Ферменти ізоферменти - довідник хіміка 21


Більш показовим прикладом ферменту. який може знаходитися в безлічі різних форм. є гексокіназа [схема (6-91)] [70]. Гексокіназа мозку характеризується низьким значенням константи Міхаеліса для глюкози (/ См = 0,05 мМ). Вона здатна, отже, фосфорилювати глюкозу, забезпечуючи подальший метаболізм цього субстрату, навіть коли концентрація глюкози в мозку падає до дуже низького рівня. У той же час глюкокіназа, ізофермент печінки, уда- [c.67]

Кількість певного ферменту, що є в клітці, може регулюватися на різних етапах освіти цього ферменту і, звичайно, на етапі його разрущение. В ієрархії процесів метаболічного контролю найбільш складний механізм регулювання концентрації ферментів пов'язаний з процесами активації і репресії генів. Специфічні хімічні сигнали можуть ініціювати або блокувати транскрипцію певної ділянки ДНК в інформаційну РНК (мРНК) в залежності від того, чи буде даний сигнал індуктором або репрессором відповідно. Регуляція на рівні генів може вести 1) до збільшення або уменьщенію кількостей тих чи інших ферментів, 2) до зміни типів ферментів, наявних в клітці, і 3) до зміни відносного вмісту в ній різних варіантів даного ферменту (ізоферментів), які, каталізує одну п ту ж реакцію, можуть різнитися в.о. своїм каталітичним властивостям. [C.16]

Якщо для A. використовують метанол, р-ція зв. Метанол-зом, якщо етанол-ця н о л і 3 про м, і т.п. А. протікає за механізмом нуклеофіла. заміщення. Про А. см. В ст. Спирти. Алкогольдегідрогеназу (алкоголь НАД оксидо-редуктаза), фермент класу оксидоредуктаз, каталізує у присутності. нікотінамідаденнндінуклеотіда (НАД) окислення спиртів і ацеталей до альдегідів н кетонів. Складається з двох (печінка коні) або чотирьох (дріжджі) однакових суб> одиниць з мовляв. м ок. 40 тис, первинна структура ферменту розшифрована повністю. Існує у вигляді декількох відрізняються будовою молекули форм (ізоферментів). Кожна субодиниця побудована з двох доменів, на кордоні яких брало знаходиться глибоку кишеню. обмежений гідрофобними амінокислотними залишками На його дні локалізована атом Zn, пов'язаний з двома залишками цистеїну і одним залишком гістидину, [c.95]


Наявність ізоферментів - одна з форм регуляції активності ферментів. Наприклад, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) складається з двох видів субодиниць м'язових (М) і серцевих (І), і в залежності від їх поєднання активність ЛДГ буде менш ефективною (більше М-субодиниць) або більш ефективною (більше Н-субодиниць). [C.35]

Мітохондріальний фермент виділений у вигляді димеру, гексамерів і октамера. Ферменти креатинкінази розрізняються по електрофоретичної рухливості. по кінетичним властивостями. по термостабільності, за амінокислотним складом, за кількістю і реактивності 5Н-груп, аргінінових залишків і іншим властивостям. М'язовий изофермент (ММ) більш стабільний, ніж мозковий (ВВ) і мітохондріальний при зміні pH і температури. Вони стійкі в діапазоні pH 6,0-9,5, але при цьому до розчину мозкового і мітохондріального изоферментов необхідно додавати 5Н-відновлюючі реагенти (2-меркаптоетанол і ін.). Оптимальні значення pH активності для изоферментов практично однакові і рівні 9 - для прямої реакції (синтезу креатинфосфату) і 7 - для зворотної реакції (розщеплення креатинфосфату). [C.292]

Молекули А складаються з 4 однакових субодиниць з мовляв. м. 62,5 тис. Фермент з печінки коні існує у вигляді двох форм (ізоферментів) з р / 5 і 6, виділених соотв. з мітохондрій і цитоплазми. Фермент з р / 5 активується іонами Mg ". Са і Мп. Тоді як фермент з р / [c.109]

