Пептидні ланцюги можуть бути пов'язані також дисульфідні містком - S - S -, як, наприклад, в кератині волосся.
Пептидні ланцюги білків організовані у вторинну структуру, стабілізовану водневими зв'язками. Атом кисню кожної пептидного групи утворює при цьому водневий зв'язок з NH-групою, що відповідає пептидного зв'язку. При цьому формуються такі структури: а-спіраль, (3-структура і (3-вигин.
Згорнуті пептидні ланцюга розгортаються, а потім знову згортаються. Залежно від способу денатурації роз'єднані ланцюги можуть або залишитися в розгорнутому стані, або згорнутися іншим способом з утворенням нової конфігурації, або (наприклад, при видаленні денатурирующего фактора) знову прийняти початкову специфічну конфігурацію. В даний час доведено, що денатураціонние-ве зміна молекули білка при відповідних умовах повністюоборотно.
Сітчаста структура пептидоглікану. М - залишки N-ацетілмурамовоа кислоти. Г - залишки М - ацетилглюкозамін. Пептидні ланцюги лептідоглікашв в відрізни.
Пептидні ланцюги вовни відносно стійкі до дії кислот. Однак в слабких кислотах, а при високих температурах навіть в воді, відбувається розрив сольових і водневих зв'язків. Під дією лугу розриваються також і цистинові містки. У сильних лугах шерсть руйнується за рахунок гідролізу пептидного ланцюга. Окислювачі і відновники руйнують цистиновий місток.
Нерозгалужені пептидні ланцюга мають лише однієї а-аміно - і однієї а-карбоксильною кінцевими групами, тоді як розгалужені ланцюги, якщо вони не утворюють кілець, мають кілька таких кінцевих груп. При визначенні числа кінцевих а-аминогрупп потрібно, однак, завжди пам'ятати, що в бічних ланцюгах, утворених на лізин, присутні вільні в-аміногрупи (формула В) і що визначення вільних аміногруп за методом Ван-Слайка дає а-аміно - і е-аминогрупп .
Пептидні ланцюги глобулярних білків сильно вигнуті, згорнуті і часто мають форму жорстких кульок - глобул. Молекули глобулярних білків мають низьким ступенем асиметрії, вони добре розчи Рими в воді, причому в'язкість їх розчинів невелика.
Структура рибонуклеази 10 - місця дисульфідних місток. Пептидні ланцюги глобулярних білків сильно вигнуті, згорнуті і часто мають форму жорстких кульок - глобул. Молекули глобулярних білків мають низьким ступенем асиметрії, вони добре розчи-Рими в воді, причому в'язкість їх розчинів невелика.
Просторова структура міоглобіну. Пептидні ланцюги глобулярних білків сильно вигнуті, згорнуті і часто мають форму жорстких кульок - глобул. Молекули глобулярних білків мають низьким ступенем асиметрії, вони добре розчиняються у воді, причому в'язкість їх розчинів невелика.
Коли пептидні ланцюги складаються переважно із залишків тільки таких амінокислот, як гліцин і аланін (як це передбачається, наприклад, в Фиброин шовку), то в якості бічних ланцюгів в них можуть бути майже виключно водневі і метіль-ні групи.
Оскільки пептидні ланцюга в нативному білку строго орієнтовані, а в денатурованому білку дезорієнтовані, ентропія денатурованих білків вище, ніж ентропія нативних. При допущенні деяких спрощень вона може бути виражена як негативний логарифм ймовірності. Цим шляхом були отримані величини від - 4 3 до - 6 1 одиниці ентропії для кожного амінокислотного залишку білка, що містить від 300 до 30 000 амінокислот 10 - 20 різних типів. При цьому розрахунку допускається, що число амінокислот кожного типу в білку однаково. Якщо ж прийняти, що число амінокислот різного типу в білку неоднаково, наведені вище величини ентропії для кожної амінокислоти зростуть до - 8 кал / град. З цього зіставлення очевидно, що Гд5 значно більше, ніж ДВ, і це означає, що денатурація супроводжується значним збільшенням ентропії.
Тому пептидні ланцюга білків не мають бічних ланцюгів і пептидні зв'язку утворюють амінокислотні ланцюги без відгалужень. Таким чином, в кожному поліпептиді характер основного ланцюга амінокислот має велику схожість і різниться в різних білках тільки порядком і кількістю полягають в них R-залишків амінокислот.
