Рівняння Міхаеліса - Ментен - основне рівняння ферментативної кінетики. описує залежність швидкості реакції, що каталізується ферментом, від концентрації субстрату і ферменту. Найпростіша кінетична схема, для якої справедливо рівняння Міхаеліса:
Рівняння має вигляд:
,
- - максимальна швидкість реакції, рівна;
- - константа Міхаеліса, рівна концентрації субстрату, при якій швидкість реакції складає половину від максимальної;
- - концентрація субстрату.
висновок рівняння
Висновок рівняння був вперше запропонований Бріггсом і Холдейном. Висновок рівняння швидкості ферментативної реакції, що описується схемою Міхаеліса-Ментен.
Позначення констант швидкостей:
k1 - константа швидкості реакції освіти фермент-субстратного комплексу з ферменту і субстрату
k-1 - константа швидкості реакції дисоціації фермент-субстратного комплексу на фермент і субстрат
k2 - константа швидкості реакції перетворення фермент-субстратного комплексу в фермент і продукт
Для фермент-субстратного комплексу застосуємо метод квазістаціонарності, так як в переважній більшості реакцій константа швидкості перетворення фермент-субстратного комплексу в фермент і продукт багато більше, ніж константа швидкості утворення ферментів-субстратного комплексу з ферменту і субстрату. Іншими словами:
Врахуємо той факт, що фермент, спочатку знаходився тільки у вільній формі, в процесі реакції знаходиться як у вигляді фермент-субстратного комплексу, так і у вигляді молекул вільного ферменту. Таким чином:
Перетворимо це до уваги:
І підставимо в перше рівняння. Після розкриття дужок і угруповання доданків отримаємо наступне:
Висловимо звідси концентрацію фермент-субстратного комплексу:
Швидкість ферментативної реакції в цілому (тобто швидкість утворення продукту) представляє собою швидкість розпаду фермент-субстратного комплексу по реакції першого порядку з константою k2:
Підставами в цю формулу вираз, яке ми отримали для концентрації ES. отримаємо:
Розділимо чисельник і знаменник на k1. В результаті:
Вираз в знаменнику - (k1 + k2) / k1 - називається константою Міхаеліса (Km). Це кінетична константа (з розмірністю концентрації), яка дорівнює такій концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції становить половину від максимального значення.
Для початкової стадії реакції можна знехтувати зменшенням концентрації субстрату. Тоді вираз для початкової швидкості реакції буде виглядати так:
Якщо k-1> k2. то на першій стадії ферментативної реакції з плином часу встановлюється рівновага (квазірівноважної режим протікання реакції), і в вираз для швидкості ферментативної реакції входить вже не константа Міхаеліса, а Субстратна константа KS. характеризує взаємодію ферменту з субстратом в рівноважних умовах:
;
За значенням KS можна судити про хімічний спорідненість субстрату до ферменту.
Дивитися що таке "Константа Міхаеліса" в інших словниках:
константа Міхаеліса - Кінетичний параметр ферментативної реакції, чисельно рівний концентрації субстрату, при якій швидкість реакції складає половину максимальної; К.М. характеризує спорідненість ферменту до субстрату. [Ареф'єв В.А. Лісовенко Л.А. Англо російський ... ... Довідник технічного перекладача
константа Міхаеліса - Michaelis constant, Km константа Міхаеліса. Kінетіческій параметр ферментативної реакції, чисельно рівний концентрації субстрату, при якій швидкість реакції складає половину максимальної; К.М. характеризує спорідненість ферменту до субстрату. ... ... Молекулярна біологія і генетика. Тлумачний словник.
Константа Міхаеліса - КОНСТÁНТА Міхаеліс, Km, один з кінетичних параметрів ферментативної реакції. Чисельно дорівнює концентрації субстрату, при до рій швидкість реакції складає половину від максимальної. Є функцією дек. констант швидкості; в недо яких випадках ... ... Біологічний енциклопедичний словник
Міхаеліса константа - Рівняння Міхаеліса Ментен основне рівняння ферментативної кінетики, описує залежність швидкості реакції, що каталізується ферментом, від концентрації субстрату і ферменту. Найпростіша кінетична схема, для якої справедливо рівняння ... ... Вікіпедія
Міхаеліса константа - один з найважливіших параметрів кінетики ферментативних реакцій, введений німецькими вченими Л. Міхаелісом (L. Michaelis) і М. Ментен в 1913; характеризує залежність швидкості ферментативного процесу від концентрації субстрату. Згідно ... ... Велика радянська енциклопедія
Рівняння Міхаеліса - Ментен - Діаграмvа швидкості реакції V як функції від концентрації [S]. Рівняння Міхаеліса Ментен основне рівняння ферментативної кінетики, описує залежність швидкості реакції, що каталізується ферментом, від концентрації субстрату і ... ... Вікіпедія
Рівняння Міхаеліса-Ментен - рівняння Міхаеліса Ментен основне рівняння ферментативної кінетики, описує залежність швидкості реакції, що каталізується ферментом, від концентрації субстрату і ферменту. Найпростіша кінетична схема, для якої справедливо рівняння ... ... Вікіпедія
Рівняння Міхаеліса - Діаграма швидкості реакції V як функції від концентрації [S]. Рівняння Міхаеліса Ментен основне рівняння ферментативної кінетики, описує залежність швидкості реакції, що каталізується ферментом, від концентрації субстрату і ... ... Вікіпедія
Ферментативний інігібітор - ≠ Рис. 1: Загальна схема блоку ферменту Ферментативний інгібітор речовина, що сповільнює протікання ферментативної реакції. Розрізняють оборотні і необоротні інгібітори. Оборотні діляться на ... Вікіпедія