Молекула Л. (мол. М. 60 тис.-100 тис.) У тварин і деяких рослин складається з одного поліпептидного ланцюга. Містить в активному центрі іон негемового Ре (відновлена ​​форма Л.-неактивна) виняток нек-риє гриби, в яких брало виявлені гемсодержащих Л. У рослин оптим. каталитич. активність ферменту при pH 6-7 илн 9-10 (залежно від джерела і ізоферменту) у тварин-прі pH 7,4-7,8 р / зазвичай 5-6. Вивчено амінокислотна послідовність Л. соєвих бобів і, частково, ретикулоцитів. [C.601]

Молекула изофермента С. з цитозолю складається з 2 ідентичних субодиниць з мовляв. м. 16 тис. кожна ІЕ яких брало містить по 1 атому Сі і Zn. Фермент активний при pH [c.474]

Важливий аспект регуляції метаболізму пов'язаний з тим, що багато ферментів можуть перебувати в різних формах. Як правило, ці ізоферменти не є ізомерами. Швидше це подібні, але хімічно раз- [c.66]

Ферменти позначають різними способами. але в даний час прийнято присвоювати їм номери в порядку зменшення їх електрофоретичної рухливості. Зазвичай електрофорез проводять при pH 7-9 Більшість ферментів в цьому інтервалі pH заряджена негативно. Ферменту, який рухається з найбільшою швидкістю до анода, приписується номер 1. Подібний спосіб вже давно використовується при електрофорезі білків крові. Так, глобуліни нумеруються в порядку зменшення їх рухливості (аь аг і т. Д. См. Додаток 2-А) [71]. [C.68]

Найбільш поширеним типом регуляції, ніж активація попередником. є інгібування за типом негативного зворотного зв'язку. коли накопичення кінцевого продукту метаболічної ланцюга призводить до вимикання ферментів, необхідних для його синтезу. Найчастіше пригнічується активність першого ферменту. займає ключове положення в даній биосинтетической ланцюга. У той же час продукт часто пригнічує активність більш ніж одного ферменту ланцюга (ріс.6-15). Коли клітина продукує два або більше число ізоферментів, специфічним продуктом нерідко відзначено зниження тільки один з них. Наприклад, на рис. 6-15 продукт Р пригнічує активність тільки одного з двох ізоферментів, які каталізують перетворення А в В активність же іншого контролюється шляхом хімічної модифікації. [C.70]


На жаль, ці питання ще не були піддані прямому вивченню. Дані, наведені в табл. 14, засновані на наявних значеннях активності. а не концентрацій ферментів. Тому, хоча вже абсолютно ясно, що активність деяких ферментів у організмів, акклімірованних до холоду, вище, ніж у акклімірованних до тепла, ми не можемо з достатньою підставою зробити висновок, що спостерігаються відмінності обумовлені розходженням концентрацій. Ще одна неясність пов'язана з тим, що дані, наведені в табл. 14, засновані здебільшого на величинах максимальної швидкості реакції (1 тах), отриманих в експериментах з неочищеними гомогенату тканин. Отже, у нас немає ніяких відомостей про те, якою була б відносна активність ферментів при фізіологічних концентраціях субстратів. Крім того, якщо не брати до уваги небагатьох випадків, ми не знаємо, чи містилися в тканинах організмів. акклімірованних до тепла і до холоду, одні і ті ж варіанти ферментів (ізоферменти). Тому пе виключена можливість того, що в деяких випадках відмінності в активності були обумовлені неоднаковою ефективністю самих [c.248]