Таким чином, пептидні ланцюга можуть бути зшиті дісуль-фіднимі містками.
Таким чином, пептидні ланцюга можуть бути зшиті дисульфідними містками.
У разі бактерій пептидні ланцюга завжди починаються амінокислотою N-формілметіонін. Цей процес порівняно складний.
Пептидні ланцюги в білку, згорнуті в а-спіраль. Дисульфідні зв'язки утримують дві пептидні ланцюга в зігнутому стані і грають важливу роль у визначенні конфор-ції і фізіологічних властивостей інсуліну.
Послідовність амінокислот в молекулі бичачого інсуліну. Дисульфідні зв'язки утримують дві пептидні ланцюга в зігнутому стані і грають важливу роль у визначенні конформації і фізіологічні властивостей інсуліну.
Дисульфідні зв'язки утримують дві пептидні ланцюга в зігнутому стані і грають важливу роль у визначенні конформації і фізіологічних властивостей інсуліну.
А-поперечний розріз, який показує складчасті пептидні ланцюга; Б - вертикальний розріз, який показує упаковку ланцюгів.
Просторове розташування а-спіралі (третинна структура білка. В результаті гідролізу руйнуються пептидні ланцюга білків і утворюється суміш а-амінокислот. При гідролізі протеидов крім амінокислот виходять і інші речовини.
Конфірмація р-іегібов типу I а і I б. У Фиброин шовку поли пептидні ланцюга ра покладені антіпара-г 'Єльня а в G-кератині тягівактя дополнітечьно іпопротеіном серицином. Струк-туру (типу р - кератину) присутній в синтетичних поліпептидах. Наблизить течьно 15 0 амінокислотних залишків глобулярних білків твкже входить в остав р-структур.
Моноаміномонокарбоновие кислоти можуть утворювати лише прямі пептидні ланцюга, цистеїн ж з його двома амін-ними і двома карбоксильними групами може з'єднувати дві паралельні пептидні ланцюга і таким чином обумовлювати їх розгалуження. Розгалужені пептидні ланцюга можуть утворювати також амінокислоти, що мають функціонально активну бічну ланцюг.
Якщо лежать паралельно один одному пептидні ланцюга дійсно утворюють плоский шар, то з'єднання таких шарів між собою повинно вести до утворення системи, певним чином орієнтованої в просторі. Плоскі шари накладаються один на інший на відстані приблизно в 10 А. скріплюються між собою вони можуть водневими, сольовими та іншими видами зв'язку.
Що входять до складу плоских шарів пептидні ланцюга необов'язково повинні бути витягнутими. Остови їх можуть звиватися і згинатися, утворюючи ряд геометричних фігур. Якщо бічних ланцюгів багато, то практично майже всі вони можуть лежати на одній стороні площині. Звичайно, це можливо за умови, що всі природні амінокислоти відносяться до лівого ряду, так як по конфігурації всі вони належать до ряду лівої молочної кислоти.
Для побудови просторової структури білка пептидні ланцюга повинні прийняти певну, властиву даному білку конфігурацію, яка закріплюється водневими зв'язками, що виникають між пептидними угрупованнями окремих ділянок молекулярної ланцюга. У міру утворення водневих зв'язків пептидні ланцюга закручуються в спіралі, прагнучи до утворення максимального числа водневих зв'язків і відповідно до енергетично найбільш вигідною конфігурації. Але утворення правильної спіралі часто заважають сили відштовхування або тяжіння, що виникають між групами амінокислот, або стерические перешкоди, наприклад за рахунок піроліл-диновая кілець проліну і оксипроліну, які змушують пептидних ланцюг різко згинатися і перешкоджають утворенню спіралі на деяких її ділянках.
Структура інсуліну. Для побудови просторової структури білка пептидні ланцюга повинні прийняти певну, властиву даному білку конфігурацію, яка закріплюється водневими зв'язками, що виникають між пептидними угрупованнями окремих ділянок молекулярної ланцюга. У міру утворення водневих зв'язків пептидні ланцюга закручуються в спіралі, прагнучи до утворення максимального числа водневих зв'язків і відповідно до енергетично найбільш вигідною конфігурації.
Якщо уявити собі, що пептидні ланцюга лежать паралельно один одному, то вони утворюють плоский шар. Відстань між ланцюгами обумовлюється головним чином довжиною їх бічних ланцюгів.
