізатори - ферменти. Навіть така проста реакція, як дегідратація вугільної кислоти: CO2 + H2 O ® HCO3 - + H + каталізується ферментом карбоангидразой. Взагалі все реакції, за винятком реакції фотолізу води 2H2 O® 4H + + 4e - + O2 в живих організмах катализируются ферментами. Як правило, ферменти - це або білки, або комплекси білків з будь-яким кофактором - іоном металу або спеціальної органічної молекулою.
3.2.2 Транспортна функція білків
Всередину клітини повинні надходити численні речовини, що забезпечують її будівельним матеріалом і енергією. У той же час всі біологічні мембрани побудовані за єдиним принципом - подвійний шар ліпідів, в який занурені різні білки, причому гідрофільні ділянки макромолекул зосереджені на поверхні мембран, а гідрофобні "хвости" - в товщі мембрани. Така структура непроникна для таких важливих компонентів, як цукру, амінокислоти, іони лужних металів. Їх проникнення всередину клітини здійснюється за допомогою спеціальних транспортних білків, вмонтованих в мембрану клітин. Наприклад, у бактерій є спеціальний білок, який би перенесення через зовнішню мембрану молочного цукру - лактози. Лактоза по міжнародній номенклатурі позначається b-галаткозід, тому транспортний білок називають b-галактозідпермеазой.
Важливим прикладом транспорту речовин через біологічні мембрани проти градієнта концентрації є натрій-калієвий насос. В ході його роботи відбувається перенесення трьох позитивних іонів Na + з клітини на кожні два позитивних іона K + в клітину. Ця робота супроводжується накопиченням електричної різниці потенціалів на мембрані клітини. При цьому розщеплюється АТФ, даючи енергію. Молекулярна основа натрій-калієвого насоса була відкрита недавно, це виявився фермент, який розщеплює АТФ, - натрій-калійзавісімая АТФ-аза. Насос діє за принципом відкриваються і закриваються каналів. Зв'язування молекул "канального" білка з іоном натрію призводить до порушення системи водневих зв'язків, в результаті чого змінюється його конформація. Звичайна a-спіраль, в якій на кожен виток припадає по 3,6 амінокислотного залишку, переходить в більш "пухку" p-спіраль (4,4 амінокислотного залишку). В результаті утворюється внутрішня порожнину, достатня для проходження іона натрію, але занадто вузька для іона калію. Після проходження Na + p-спіраль переходить в туго згорнуту b-спіраль.
У багатоклітинних організмів існує система транспорту речовин від одних органів до інших, наприклад, гемоглобін. Крім того, в плазмі крові постійно перебуває транспортний білок - сироватковий альбумін. Цей білок має унікальну здатність утворювати міцні комплекси з жирними кислотами, що утворюються при перетравленні жирів, з деякими гідрофобними амінокислотами (наприклад, з триптофаном), із стероїдними гормонами, а також з ліками, такими, як аспірин, сульфаніламіди, деякі пеніциліни. В якості ще одного поширеного прикладу білка-переносника можна привести трансферин (забезпечує перенесення іонів заліза) і церіплазмін (переносник іонів міді).
3.2.3 Рецепторная функція
Велике значення, особливо для функціонування багатоклітинних організмів, мають білки-рецептори. вмонтовані в плазматичну мембрану клітин і службовці для сприйняття і перетворення різних сигналів, що надходять в клітину, як від навколишнього середовища, так і від інших клітин. В якості найбільш досліджених можна привести рецептори ацетилхоліну. що знаходяться на мембрані клітин в ряді міжнейронних контактів, в тому числі в корі головного мозку, і у нервово-м'язових з'єднань.
Імунна система має здатність відповідати на появу чужорідних частинок виробленням величезної кількості лімфоцитів, здатних специфічно пошкоджувати чужорідні клітини, наприклад патогенні бактерії, ракові клітини, надмолекулярні частки, такі як віруси, макромолекули, включаючи чужорідні білки. Одна з груп лімфоцитів - # 946; -лімфоцити. виробляє особливі білки, які виділяються в кровоносну систему, які дізнаються чужорідні частинки, утворюючи при цьому високоспецифічний комплекс на цій стадії знищення. Ці білки називаються імуноглобуліни. Чужорідні речовини, що викликають імунну відповідь називають антигенами. а відповідні до них імуноглобуліни - антитілами. Якщо в ролі антигену виступає велика молекула, наприклад, молекула білка, то антитіло пізнає не всю молекулу, а її певну ділянку, званий антигенною детермінантою. Той факт, що імуноглобуліни взаємодіють з порівняно невеликою частиною полімерного антигену, дозволяє виробляти антитіла, специфічно впізнають деякі невеликі молекули, що не зустрічаються в живій природі. Класичний приклад - дінітрофенільний залишок. При введенні експериментальним тваринам кон'югату динитрофенола з будь-яким білком починається вироблення антитіл, специфічно котрі дізнаються різні похідні динитрофенола. Але при введенні чистого динитрофенола, імунної відповіді немає. Такі речовини, здатні служити антигенними детермінантами, але самі не здатні викликати імунну відповідь, називаються гаптенами.
