Біологічна Хімія- це наука про молекулярної сутності життя. Вона вивчає хімічну природу речовин, що входять до складу живих організ-мов, їх перетворення, а також зв'язок цих перетворень з діяльністю клітин, органів і тканин і організму в цілому. Головним завданням біохімії є встановлення зв'язку між молекулярною структурою і біологічною функцією хімічних компонентів живих організмів. Залежно від об'єкта дослідження біохімію умовно подразде-ляють на біохімію людини і тварин, біохімію рослин і біохімію мікроорганізмів. Незважаючи на біохімічне єдність всього живого, існують і корінні відмінності, як хімічного складу, так і обміну речовин в тваринних і рослинних організмах Визначення біохімії як науки одночасно характеризує і її положення, значення серед інших біологічних наук. Вивчаючи сутність життя, найголовніше в життєвих процесах - обмін речовин, біохімія, безсумнівно, повинна бути віднесена до найважливіших біологічних наук.
Значення біохімії як науки для людського суспільства визначається тим, що вона є однією з теоретичних основ медицини, сільського господарства, біотехнології, генетичної інженерії та ряду галузей промисловості, лісового справи. В основі багатьох патологічних станів людини лежать порушення окремих біохімічних процесів. Відомо, наприклад, понад сто захворювань, обумовлених порушенням діяльності ферментативних систем, відсутністю окремих ферментів внаслідок спадкових дефектів. Для деяких захворювань характерні зміни в хімічній структурі ряду високомолекулярних сполук. Такого роду «молекулярні дефекти» описані, зокрема, для гемоглобіну і полісахаридів. Без глибоких знань молекулярних основ патології неможливі ні діагностика і лікування, ні профілактика хвороб. Успіхи біохімії визначають і стратегію створення нових лікарських препаратів. Великий інтерес в цьому відношенні представляє широке використання ферментів при лікуванні деяких захворювань, а також використання ферментних препаратів в годівлі тварин.
Біохімічні процеси та показники лежать в основі будь-якої технології харчової промисловості: хлібопечення, сироваріння, виноробства, пивоваріння, виробництва чаю, жирів і масел, переробки молока, м'яса та риби, плодів і овочів, виробництва крохмалю і патоки. Біохімічні знання необхідні для успішної організації шкіряного виробництва, при виготовленні хутряних виробів, обробці натурального шовку. Ферментативні препарати широко використовують при виготовленні бавовняних тканин. Все більше розширюються такі біохімічні виробництва, як виготовлення вітамінів, антибіотиків та інших біологічно активних сполук, органічних кислот, кормового білка. Тільки на основі глибокого вивчення закономірностей обміну речовин сільськогосподарських рослин і тварин можливе отримання високих урожаїв з високою якістю в рослинництві та підвищення продуктивності в тваринництві. Виключно ефективно в цьому відношенні застосування в сільському господарстві різноманітних хімічних препаратів: гербіцидів, фунгіцидів, кормових вітамінів, білків і антибіотиків, дефоліантів і десикантів (викликають опадання листя і предуборочное висушування рослин), інсектицидів (знищують комах-шкідників), репелентів (відлякують шкідників) і т.д.
Все перераховане свідчить про велике значення біохімії для людського суспільства, пояснює величезний і все зростаючий інтерес до цієї науки в усіх країнах світу.
Розділи біохімії Біохімія поділяють на: 3.1 статична, що вивчає хімічний склад живої матерії; 3.2 Динамічне, що вивчає процеси обміну речовин в організмі; 3.3 Функціональну, що вивчає процеси, що лежать в основі певних проявів життєдіяльності. Перша частина зазвичай іменується органічною хімією і викладається в спеціальному курсі, друга і третя частини є власне біохімією.
Розрізняють біохімію: рослин;
біохімію людини (медична біохімія).
Виділенням речовин в чистому вигляді і визначенням їх будови займається хімія природних сполук. ^ Біохімія рослин вивчає склад і перетворення речовин в рослинах і рослинній сировині. Існують також галузеві біохімії. біохімія олійних рослин і олійної сировини, біохімія молока, зерна, м'яса, хлібних продуктів і т.д. В окрему галузь вилилася ферментологія - великий розділ, який вивчає властивості біологічно активних речовин - ферментів Біологічна хімія - наука, що вивчає природу речовин, що входять до складу живих організмів, їх перетворення, а також зв'язок цих перетворень з діяльністю органів і тканин в умовах нормальної життєдіяльності та патології .
Головною метою біологічної хімії є формування системних знань про закономірності і хімічну будову основних речовин організму і молекулярні основи біохімічних процесів, що лежать в основі життєдіяльності організму в нормі та патології.
Історично склалися три етапи розвитку біохімії. Статична біохімія вивчає склад, структуру і властивості виділених біологічних сполук.
