8.13. Для міоглобіну і гемоглобіну характерні різні криві зв'язування кисню
Особливі властивості молекули гемоглобіну, які роблять його настільки ефективним переносником кисню в крові, найлегше усвідомити з порівняння міоглобіну і гемоглобіну в відношенні їх спорідненості до кисню. На рис. 8-16 показані криві насичення киснем для гемоглобіну і міоглобіну, що характеризують ступінь насичення цих білків киснем (тобто відношення числа ділянок молекули, що зв'язують кисень, до загальної кількості ділянок, здатних до такого зв'язування) в залежності від парціального тиску газоподібного кисню, що знаходиться в рівновазі з розчином білка.
Мал. 8-15. Фоток рафия нормальних еритроцитів людини, отримана за допомогою скануючого електронного мікроскопа.
Перш за все з графіка ясно, що міоглобін має дуже високу спорідненість до кисню: при парціальному тиску кисню, що дорівнює всього лише 1-2 мм рт. ст. він вже на 50% насичений киснем. Крім того, ми бачимо, що крива насичення міоглобіну киснем має вигляд простий гіперболи, як і слід було очікувати з закону діючих мас стосовно рівноважної реакції:
При парціальному тиску кисню, що дорівнює 20 мм рт. ст. миоглобин виявляється насиченим киснем більш ніж на 95%. На відміну від міоглобіну гемоглобін характеризується значно більш низьку спорідненість до кисню; крім того, крива насичення гемоглобіну киснем має сігмоідную, тобто S-образну, форму (рис. 8-16). Це означає, що при зв'язуванні першої молекули кисню (нижня частина S-подібної кривої, відповідна парціальним тискам кисню нижче 10 мм рт. Ст.), Гемоглобін має дуже низьку спорідненість до кисню, тоді як при зв'язуванні наступних молекул кисню його спорідненість до них стає набагато вище, про що свідчить крута частина образної кривої.
Мал. 8-16. Криві насичення киснем для Міоген лобіна і гемоглобіну. Міоглобін має набагато більш високу спорідненість до кисню, ніж гемоглобін. 50% -ве насичення міоглобіну киснем досягається вже тоді, коли парціальний тиск О, становить всього 1 -2 мм рт. ст. тоді як для гемоглобіну таке насичення киснем настає лише при парціальному тиску кисню близько 26 мм рт. ст. Зверніть увагу, що в артеріальній крові, яка витікає з легких (при парціальному тиску кисню близько 100 мм рт. Ст.) Обидва білка - і міоглобін і гемоглобін - насичені киснем більш ніж на 95% "тоді як в спочиває м'язи, де парціальний тиск кисню дорівнює 40 мм рт. ст. гемоглобін насичений киснем лише на 75%, а в працюючому м'язі при парціальному тиску кисню всього близько 10 мм рт. ст. тільки на 10%. Таким чином, гемоглобін дуже ефективно віддає свій кисень в м'язах і інших периферичних тканинах. Що ж стосується міоглобіну, то при парціальному тиску кисню, що дорівнює всього 10 мм рт. ст "він все ще залишається насиченим киснем майже на 90% і тому навіть при таких низьких парціальних тисках кисню віддає дуже малу частину пов'язаного з ним кисню. Таким чином, сігмоідной крива насичення гемоглобіну киснем є результатом молекулярної адаптації гемоглобіну до виконання ним транспортної функції в складі еритроцитів.
Фактично після зв'язування першої молекули кисню спорідненість підвищується майже в 500 разів. Таким чином, чотири гемсодержащих поліпептидні субодиниці гемоглобіну розрізняються за ступенем їх спорідненості до кисню і залежать один від одного в процесі його зв'язування.
Як тільки перша гемсодержащих полипептидная субодиниця зв'яже молекулу кисню, вона передає інформацію про це іншим субодиницям, у яких відразу ж різко підвищується спорідненість до кисню. Такий обмін інформацією між чотирма гемсодержащих поліпептидними субодиницями гемоглобіну обумовлений кооперативним взаємодією між субодиницями. Оскільки зв'язування першої молекули кисню однієї з субодиниць гемоглобіну збільшує ймовірність зв'язування наступних молекул кисню іншими субодиницями, ми говоримо, що гемоглобін має позитивну кооператівност'. Для позитивної кооперативності характерні сігмоідной криві зв'язування, подібні кривої насичення гемоглобіну киснем. При зв'язуванні кисню миоглобином, що містить одну гемогруппи, молекула білка може приєднати тільки одну молекулу кисню; в цьому випадку кооперативного зв'язування не спостерігається і крива насичення має вигляд простий гіперболи. Тепер ми розуміємо. чому миоглобин і гемоглобін настільки сильно розрізняються між собою по кисень-зв'язуючої здатності.
Ми будемо використовувати термін ліганд для позначення специфічної молекули, що зв'язується з білком; це може бути, наприклад, молекула кисню, якщо мова йде про гемоглобіні (слово «ліганд» походить від латинського слова, яке перекладається як «пов'язувати», «приєднувати» і буквально означає «те, що приєднується»). Багато інших олігомерні білки теж мають по кілька ліганд-зв'язуючих центрів і, подібно гемоглобіну, проявляють позитивну кооперативность. Однак є олігомерні білки, що проявляють негативну кооперативность: в цьому випадку зв'язування однієї молекули ліганда зменшує ймовірність зв'язування інших молекул ліганда.