Не завжди просто вирішити, чи є подібні ферменти изоферментами, або їх слід віднести до різних ферментам. Як приклад вкажемо на кар-бамоілфосфатсінтетази I і II. Обидва ці ферменту синтезують карбамоілфосфат (див. Рис. 2. 26), але реакції розрізняються тим, що перший з них утворює аминогруппу за рахунок аміаку, а другий - за рахунок амидной групи глутаміну. Таким чином. продукт реакцій в обох випадках один і той же, а субстрати ферменту. хоча і подібні, але не ідентичні. Карбамоілфосфатсінтетази I і II розрізняються і по локалізації в клітині, і по фізіологічної ролі. Перший фермент знаходиться в мітохондріях, бере участь в метаболічному шляху синтезу сечовини. а другий - в цитоплазмі, бере участь в синтезі піримідинових нуклеотидів. Мабуть, є рівні підстави розглядати ці ферменти і як ізоферменти, і як різні ферменти. [C.98]

Глюкоза здатна проходити через клітинні мембрани. в той час як для глюкозо-6-фосфату мембрани непроникні. Таким чином. в результаті фосфорилювання глюкоза замикається в клітці. У паренхіматозних клітинах печінки є два ферменти (ізоферменту), каталізіруюш, їх цю реакцію, - гексокіназа і глюкокіназа (в інших органах - тільки гексокіназа). Гексокіназа володіє [c.252]

Ізоферментів, різні форми одного і того ж ферменту, що відрізняються структурою поліпептидного ланцюга або складом субодиниць. Присутні в організмах одного виду або в одній клітці різні за каталитич. активності. Наявність И.- один із способів регуляції ферментативної активності. Використати. для діагностики деяких захворювань. [C.215]

Будь-який з компонентів названих і їм подібних біоспеціфіче-ських пар можна надійно закріпити на матриці в якості так званого ліганду. З його допомогою другої партнер пари може бути витягнутий з суміші з іншими, не комплементарними ліганду речовинами і тимчасово затриманий на матриці в складі біоспеціфіческого (афінного) комплексу. Іноді це може бути не одне, а кілька споріднених або схожих за своєю структурою речовин. дізнаються один і той же ліганд, наприклад ізоферменти пли ряд ферментів, що використовують один і той же кофермент, різні види антитіл до одного і того ж антигену і т. д. [c.339]

Крім цього значного в кількісному відношенні білка, в альбумінової фракції білків ріпаку виявляється мірозіна -за. Йдеться про фермент, який за допомогою гідролізу глюкозинолатів насіння викликає утворення антиживильних компонентів (тіоціанати). Мірозінази є Глік-протеїн з молекулярною масою близько 133 ТОВ Так, утворений двома поліпептидними ланцюгами. Ймовірно, існує декілька ізоферментів, які розрізняються по термостабільності. Оптимальний pH для їх активності знаходиться в діапазоні від 4,5 до 8 [79]. [C.168]

Г. міститься в тварин, рослинах і мікроорганізмах. В бактеріях і синьо-зелених водоростях представлена ​​однією формою, в ін. Організмах-дек. изоферментами. Довгий час Г. розглядали як осн. фермент первинної асиміляції NHj, Низьке спорідненість Г. до NH. а також відкриття глутаматсінтази. виявленої у всіх, крім тварин. організмах, свідчать, що роль Г, в асиміляції NHj незначна. [C.587]

Л. міститься у всіх живих організмах. гл. обр. в цитоплазмі клітин. Фермент тварин -тетрамер, що складається з однакових субодиниць (Н4 або М4) або з їх поєднань (HjM, Н2М2, м3). У тканинах з аеробних обміном (серце, печінка) переважає тетрамер Н4, що характеризується макс. електрофоретіч. рухливістю серед усіх ізоферментних форм Л. в скелетних м'язів-форма М4, що володіє мінім. рухливістю. Ізофермент Н4 переважно каталізує окислення молочної к-ти в ми-щічної тканини серця, а М4-відновлення піровиноградної к-ти в скелетних м'язів при низькій концентрації субстрату. У Л. з м'язів (мол. М, 140 тис.) Оптим. каталитич. активність при pH 7,4-8,5 р / 4,5. [C.574]