Молекула монелліна має дві нековалентно пов'язані пептидні ланцюга, що включають в цілому 94 амінокислотних залишку; ряд ділянок тауматин і монелліна виявляють структурну гомологію.
РНК, каталізатор, відщеплюється неповні пептидні ланцюга від комплексу пептидил-т РНК-рибосома з утворенням пептидил-пуромицина; термінатор пептидного синтезу.
Для побудови просторової структури, білка пептидні ланцюга повинні прийняти певну, властиву даному білку конфігурацію, яка закріплюється водневими зв'язками, що виникають між пептидними угрупованнями окремих ділянок молекулярної ланцюга. У міру утворення водневих зв'язків пептидні ланцюга закручуються в спіралі, прагнучи до утворення максимального числа водневих зв'язків і відповідно до енергетично найбільш вигідною конфігурації. Але утворення правильної спіралі часто заважають сили відштовхування або тяжіння, що виникають між групами амінокислот, або стерические перешкоди, наприклад за рахунок піроліл-диновая кілець проліну і оксипроліну, які змушують пептидних-ланцюг різко згинатися і перешкоджають утворенню спіралі на деяких її ділянках.
Деякі природні пептиди, що володіють високою біологічною активністю. Аміноконцевие залишки знаходяться зліва. А. Брадікідін - гормоноподібних пептид з протизапальною активністю. Б. Окситоцин-гормон, що утворюється в задній частині гіпофізу. На кольоровому тлі-залишок гли-щшаміда (NH2CH2CONH2. В. тиреоліберином-гормон, що утворюється в гіпоталамусі. Г. Енкефаліни-пептиди мозку з опіатоподобним активністю. Д. Граміцидин С-антибіотик. Стрілки вказують напрямок від амінокон-цевого до карбоксіконцевому залишку. ОГП - позначення орнитина-амінокислоти, які не - зустрічається в білках. Зверніть увагу, що до складу грамицидина З входять два залишку D-амінокислоти. Молекули деяких гормонів є набагато коротші пептидні ланцюга. Особливої згадки заслуговують енкефаліни-ко откіе пептиди, синтезовані в центральній нервовій системі.
Дві антипаралельні, tt або tg, пептидні ланцюга можна розташувати у вузькій бороздке таким чином, що утворюються водневі зв'язки між пептидними групами двох ланцюгів і основами ДНК.
На підставі цих даних можна зробити висновок, що пептидні ланцюга, що утворюють молекулу гемоглобіну, згорнуті або складені в складки.
У травному тракті від попередників травних ферментів отщепляются невеликі пептидні ланцюга, і вони перетворюються на активні ферменти. Пепсиноген з відносною молекулярною масою 42 500 перетворюється на пепсин з молекулярної масою 34 500 під дією наявної в шлунку соляної кислоти, а також самого пепсину. Перетворення трипсиногена в трипсин каталізується ферментом Ентерокиназа. Цей фермент виділяється в дуже малих кількостях слизовою оболонкою шлунка. Його функція полягає тільки в активації декількох молекул тріпсіногена. Утворені молекули трипсину самі активують інші молекули трипсиногена і кімотріпсіногена.
Серед білків виділяють прості білки, або протеїни, пептидні ланцюга яких створюються тільки сс-амінокислотами, і складні білки, або протеїди, що складаються із залишків а-амінокислот і небілкових речовин.
Мономер інсуліну (молекулярна маса 6000) містить дві неоднакові пептидні ланцюга А і В, пов'язані дисульфідними містками; кожна молекула мономера містить два залишку гістидину в положеннях В5 і Вю відповідно. Додавання 0 7 атома Zn (II) на молекулу димера призводить до монодисперсні гексамерів [16], що знаходиться в згоді з кристалічною структурою.
Стало очевидним, що в побудові білкових молекул беруть участь і пептидні ланцюга, і циклічні сполуки - дікетопіперазін.
Існує точка зору, що Перекрестносвязивающіе пептидні містки (як і пептидні ланцюга) є видоспецифічні. За пептидного частини все пептидоглікани були розділені на 4 типи.
Таким чином, пентагліціновие фрагменти грають роль поперечних зв'язок, що зшивають полісахаридні і пептидні ланцюга в тривимірну сітку.