Відповідно до сучасних уявлень, кожен тип імуноглобуліну виробляється групою # 946; лімфоцитів, що відбулися від одного загального попередника. Таку групу лімфоцитів називають клоном.
Процес згортання крові, захищає організм від надмірної крововтрати відбувається за участю білків фібриногену, тромбіну та інших факторів згортання, теж є білками. Внутрішні стінки стравоходу, шлунка вистелені захисним шаром слизових білків - муцинов. Основу шкіри, оберігає тіло від багатьох зовнішніх впливів, становить білок колаген.
3.2.5 Структурна функція
Поряд з білками, які виконують тонкі високоспеціалізовані функції, існують білки, що мають в основному структурне значення. Вони забезпечують механічну міцність та інші механічні властивості окремих тканин живих організмів. В першу чергу це колаген - основний білковий компонент позаклітинного матриксу сполучної тканини. У ссавців колаген складає до 25% загальної маси білків. Колаген синтезується в фібробластах - основних клітинах сполучної тканини. Спочатку він утворюється у вигляді проколлагена - попередника, який проходить в фібробластах певну хімічну обробку, що складається в окисленні залишків проліну до гидроксипролина і деяких залишків лізину до d-гідроксилізин. Колаген формується у вигляді трьох скручених в спіраль поліпептидних ланцюгів, які вже поза фібробластів об'єднуються в колагенові фібрили діаметром кілька сотень нанометрів, а останні - вже в видимі під мікроскопом колагенові нитки. Сухожилля, суглобові зчленування, кістки скелета утворені в значній мірі білками.
В еластичних тканинах - шкірі, стінках кровоносних судин, легенів - крім колагену позаклітинний матрикс містить білок еластин. здатний досить в широких межах розтягуватися і повертатися в початковий стан.
Білки утворюють основу протоплазми будь-який живий клітини 20%, в комплексі з ліпідами вони є основним структурним матеріалом всіх клітинних мембран, всіх органел. Печінка складається на 22% з білків, мозок - 11%, нігті, волосся, роговий шар шкіри кератин, в м'язах, міозин і актин, в крові - альбуміни і глобуліни.
М'язове скорочення є процесом, в ході якого відбувається перетворення хімічної енергії, запасеної у вигляді макроергічних пірофосфатних зв'язків в молекулах АТФ, в механічну роботу. Безпосередніми учасниками процесу скорочення є два білки - актин і міозин.
Міозин є білок незвичайного будови, що складається з довгої ниткоподібної частини (хвіст) і двох глобулярних голівок. Загальна довжина однієї молекули становить близько 1600 нм, з яких на частку головок припадає близько 200 нм. Міозин зазвичай виділяється у вигляді гексамерів, утвореного двома однаковими поліпептидними ланцюгами з молекулярної масою 200 000 кожна ( "важкі ланцюги") і чотирма "легкими ланцюгами" з молекулярної масою близько 20 000. Важкі ланцюги закручені спіраллю одна навколо одної, утворюючи хвіст, і несуть на одному кінці глобулярні головки, асоційовані з легкими ланцюгами. На голівках міозину знаходиться два важливих функціональних центру - каталітичний центр, здатний в певних умовах здійснювати гідролітичні розщеплення b-g-пірофосфатной зв'язку АТФ, і центр, що забезпечує здатність специфічно зв'язуватися з іншим м'язовим білком - актином.
Актин є глобулярним білком з молекулярною масою 42 000. У такому вигляді його називають G-актином. Однак він має здатність полимеризоваться, утворюючи довгу структуру, яка називається F-актином. У такій формі актин здатний взаємодіяти з головкою міозину, причому важливою рисою цього процесу є залежність від присутності АТФ. При досить високій концентрації АТФ комплекс, утворений актином і міозином, руйнується. Після того як під дією міозіновой АТФази (фермент) відбудеться гідроліз АТФ, комплекс знову відновлюється.