Мовляв. маса Т. коливається в межах від 60 тис. до 140 тис. (розкид значень мовляв. маси пов'язаний зі здатністю ферменту KinpoTeojnny і, мабуть, з готівкового о шем широкого спектру ізоферментів). [C.611]

Активність ферментів регулюється в процесі їх біосинтезу (в т. Ч. Завдяки освіті ізоферментів, к-які каталізують вдентічние р-ції, але відрізняються будовою і каталитич. Св-вами), а також умовами середовища (pH, т-ра, [c .80]

Ф. Aj - наиб, вивчені представники Ф. Відомі 3 групи Ф. А2. 1) ферменти адов змій, рептилій і комах, що існують у вигляді великої кількості ізоформ (див. Ферменти), 2) ферменти підшлункової залози млекопітаю- [c.140]

У складі целлюлосом виявлені принаймні 4 изофермента Ц. першого типу і 1 - другого. Для всіх евдоглюканаз целлюлосоми визначена первинна структура. а для однієї з них - також просторова. Оптимальна каталитич. активність бактеріадьних ферментів при pH ок. 7. [c.335]

Найбільш вивченим олігомерного ферментом є лактатдегидрогеназа (вона каталізує оборотне перетворення піровиноградної кислоти в молочну), що містить два типи поліпептидних ланцюгів Н-серцевий тип (від англ. Heart-серце) і М-м'язовий тип (від англ. Mus le-м'яз) - і що складається з 4 субодиниць. Цей фермент завдяки різним сполученням субодиниць може існувати в 5 формах. Такі ферменти отримали назву ізоферментів, або, відповідно до нової класифікації. множинних форм ферментів (див. розділ 4). [C.71]

Чому клітини продукують ізоферменти Перш за все ферменти з различающимися кінетичними властивостями необхідні для виконання функцій, мінливих з часом або в залежності від умов [69]. Так, концентрація субстрату може сильно варіювати від тканини до тканини такі ж відмінності існують між мітохондріями, ядром і цитоплазмою клітини. а також на різних стадіях розвитку організму. У разі лакгатдегідрогенази изофермент 1 відзначено зниження надлишком пірувату - продуктом катализируемого цим ферментом окислення лактату [c.67]

Хоча природа цього інгібування продуктом неясна), доцільність його, мабуть, можна зрозуміти (принаймні в якійсь мірі) для такого аеробногох> органу, як печінка, в якій піруват видаляється окисленням надлишкова ж активність лактатдегідрогенази пригнічується в ній при накопиченні пірувату. У той же час изофермент 2 скелетної м'язи не відзначено зниження надлишком пірувату і відповідає вимогам, що пред'являються до ферменту, який повинен відновлювати піруват до лактату при збільшенні м'язової активності). [C.67]

Наявність ізоферментів може бути обумовлено також генетичними варіаціями в гетерозиготах. Так, якщо генетично детермінований варіант певного білка несе на один позитивний або негативний заряд більше (або менше), ніж стандартний фермент. то при електрофорезі відповідної білкової фракції у Гете-розігот буде виявлений новий изофермент. Слід зазначити, що електрофоретичний метод. часто використовуваний для виявлення ізоферментів. не дозволяє виявити генетичні варіанти. в яких заміщення амінокислот не призводять до зміни заряду молекули. [C.68]

Ферменти, або ізоензими, - це множинні форми ферменту. каталізують одну і ту ж реакцію, але відрізняються один від одного за фізичними і хімічними властивостями. зокрема по спорідненості до субстрату, [c.126]

Термін множинні форми ферменту застосуємо до білків, що каталізує одну і ту ж реакцію і зустрічається в природі в організмах одного виду. Термін изофермент застосуємо тільки до тих множинним формам ферментів. які з'являються внаслідок генетично обумовлених відмінностей в первинній структурі білка (але не до форм, образовавщімся в результаті модифікації однієї первинної послідовності). [C.128]

Схожі статті