- кінетики ферментативних реакцій;
- стабільності та ін.
Ферменти ?? це молекулярні форми ферменту, відмінності в амінокислотним складом обумовлені генетичними факторами.
Приклади ізоферментів: глюкокіназа і гексокіназа.
Гексокіназа може фосфорилювати будь шестичленна цикл, гексокіназа ?? тільки перетворення глюкози. Після прийому їжі, багатої глюкозою, глюкокіназа починає працювати. Гексокіназа ?? стаціонарний фермент. Він каталізує реакцію розщеплення глюкози при низьких її концентраціях, що надходять в організм. Відрізняються по локалізації (глюкокіназа ?? в печінці, гексокіназа ?? в м'язах і печінці), фізіологічним значенням, константі Міхаельса.
Якщо фермент ?? олігомерного білок, то ізоформи можуть виходити в результаті різних комбінацій протомеров. Наприклад, лактатдегидрогеназа складається з 4-х субодиниць. Н ?? субодиниці серцевого типу, М ?? м'язового. Може бути 5 комбінацій цих субодиниць, а, отже, і 5 ізоферментів: НННН (ЛДГ1 ?? в серцевому м'язі), НННМ (ЛДГ2), ННММ (ЛДГ3), НМММ (ЛДГ4), ММММ (ЛДГ5 ?? в печінці і м'язах) . [Мал. ці 4 букви в кружечки.
Треба відрізняти ізоферменти від множинних форм ферментів. Множинні форми ферментів ?? це ферменти, які модифіковані після свого синтезу, наприклад фосфорилаза A і B.
Загальні риси ферментів і небіологічних каталізаторів:
1) і ті, і інші каталізують тільки енергетично можливі реакції;
2) збільшують швидкість реакції;
3) не змінюють напрямки реакції;
4) в ході реакції не витрачаються;
5) для оборотних процесів каталізують як пряму, так і зворотну реакції, не зміщуючи рівноваги, а лише прискорюючи час його настання.
Особливі властивості ферментів:
1) висока каталітична активність. Метали збільшують швидкість реакції в тисячі разів, а ферменти в мільйони разів. Наприклад, уреаза прискорює швидкість реакції в 1014 разів. Каталаза прискорює розпад H2O2 в 1 млдр. раз! 2H2O2 2H2O + O2. Без каталізатора виділення кисню не видно. Металевий каталізатор збільшує швидкість реакції в 1000 разів, а при додаванні каталази ?? бурхливий спінювання.
2) специфічність дії ?? найбільш характерна риса. Будова активного центру ферменту, що каталізує реакції, різна. Структура активного центру ферменту комплементарна структурі його субстрату, тому фермент з безлічі речовин приєднує тільки свій субстрат ?? Субстратна специфічність ферменту.
Кожен фермент каталізує не будь-яке перетворення субстрату, а будь-яке одне ?? специфічність шляху перетворення. Наприклад, на АК ГІС діють 2 ферменту: гістідаза (отщепляет NH3) і гістідіндекарбоксілаза (отщепляет CO2).
Виділяють кілька видів специфічності:
а) абсолютна специфічність. Фермент діє тільки на один єдиний субстрат. Пр. уреаза руйнує сечовину: NH2-CO-NH2 (над стрілкою уреаза, під ?? вода) 2NH3 + CO2. Аргіназа каталізує розпад аргініну.
б) групова специфічність. Фермент діє на певний зв'язок в різних субстратах. Пр. пептідази розривають пептидні зв'язку [-NH-CH (R) -CO - NH-CH (R) -CO-]. Пепсин діє тільки на зв'язку, утворені карбоксильною групою ароматичних АК (ФЕН, ТІР, ТРИ). Естерази розривають складно-ефірну зв'язок [-CO-NH-] в різних ліпідах. Глікозідази діють на глікозидний зв'язок. Дія ферментів, що володіють груповий специфічністю, дозволяє організму утримувати невелику кількість ферментів.
