При комплексній переробці нехарчових відходів і конфіскатів від забою худоби на м'ясокомбінатах отримують такі денние продукти, як білкові корми і технічні жири.
Сухі тваринні корми є концентрованим білковим кормом, призначеним для годівлі сільськогосподарських тварин, в тому числі і птахів. Залежно від вихідної сировини і методів переробки тваринні корми поділяють на сухі (м'ясо-кісткове, м'ясне, кров'яне та кісткове борошно) і варені.
У тварин кормах містяться багато життєво важливі вітаміни групи В -рібофлавін (В2), пантотенова кислота, нікотинова кислота (РР), ніацин, холін і B12 (ціанокобаламін), а також жиророзчинні вітаміни Е, F і каротин (провітамін А).
Ефективність використання сухих тваринних кормів при відгодівлі худоби і птиці, а також при вирощуванні молодняку обумовлена також високою їх засвоюваність (95%). Тваринні корми відшкодовують недолік білкових речовин в рослинних кормах і полегшують їх засвоєння.
Маючи високі кормовими достоїнствами, сухі тваринні корми стійкі при зберіганні і транспортабельні. Однак при високому вмісті жиру вони схильні до прогорання і втрати вітамінної активності.
Асортимент вироблюваних тваринних кормів залежить від виду, рецептури і якості застосовуваного сировини. Найбільш поширеним видом корму є м'ясо-кісткове борошно, яку в залежності від вмісту білка і мінеральних речовин випускають I, II і lll сортів.
Основними видами сировини, використовуваного на виробництво м'ясо-кісткового борошна, є внутрішні органи і відходи кишок (60-76%) і різні види кістки (40-25%).
Для отримання кров'яної борошна використовують цільну кров або її фракції (фібрин, формені елементи, сироватку), які по своїй питомій вазі в рецептурі сировини становлять 90-95% (решта - кістка).
Кісткове борошно виробляють тільки з кістки сирої або вивареного у відкритих котлах і автоклавах. Розрізняють кісткову муку I сорту (містить 20% білка) і II сорту (містить 15% білка).
Варені корми отримують обмежених кількостях, так як в них міститься до 60% вологи, що обумовлює їх нестійкість при зберіганні (не можна зберігати більше 10 ч) в літній час.
Властивості І БУДОВА БІЛКІВ
Білки, або протеїни, являють собою високомолекулярні азотисті органічні речовини, які при гидролитическом розщепленні здатні розпадатися на амінокислоти. Вони гідролізуються, т. Е. Розщеплюються на більш прості з'єднання при кип'ятінні з міцними кислотами, лугами, а також під впливом ферментів. Утворені при цьому амінокислоти за своєю значимістю поділяють на незамінні, полузаменімим і замінні.
В даний час комбікорми, до складу яких входять тваринні корми, нормалізують не лише за змістом білкових речовин, але і за наявністю незамінних амінокислот.
Всі білки за формою частинок (молекул) підрозділяють на фібрілярние (волокнисті, ниткоподібні) і глобулярні (мають сферичну або еліпсоїдальної форму). До фибрилярную білків належать колаген, кератин, еластин, ретикулін, міозин. Типовими представниками другої групи є альбумін, глобулін і міоген.
У мясокостном сировину містяться як фібрілярние, так і глобулярні білки, причому ті й інші за життя тварини виконують певні функції. Глобулярні білки виконують головним чином фізіологічні функції, а фібрілярние виконують так звані структурні функції і є основним матеріалом, з якого утворюється шкура, кістки, роги, копита, волосся, щетина та ін.
Білки мають високу молекулярну масу (від 20 до 200 тис.) І мають колоїдними властивостями, т. Е. Розчини білків у воді не утворюють однорідної розчину, а знаходяться в підвішеному стані у вигляді найдрібніших частинок. Як правило, білки володіють спорідненістю до води, одні з них розчиняються в ній (альбуміни), інші поглинають її, перетворюючись в драглистоподібного речовина - гель (желатин), існують також білки, що не змішуються з водою (кератин). Великий вплив на взаємодію білків з водою надають розчини кислот, підстав (лугів) і неорганічних солей.
Розчинні білки можна осадити з розчину додаванням деяких солей, наприклад хлористого натрію або сульфату амонію. В органічних розчинниках білки тваринного походження нерозчинні: додавання органічних розчинників до водних розчинів білків призводить до випадання осаду.
