Міоглобін знаходиться в саркоплазме в безпосередній близькості до мітохондрій і виконує роль переносника кисню від гемоглобіну до дихальних ферментів, і резер-Вуару для кисню. Відомо, що міоглобін облада-ет більшим, ніж гемоглобін спорідненістю до кисню і тому-му його багато в м'язах пірнаючих і диких тварин, У людини із загального запасу кисню (2450 мл) у вигляді оксимиоглобин запасене 14%. Тренування м'язів призводить до збільшення вмісту міоглобіну і поліпшенню їх киць-лородного забезпечення.
Міоглобін є специфічним білком м'язів і тому його поява в сироватці крові вказує на пошкодження м'язової тканини. Його визначення в сироватці крові є од-ним з найбільш ранніх і точних методів виявлення інфаркту міокарда, т. К. Миоглобин при цьому захворюванні з'являється у великих кількостях в крові вже в перші дві години раз-витку інфаркту.
Гемоглобін. Молекула Нb складається з простого білка типу гістонів - глобіну і чотирьох гемов. Глобине складається з 4-х мономерів, двох # 945; -ланцюгів (по 141 залишку амінокислот в кожній з # 945; -ланцюгів і двох # 946; -ланцюгів (по 146 залишків амінокислот в кожній). Просторові структури міоглобіну і гемоглобіну разюче схожі, хоча первинна структура # 945; і # 946; -ланцюгів гемоглобіну і ланцюг міоглобіну має багато відмінностей. Молекулярна маса гемоглобіну 70000 Д.
Видова специфічність гемоглобинов обумовлена аміно-кислотним складом глобина. Так, глобин дорослої людини, не містить изолейцина, а в Глобиному тварин він присутній. Геми гемоглобинов всіх тварин мають однакову будову. Складові частини гемоглобіну взаємно впливають один на одного. Глобине перетворює малорозчинний, хімічно інертний-ний гем в високо розчинний і активний, здатний свя-викликають кисень. Геми ж надають Глобино стійкість.
Порфина з заступниками у # 946; -углеродов отримав назву порфирина. Окремі порфіріни відрізняються один від одного характером заступників. Гем має наступні заступники: у С1. С3. С5. С8 - метильние групи, у С2. С4 - вінільні радикали, у С6. С7 - залишки пропіонової кислоти. Порфірин з перерахованими заступниками отримав назву протопорфирина, який з'єднуючись з двовалентним в.о.-ном заліза (Fе 2+), утворює гем. Залізо приєднується до атомам азоту I і 3 кілець нековалентними (координація-оннимі) зв'язками, до атомів азоту II і IV кілець ковалентними зв'язками Гем з'єднується з поліпептидного ланцюгом двома Координа-ційними зв'язками іона заліза, а поліпептидний ланцюг за рахунок атомів азоту імідазольного кілець проксимальних гістидину . Одна з цих зв'язків існує посто-янно, інша розривається в момент приєднання до гемогло-біну молекули кисню.
7. Дихальні ферменти, поняття про будову, представники, значення.
Дихальні ферменти бувають флавопротеиди, що містять вітамін В2. і гемсодержащих - цитохроми, каталази, пероксидази. Вони беруть участь в окисно-відновних реакціях, необхідні для забезпечення енергією різних процеси.
8.Фосфопротеіди, загальна характеристика, властивості, представники.
Фосфопротеіди - це складні білки, що складаються з простого білка і простетичної групи - фосфорної кислоти. Фосфорні кислоти складноефірного зв'язком приєднуються до оксиаминокислот, таким як серин, треонін, тирозин, утворюючи моно-, ди-і тріфосфорной ефіри. Фосфопротеіди, в основному, повноцінні білки, кислі. Мають велике значення як джерела незамінних амінокислот і фосфорної кислоти. Тому фосфопротеіди необхідні для росту (для побудови скелета, білків нового організму), вони використовуються для синтезу фосфоліпідів, а останні, в свою чергу, необхідні для побудови клітинних і субклітинних мембран. Фосфопротеіди є джерелами фосфорної кислоти для реакцій фосфорилювання і дефосфорилирования, а ці реакції лежать в основі активування або інгібування ферментів. Служать джерелом фосфорної кислоти для побудови АМФ і інших нуклеозідмонофосфатов, з яких утворюються ди- і тріфосфорной похідні - джерела енергії. Фосфопротеіди використовуються для синтезу нуклеїнових кислот.
