Будова і функції білків. ферменти
Білки - високомолекулярні органічні сполуки, що складаються із залишків # 945; -амінокислот.
До складу білків входять вуглець, водень, азот, кисень, сірка. Частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, що містять фосфор, залізо, цинк і мідь.
Білки володіють великою молекулярною масою: яєчний альбумін - 36 000, гемоглобін - 152 000, міозин - 500 000. Для порівняння: молекулярна маса спирту - 46, оцтової кислоти - 60, бензолу - 78.
Амінокислотний склад білків
Білки - неперіодичні полімери, мономерами яких є # 945; -амінокислоти. Зазвичай в якості мономерів білків називають 20 видів # 945; -амінокислот, хоча в клітинах і тканинах їх виявлено понад 170.
Залежно від того, чи можуть амінокислоти синтезуватися в організмі людини та інших тварин, розрізняють: замінні амінокислоти - можуть синтезуватися; незамінні амінокислоти - не можуть синтезуватися. Білки повинні надходити в організм разом з їжею. Рослини синтезують всі види амінокислот.
Залежно від амінокислотного складу, білки бувають: повноцінними - містять весь набір амінокислот; неповноцінними - якісь амінокислоти в їх складі відсутні. Якщо білки складаються тільки з амінокислот, їх називають простими. Якщо білки містять крім амінокислот ще й неамінокіслотний компонент (простетичної групу), їх називають складними. Простетичної група може бути представлена металами (металопротеїни), вуглеводами (глікопротеїни), ліпідами (ліпопротеїни), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїнами).
Всі амінокислоти містять: 1) карбоксильну групу (-СООН), 2) аміногрупу (-NH2), 3) радикал або R-групу (інша частина молекули). Будова радикала у різних видів амінокислот - різне. Залежно від кількості аминогрупп і карбоксильних груп, що входять до складу амінокислот, розрізняють: нейтральні амінокислоти, які мають одну карбоксильну групу і одну аміногрупу; основні амінокислоти, які мають більше однієї аміногрупи; кислі амінокислоти, які мають більше однієї карбоксильної групи.
Амінокислоти є амфотерними сполуками, так як в розчині вони можуть виступати як в ролі кислот, так і основ. У водних розчинах амінокислоти існують в різних іонних формах.
Пептиди - органічні речовини, що складаються із залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.
Освіта пептидів відбувається в результаті реакції конденсації амінокислот. При взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильною групою іншої між ними виникає ковалентний азот-вуглецевий зв'язок, яку і називають пептидного. Залежно від кількості амінокислотних залишків, що входять до складу пептиду, розрізняють дипептиди, трипептиди, тетрапептіди і т.д. Освіта пептидного зв'язку може повторюватися багато разів. Це призводить до утворення поліпептидів. На одному кінці пептиду знаходиться вільна аміногрупа (його називають N-кінцем), а на іншому - вільна карбоксильна група (його називають С-кінцем).
Просторова організація білкових молекул
Виконання білками певних специфічних функцій залежить від просторової конфігурації їх молекул, крім того, клітці енергетично невигідно тримати білки в розгорнутій формі, у вигляді ланцюжка, тому поліпептидні ланцюга піддаються укладанні, набуваючи певну тривимірну структуру, або конформацию. Виділяють 4 рівня просторової організації білків.
Первинна структура білка - послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу, що становить молекулу білка. Зв'язок між амінокислотами - пептидная.
Якщо молекула білка складається всього з 10 амінокислотних залишків, то число теоретично можливих варіантів білкових молекул, що відрізняються порядком чергування амінокислот, - 1020. Маючи 20 амінокислот, можна скласти з них ще більшу кількість різноманітних комбінацій. В організмі людини виявлено близько десяти тисяч різних білків, які відрізняються як один від одного, так і від білків інших організмів.
Саме первинна структура білкової молекули визначає властивості молекул білка і її просторову конфігурацію. Заміна всього лише однієї амінокислоти на іншу в поліпептидного ланцюжку призводить до зміни властивостей і функцій білка. Наприклад, заміна в # 946; -субодиниці гемоглобіну шостий глутамінової амінокислоти на валін призводить до того, що молекула гемоглобіну в цілому не може виконувати свою основну функцію - транспорт кисню; в таких випадках у людини розвивається захворювання - серповидно анемія.