Молекули глобулярних білків мають кулясту форму, але в них також є пептидні ланцюга, згорнуті в спіраль. Передбачається, що в таких молекулах між різними ділянками спіралі виникають взаємодії, згинальні і повертають ланцюга. Просторова структура, що утворюється в результаті взаємодій окремих ділянок пептидного ланцюга, називається третинної.
Будова основний пептидного ланцюга. | Пептидная ланцюг, згорнута в а-спіраль. Зіставлення зазначених величин призводить до висновку, що в молекулах глобулярних білків пептидні ланцюга повинні бути певним чином згорнуті або скручені.
Діаграма Фроста для типових органічних сполук. Засвоєння білків відбувається головним чином в шлунку, де фермент пепсин гідролізує пептидні ланцюга білків. Утворені в результаті цього амінокислоти всмоктуються в кров разом з невеликими кількостями поліпептидів і навіть деяких незайманих білків. Ці білки, недостатньо переварені під впливом пепсину, накопичуються в крові і можуть викликати алергічні захворювання. Алергічна реакція деяких людей на полуницю, мабуть, є результатом неправильного травлення.
Ми, однак, до сих пір не можемо точно сказати, чи пов'язані пептидні ланцюга в цих білках дисульфідними містками цистину, пептидними або ефірними зв'язками, утвореними карбоксильними групами аспарагінової і глутамінової кислот, або будь-якими іншими, поки ще невідомими зв'язками. Хоча з білків були виділені ціклопептіди, що містять 10 і більше амінокислот, залишається ще відкритим питання, предсуществуют подібні поліпептидні кільця в білках.
Припустимо далі, що поверхні відібраних лінійних агрегатів здатні каталізувати поликонденсацию активованих амінокислот в пептидні ланцюга. Це дає селекційно-ні переваги - агрегати стабілізуються пептидними молекулами. Помилки репліка-ції можуть залишати незмінними контакт-ні, каталітичні, ділянки поверхні.
Залишки цистеїну в пептидах і білках утворюють дисульфідні зв'язки, що з'єднують ділянки одного ланцюга або окремі пептидні ланцюга. S-S) - Містять пептиди можуть бути лінійними і циклічними.
Незважаючи па існування цілого ряду спеціалізованих бактеріолітіческій ферментів, що діють тільки на са-харідние або тільки па пептидні ланцюга (див. Табл. 30), було б занадто великим спрощенням вважати, що структура пептидних заступників не впливає на ефективність дії гликоли-даз і, навпаки , що гідроліз пептидів не залежить від наявності цукор ідних ланцюгів в пептідогліканов. Навпаки, вже можна з упевненістю зробити висновок, що бактсріолітічсская активність і гликозидаз, і пептідаз визначається структурою пептидогликана в цілому на досить великій відстані від потенційно розщеплюваного зв'язку в субстраті. Так, в роботі [16] було показано, що якщо за допомогою М - ацетілмурамоіл - Ь - аланінамідази (КФ 3.5.1.28), не проявляємо карбогідразной активності, обробити пептидогликан бактеріальної клітинної стінки і виділити чистий полісахарид, вільний від пептидних заступників, то ефективність дії лізоциму по відношенню до нього різко падає. Отриманий полісахарид, який представляв собою чергуються залишки N-ацетилмурамовой кислоти і М - ацетілглюко-Заміні і мав середню ступінь полімеризації 20, погано атакували не тільки лизоцимом білка курячих яєць, а й усіма вивченими лізоциму бактеріального походження.
В даний час встановлено чотирнадцять варіантів а-ланцюгів і вісім (3-ланцюгів, причому лігандсвязивающій ділянку інтефінов утворюють пептидні ланцюга обох типів.
Бічні ланцюга грають важливу роль також і в визначенні типу, за яким створюється окрема поліпептидний ланцюг або пептидні ланцюга складаються в білкову молекулу. Вони впливають і на расщепляемость пептидних ланцюгів (білкових молекул) протеолітичнимиферментами.
Каучуки і колаген практично використовуються переважно у вигляді тривимірних полімерів; шерсть є природним просторовим полімером, в якому пептидні ланцюга з'єднані дисульфідними зв'язками. Просторові структури лінійних полімерів утворюються також при введенні активних наповнювачів (наприклад, сажі в каучуки), де вузли сітки утворені дією поверхневих та хімічних сил на частинках наповнювача.