Всі білки можна денатурувати або змінити їх природне (нативное) стан (наприклад, згортання яєчного білка при нагріванні). Денатурований білок відрізняється від природного (нативного) своїми властивостями і ознаками, хоча його склад і деякі якісні реакції не змінюються. Температура, при якій відбувається денатурація (коагуляція), для різних білків різна, але для певного білка постійна (наприклад, альбумін яйця коагулює при температурі 56 °, дефібринованої кров згортається при температурі 72 ° С.
Можна також викликати необоротну денатурацію білків, впливаючи на них сильними кислотами, лугами, алкоголем, ацетоном, сечовиною і солями важких металів. Найбільш помітним явищем при денатурації є зміна біологічних властивостей білків, наприклад ферменти зазвичай инактивируются.
Процес коагуляції незворотній. Це пояснюється тим, що порушується структура білкових частинок і в результаті дегідратації (зневоднення) вони зливаються в більш великі агрегати, які втрачають здатність розчинятися в звичайних умовах. Характерними ознаками процесу денатурації білків є: втрата білками здатності розчинятися у воді або інших розчинниках; втрата здатності кристалізуватися; найкраща перетравність під впливом ферментів, а також втрата біологічних властивостей біологічно активними білками (наприклад, ферментами).
Елементарний склад білків незалежно від їх походження в якісному відношенні однаковий і в перерахунку на суху речовину становить: вуглецю 48-55%. водню - 5,0-7,5%, кисню 20-34%, азоту 15-19,5%; сірки 0,3 Відмінною особливістю білків є наявність в них азоту, який відсутній в вуглеводах і жирах.
Всі білки поділяють на дві групи: прості білки-протеїни, які при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти, і складні білки - протеїди, які при гідролізі крім амінокислот дають і небілкову групу.
Група протеїнових білків включає альбуміни, які добре розчиняються у воді і коагулюють при нагріванні (зустрічаються в крові, молоці і яйцях).
До групи складних, або складових білків-протеидов, що зустрічаються в тваринних тканинах, відносять хромопротеїди, які складаються з білка і групи, що представляє собою барвник. До хромопротеидам відноситься гемоглобін - фарбувальний білок червоних кров'яних тілець і міоглобін - фарбувальний білок м'язів.
БІЛКИ м'ясо-кісткове СИРОВИНИ
У мясокостном сировину, що використовується при виробництві кормів, міститься велика кількість соедінітельнотканих білків (колаген, еластин, альбуміни і глобуліни, кератину).
Колаген є основою сполучної тканини, яка підтримує і забезпечує рухливість різних органів (шкури, кістки, сухожилля, статеві органи, губи, вуха, хрящі і ін.).
Колаген не розчиняється у холодній воді, але набухає в ній, не розчиняється і в органічних розчинниках, незначно розчиняється в розчинах солей, слабких кислотах і лугах. При тривалому нагріванні у воді або лугу він переходить в клей або желатин. Нагрівання колагену в воді до температури 62-65 ° С призводить до скорочення (усадки) колагенових волокон приблизно на '/ з їх первісної довжини.
Еластин, що входить до складу сполучної тканини, міститься * в пухкої сполучної тканини і в шийних сухожиллях, хрящах і стінках великих артерій. Еластин не розчиняється в холодній і гарячій воді і органічних розчинниках. Він більш інертний, ніж колаген, по відношенню до кислот і лугів, при кип'ятінні з водою не утворюєклею і не денатурує при нагріванні.
Альбуміни і глобуліни зустрічаються у всіх тканинах тваринного організму, входячи до складу основної речовини і протоплазми клітин. При обробці сполучної тканини водою з неї витягується невелика кількість білків типу альбумін, а при подальшій обробці сольовими розчинами - невелика кількість білків типу глобулін.
У зв'язку з тим що в амінокислотний склад кератину входить повний набір і велика кількість незамінних амінокислот, його піддають гідролізу (кислотного або лужного).
Поряд з з'єднювальнотканими білками м'ясо-кісткове сировину містить також білки м'язової тканини, основними з: яких є міозин і актин.
Міозин є повноцінним білком, що не переходить в розчин при впливі на нього води. При обробці сольовими розчинами в лужному або нейтральному середовищі він екстрагується.
Актин становить 12-15% від усіх м'язових білків; він екстрагується водою з м'язової тканини після видалення з неї міозину. У сольовому розчині не розчинний.
Встановлено, що при термічній обробці (розварювання "стерилізації, сушінні) м'ясо-кісткового сировини відбуваються втрати.