Вторинна структура - впорядковане згортання поліпептидного ланцюга в спіраль (має вид розтягнутої пружини). Витки спіралі зміцнюються водневими зв'язками, що виникають між карбоксильними групами і аміногрупами. Практично всі СО і N Н-групи беруть участь в утворенні водневих зв'язків. Вони слабше пептидних, але, повторюючись багато разів, додають даній конфігурації стійкість і жорсткість. На рівні вторинної структури існують білки: фиброин (шовк, павутина), кератин (волосся, нігті), колаген (сухожилля).
Третинна структура - укладка поліпептидних ланцюгів в глобули, що виникає в результаті виникнення хімічних зв'язків (водневих, іонних, дисульфідних) і встановлення гідрофобних взаємодій між радикалами амінокислотних залишків. Основну роль в утворенні третинної структури грають гідрофільно-гідрофобні взаємодії. У водних розчинах гідрофобні радикали прагнуть сховатися від води, групуючи всередині глобули, в той час як гідрофільні радикали в результаті гідратації (взаємодії з диполями води) прагнуть опинитися на поверхні молекули. У деяких білків третинна структура стабілізується дисульфідними ковалентними зв'язками, що виникають між атомами сірки двох залишків цистеїну. На рівні третинної структури існують ферменти, антитіла, деякі гормони.
Четвертичная структура характерна для складних білків, молекули яких утворені двома і більше глобулами. Субодиниці утримуються в молекулі завдяки іонним, гідрофобним і електростатичним взаємодіям. Іноді при утворенні четвертинної структури між субодиницями виникають дисульфідні зв'язки. Найбільш вивченим білком, що має четвертинних структуру, є гемоглобін. Він утворений двома # 945; -субодиниці (141 амінокислотний залишок) і двома # 946; -субодиниці (146 амінокислотних залишків). З кожної субодиницею пов'язана молекула гема, що містить залізо.
Якщо з яких-небудь причин просторова конформація білків відхиляється від нормальної, білок не може виконувати свої функції. Наприклад, причиною «коров'ячого сказу» (губкообразной енцефалопатії) є аномальна конформація пріонів - поверхневих білків нервових клітин.
Амінокислотний склад, структура білкової молекули визначають його властивості. Білки поєднують в собі основні і кислотні властивості, які визначаються радикалами амінокислот: чим більше кислих амінокислот у білку, тим яскравіше виражені його кислотні властивості. Здатність віддавати і приєднувати Н + визначають буферні властивості білків; один з найпотужніших буферів - гемоглобін в еритроцитах, що підтримує рН крові на постійному рівні. Є білки розчинні (фібриноген), є нерозчинні, виконують механічні функції (фиброин, кератин, колаген). Є білки активні в хімічному відношенні (ферменти), є хімічно неактивні, стійкі до впливу різних умов зовнішнього середовища і вкрай нестійкі.
Зовнішні фактори (нагрівання, ультрафіолетове випромінювання, важкі метали і їх солі, зміни рН, радіація, зневоднення)
можуть викликати порушення структурної організації молекули білка. Процес втрати тривимірної конформації, властиві даній молекулі білка, називають денатурацією. Причиною денатурації є розрив зв'язків, що стабілізують певну структуру білка. Спочатку рвуться найбільш слабкі зв'язки, а при посиленні умов і сильніші. Тому спочатку втрачається четвертичная, потім третинна і вторинна структури. Зміна просторової конфігурації призводить до зміни властивостей білка і, як наслідок, унеможливлює виконання білком властивих йому біологічних функцій. Якщо денатурація не супроводжується руйнуванням первинної структури, то вона може бути оборотною, в цьому випадку відбувається самовідновлення властивої білку конформації. Такий денатурації піддаються, наприклад, рецепторні білки мембрани. Процес відновлення структури білка після денатурації називається ренатурацією. Якщо відновлення просторової конфігурації білка неможливо, то денатурація називається незворотною.
Приклади і пояснення