в) стереоспеціфічность. Фермент діє на певний стереоизомер (D- і L-, цис- і транс-). Пр. бутен-2-Діовен кислота має 2 стереоізомери: транс-ізомери або фумаровая к-та, і цис-ізомер або малеїнова кислота.
Фумарази діє на фумаровую к-ту з перетворенням останньої в яблучну.
У стереоспеціфічность виділяють оптичну специфічність ?? виборче дію ферментів на оптичні ізомери. Наприклад, під дією ЛДГ руйнується тільки L-форма молочної к-ти.
3) Вплив температури (правило Вант-Гоффа). При збільшенні температури на 10 градусів швидкість реакції збільшується в 1,5-2 рази. Але для ферменту це правило діє тільки до 40 градусів, тому що далі настає теплова денатурація ферменту. Більшість ферментів в організмі людини має оптимальну температуру 25-40 градусів [рис. графіка: по осі х ?? температура, по у ?? відсоток активності. Малюємо гірочку, оптимум ?? на 37-40 ° С].
Підвищення активності ферменту при збільшенні температури пояснюється збільшенням кінетичної енергії реагуючих молекул, що призводить до збільшення числа зіткнень між молекулами. При подальшому підвищенні температури енергія стає надмірною, і всередині молекули розриваються слабкі зв'язки ?? водневі, гідрофільні взаємодії; відбувається порушення вторинної, третинної, четвертинної структури ферменту.
Ряд ферментів термостабільним, наприклад, глікопротеїни.
4) Вплив рН. Для підтримки третинної або четвертинної структури ферменту часто може бути необхідна наявність заряду на групі, віддаленій від області зв'язування субстрату. Якщо ж заряд цієї групи змінюється, то може відбуватися часткове розгортання білкової ланцюга, або компактизація, або дисоціація (олігомерні білки). Тому при відхиленні рН від оптимального значення, фермент може втратити свою нативну структуру, в результаті чого не відбувається повноцінного зв'язування активного центру з субстратом. Також при зміні рН може відбуватися зміна заряду на субстраті.
[Мал. графік. За х ?? рН, по у ?? відсоток активності. Малюємо гірочку.]
Пепсин ?? 1.5-2, амілаза слини - 6.8-7.2, трипсин - 7.5-8.6. Для більшості ферментів оптимум рН лежить в середовищі, близькому до нейтральної.
5) Швидкість ферментативної реакції прямо пропорційна кількістю ферменту (для небіологічних каталізаторів такої залежності немає). Недолік ферменту в живому організмі, наприклад при неповноцінному харчуванні, генетичних порушеннях, призводить до зменшення швидкості перетворення речовин і навпаки.
6) Ферменти є регульованими каталізаторами. Так під дією різних речовин (активаторів і інгібіторів) змінюється швидкість ферментативної реакції.
Жануарлар мен адамға ортақ жүйке жүйесінің қасіеттері. Гіппократ пен Павловтиң тіпологіялариниң ортақтиғи және айирмашилиғи.
Загальна характеристика економіки Східної та Західної цівілізації. Структура феодального Суспільства, суть рентних отношений та їх види. Особливості господарського розвитку суспільств Європейської цівілізації у V-Х ст. Господарська система та економічна думка Західної Європи в ХІ ?? ХV ст. Розвиток феодального землеволодіння та его форм в Україні.
Загальні поняття економічної теорії. Мікроекономіка. Макроекономіка. Регулювання економіки на макрорівні. Інтеграція в економіці.
Дипломна робота. Мета роботи: виявлення впливу успішності молодших школярів на характер міжособистісних відносин.
Пошкодження і чужорідні тіла стравоходу. Синдром роздратованого кишечника: визначення, етіологія, патогенез, класифікація, клініка, діагностика, диференціальна діагностика, сучасні принципи лікування, профілактика.