Головне завдання біохімії полягає в тому, щоб досягти повного розуміння на молекулярному рівні природи хімічних процесів, пов'язаних з життєдіяльністю клітин. Для її вирішення необхідно виділити з клітин численні з'єднання, визначити їх структуру і встановити їх функції. (Як приклад можна вказати на численні дослідження, спрямовані на з'ясування основ м'язового скорочення і ряду подібних процесів.) В результаті вдалося з'ясувати ряд аспектів молекулярних основ м'язового скорочення.
Динамічна біохімія досліджує перетворення речовин в організмі і значення цих перетворень для процесів життєдіяльності.
Функціональний етап пов'язаний з вивченням зв'язку хімічних процесів з фізіологічними функціями
Питання 2Белкі, поняття, біологічна роль. Фізико - хімічні властивості білків: гідрофільність, розчинність, ізоелектричної точка. Осадження білків: висолювання, денатурація, їх схожість і відмінності. Застосування в медицині.
Білки - складова частина всіх живих організмів. Біологічна роль білків, незамінність в харчуванні.
Білки - високомолекулярні азотовмісні речовини, побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками. Білки - носії життя, вони наділені безліччю унікальних функцій, властивих тільки їм: пластичної, регуляторної, каталітичної, рецепторной, захисної і ін. Ці функції не можуть бути замінені ні вуглеводами, ні жирами. Їх незамінність в харчуванні визначається ще й біологічною цінністю
Фізико-хімічні властивості білків: молекулярна маса, ізоелектричної точка, розчинність, осаждаемость.
Амінокислотний склад і просторова організація кожного білка в окремо різні. Вони володіють амфотерними, буферними, колоїдними і осмотичним властивостями.
Молекулярна маса білків коливається від 6000 (нижня межа) до 1000000 і вище в залежності від кількості поліпептидних ланцюгів у складі єдиної молекулярної структури білка.
Ізоелектрична точка більшості білків тваринних тканин лежить в межах від 5,5 до 7,0. У ізоелектричної точці сумарний заряд білків дорівнює нулю і білки не переміщаються в електричному полі, найменш стійкі в розчині і легко випадають в осад.
Розчинність різних білків коливається в широких межах, що залежить від структури білка (полярні амінокислоти надають велику розчинність). Альбуміни розчинні у воді і слабких розчинах солей, протаміни - в 60-80-% спирті, а колаген і кератин нерозчинні в більшості розчинників.
Стабільність розчинів білків надають заряд білкової молекули і гідратне оболонка. Між зарядом білка і гидратацией існує тісний зв'язок: чим більше полярних амінокислот у білку, тим більше пов'язується води. Деякі білки гидратируются сильніше, а розчиняються гірше. Наприклад, колаген пов'язує води більше, ніж багато хто добре розчинні глобулярні білки, але не розчинний у воді.
Поняття про Висолювання, висаліваются фактори, механізм, оборотність, застосування в медицині.
Процес осадження білків нейтральними солями (високі концентрації солей лужних і лужноземельних металів) називається висолюванням. Механізм полягає в тому, що додаються аніони і катіони сольового розчину знімають гідрадну оболонку білків і заряд, які показують факторами стійкості.
Характерною особливістю білків, отриманих висолюванням, є збереження ними нативних біологічних властивостей після видалення солі. Висолювання білків є оборотною реакцією, так як осад білка може знову розчинитися після зменшення концентрації солей шляхом діалізу або розведенням водою.
У медичній практиці для висолювання найчастіше застосовують сульфат амонію або натрію (високі концентрації). Альбуміни осідають при 100% насиченні (NH4) 2 SO4. Глобуліни - в напівнасиченому розчині (NH4) 2 SO4.
Висолювання широко використовується для розділення і очищення білків в науково-дослідній роботі і медичній практиці.
Поняття про денатурації, фактори, що викликають денатурацію, механізм, оборотність, застосування
реакцій осадження білка для його виявлення в біологічних рідинах.
Руйнування структури білка і втрата ним своїх нативних властивостей (біологічних, фізико-хімічних) називається денатурацією. Обложений денатурований білок, на відміну від білка, обложеного шляхом висолювання, втрачає свої нативні властивості. Денатурирующие чинники діляться на:
1) фізичні (температура, радіація, ультрафіолетове випромінювання)
2) механічні (вібрація і т.д.)
3) хімічні (концентровані кислоти, луги, солі важких металів і т.д.)
При нетривалому дії і швидкому видаленні денатуруючих агентів можлива ренатурації білка з повним відновленням вихідної тривимірної структури і нативних властивостей його молекули.
Денатурація використовується для визначення білка в сечі при захворюваннях нирок (пієлонефриті), сечового міхура (циститі), передміхурової залози (простатит), а також при отруєнні солями важких металів.