9.Металлопротеіди, будова, представники, значення.
Металопротеїни - складні білки, в складі яких є метали, які приєднуються безпосередньо до амінокислот, що і відрізняє їх від хромопротеидов, в яких метал включений в органічну речовину, зокрема, в гем. Зв'язок між амінокислотою і металом буває міцна і пухка залежно від ролі, яку виконують ці білки. Розрізняють залізовмісні, що містить мідь, що містять цинк та інші Металопротеїни. Вони в основному виконують транспортну і депонирующую роль. Входять до складу деяких ферментів, вітамінів.
Представники: до залізовмісних білків відносять трансферин, феритин, гемосидерин. Трансферрин містить 0,13% 3 + -валентного заліза, виконує транспортну роль. У складі феритину 20% заліза, це депонована форма заліза, зберігається в печінці і селезінці. Гемосидерин крім заліза містить у своїй молекулі нуклеотиди, вуглеводи. Роль невідома. Депонується в клітинах сполучної тканини.
Медьсодержащие ферменти - це церулоплазмін. який утворюється в печінці і служить як транспортна і депонована форма. Крім того, цей білок є ферментом ферроксідазой. Є Сu-фермент. який бере участь в процесах кератинізації.
Що містять цинк білки - це карбангідраза. бере участь в перенесенні СО2; карбоксипептидаза. Останній відноситься до гідролаз, бере участь у перетравлюванні поліпептидів.
10. Ліпопротеїди - структурні, транспортні, будова
Ліпопротеїди - це ліпід-білкові комплекси, у складі містяться різні види ліпідів. За функції діляться на структурні, які знаходяться в мембранах і сироваткові (транспортні). Транспортні ЛП діляться на три види: ліпопротеїди дуже низької щільності (ЛПДНЩ), ліпопротеїди низької щільності (ЛПНЩ) та ліпопротеїди високої щільності (ЛПВЩ). Утворюються вони в печінці і, як видно з назви, переносять нерозчинні ліпіди.
Вправи і сітуаціоннве завдання для самоконтролю
1. Написати фрагмент молекули:
а) гіалуронової кислоти;
б) хондроитин сірчаної кислоти;
в) гепарину, його застосування в медицині.
2. Написати гем: а) гемоглобіну; б) міоглобіну
3.В чому схожість і відмінність в будові нь і Mgb?
4.У хворого схильність до тромбоутворення. Який представник гликозамингликанов можна використовувати для лікування і профілактики тромбозів?
Заняття: «нуклеопротеїд. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ, ДНК, РНК, ВИДИ, БУДОВА, СТРУКТУРИ, ЗНАЧЕННЯ ».
Питання і відповіді для самопідготовки:
1. Нуклеопротеїди, загальний план будови, роль.
з простих бел-ков і простетичної групи, званої нуклеїнової кисло-тій. Нуклеопротеїди грають в живих організмах важливу роль: вони беруть безпосередню участь в синтезі всіх білків клітин і тканин, зумовлюють специфічність їх будови і властивостей, передають спадкові властивості при розмноженні організмів і діленні клітин.
Залежно від того, яка нуклеїнова кислота входить до складу нуклеопротеида, розрізняють дезоксірібонуклеопротеіди (ДНП) і рибонуклеопротеид (РНП).
Білковий компонент нуклеопротеидов неоднорідний і складається з великого числа молекул простого білка типу кислих альбумінів і глобулінів у всіх живих організмів і білків типу гістонів у вищих тварин або протаминов у риб і морських тварин. Гістони мають важливе значення в захисті ДНК, в підтримці структури хромосом, в регуляції експресії генів (зокрема, вони є фактором репресії транскрипції ДНК). Негістонові білки, що входять до складу, як правило, володіють властивостями ферментів.