Питання 3Строеніе білків. Первинна структура білків, характеристика пептидного зв'язку. Специфічність первинної структури білків. Вторинна, третинна структури білків, зв'язку, їх стабілізуючі. Четвертичная структура білків. Особливості будови і функціонування олігомерних білків на прикладі гемсодержащих білків - гемоглобіну і міоглобіну
Білки мають 4 рівня структурної організації.
Первинна структура - це послідовне з'єднання амінокислотних залишків в поліпептидний ланцюг. Вона стабілізується пептидними зв'язками між амінокислотами, забезпечуючи міцність ковалентного складу поліпептидного ланцюга. Кожен індивідуальний білок унікальний своєю первинною структурою. Вона визначає наступні рівні організації білкової молекули.
Заміна або втрата амінокислот у поліпептидному ланцюзі приводить до зміни структури, фізико-хімічних властивостей і біологічних функцій білка. Наприклад, при мутації гена, що кодує поліпептидний β-ланцюг гемоглобіну (Нb) глутамінова кислота в положенні 6 заміщається на валін, в результаті чого мутантний Hb стає погано розчинний, втрачає здатність переносити кисень. При цьому еритроцити набувають форму серпа, звідси назва хвороби - серповидно-клітинна анемія. В даний час розшифрована первинна структура багатьох білків: гемоглобіну, міоглобіну, інсуліну, імуноглобулінів, цитохромів, лізоциму, трипсину, хімотрипсину та інших.
Вторинна структура - це спосіб згортання, скручування, пакування поліпептидного ланцюга в спіральну або іншу конформацію. Вона виникає мимовільно, автоматично, що залежить від набору амінокислот і їх послідовності. Розрізняють 2 типу вторинної структури: 1-α-спіраль і 2 - шарувато-складчаста (β-структура).
α-спіраль має гвинтову симетрію:
а) хід спіралі стабілізується водневими зв'язками між пептидними групами кожного 1-го і 4-го залишку амінокислот.
б) регулярність витків спіралі.
в) рівнозначність всіх амінокислотних залишків незалежно від будови їх бічних радикалів.
г) бічні радикали не беруть участі в утворенні α-спіралі.
Висота одного витка (крок спіралі) дорівнює 0,54 нм, в нього входять 3,6 амінокислотних залишку, період регулярності дорівнює 5 витків (18 амінокислотних залишку). Довжина одного періоду - 2,7 нм.
Дуже багато в α-спіралі цистеїну. Завдяки своїй SH-групі він може утворити дисульфідні зв'язки між витками спіралі.
Інший тип вторинної структури називається β-структурою. Цей вид виявлений в білках волосся, м'язів, нігтів та інших фібрилярних білках. Склад таких поліпептидних ланцюгів має складчасту структуру. Її стабілізують водневі зв'язку між пептидними угрупованнями окремих ділянок ланцюга, частіше двох або декількох поліпептидних ланцюгів, розташованих паралельно. У β-складчастих шарах відсутні S-S-зв'язку (в цих ділянках немає цистеїну). Бічні радикали виступають назовні по обидва боки складчастого шару.
β-структура утворюється тільки при наявності в складі ланцюгів певних амінокислот, зокрема, аланіну і гліцину. У молекулах багатьох нативних білків одночасно присутній α-спіральні ділянки і β-складчасті шари.
Третинна структура - це тривимірна просторова організація поліпептидного спіралі, або спосіб укладання поліпептидного ланцюга в обсязі.
Стабілізують цю структуру 4 типу внутрішньо молекулярних зв'язків:
1 - ковалентні дисульфідні зв'язки між залишками цистеїну;
2 - Нековалентні водневі зв'язку (між С = О і - ОН, -NH2, -SH-групами);
3 - електростатичне взаємодія заряджених груп в бічних радикалах амінокислот (NН 3 + і СОО -);
4 гідрофобні ван дер Ваальсових взаємодії між неполярними бічними радикалами амінокислот.
За формою третинної структури білки ділять на глобулярні (ферменти, транспортні білки, антитіла, гормони) і фібрилярні (структурні) (кератин волосся, нігтів; колаген сполучної тканини, еластин зв'язок; міозин і актин м'язової тканини).
Третинна структура визначає нативні властивості білка.
Четвертичная структура. Білки, що володіють цією структурою, називають олігомерними ( "олиго" - кілька). Це означає, що вони побудовані з декількох субодиниць.
Четвертичная структура - це спосіб укладання в просторі декількох поліпептидних ланцюгів, що володіють первинної, вторинної та третинної структурами, які можуть бути як однаковими, так і різними.
Приклади білків, що володіють четвертинної структурою: гемоглобін - 4 субодиниці; піруватдегідрогеназа - 72 субодиниці. Субодиниці пов'язані між собою іонними, водневими, дисульфідними зв'язками