Будь-яке з'єднання, яке містить одночасно карбоксильну та аміногрупу, є амінокислотою. Однак, частіше цей термін застосовується для позначення карбонових кислот, аминогруппа яких знаходиться в a-положенні до карбоксильної групи.
Амінокислоти, як правило, входять до складу полімерів - білків. У природі зустрічається понад 70 амінокислот, але тільки 20 грають важливу роль в живих організмах. Незамінними називаються амінокислоти, які не можуть бути синтезовані організмом з речовин, що надходять з їжею, в кількостях, достатніх для того, щоб задовольнити фізіологічні потреби організму. Білки наводяться в табл. 1. Для хворих на фенілкетонурію незамінною амінокислотою є також тирозин (див. Табл. 1).
Білки R-CHNH2COOH
Амінокислоти називають звичайно як заміщені відповідних карбонових кислот, позначаючи положення аміногрупи буквами грецького алфавіту. Для найпростіших амінокислот зазвичай застосовуються тривіальні назви (гліцин, аланін, ізолейцин і т.д.). Ізомерія амінокислот пов'язана з розташуванням функціональних груп і з будовою вуглеводневого скелета. Молекула амінокислоти миє містити одну або кілька карбоксильних груп і відповідно до цього амінокислоти відрізняються по основності. Також в молекулі амінокислоти може перебувати різну кількість аміногруп.
СПОСОБИ ОТРИМАННЯ АМІНОКИСЛОТ
1. Гідролізом білків можна отримати близько 25 амінокислот, але отриману суміш важко розділити. Зазвичай одна або дві кислоти виходять у значно більших кількостях, ніж інші, і ці кислоти вдається виділити досить легко - за допомогою іонообмінних смол.
2. З галогензамещенних кислот. Один з найбільш поширених методів синтезу a-амінокислот полягає в аммоноліз a -галогензамещенной кислоти, яку зазвичай отримують по реакції Геля-Фольгарда-Зелінського:
Цей метод можна модифікувати, отримуючи a-бромзамещенную кислоту через малоновий ефір:
Ввести аміногрупу в ефір a-галогензамещенной кислоти можна за допомогою фталімід калію (синтез Габріеля):
3. З карбонільних сполук (синтез Штреккер). Синтез a-амінокислот за Штреккер полягає в реакції карбонільного з'єднання з сумішшю хлориду амонію і ціаністого натрію (це вдосконалення методу запропоновано Н.Д. Зелінським і Г.Л. Стадникової).
Реакції приєднання - відщеплення за участю аміаку і карбонільного з'єднання дають імін, який реагує з ціаністим воднем, утворюючи a-амінонітріл. В результаті його гідролізу утворюється a-амінокислот.
Хімічні властивості амінокислот
Все a-амінокислоти, крім гліцину, містять хіральний a -вуглецевого атом і можуть зустрічатися у вигляді енантіомерів:
Було доведено, що майже всі природні a-амінокислоти володіють однією і тією ж відносної конфігурацією при a -вуглецевого атомі. a -вуглецевого атому (-) - серина була умовно приписана L -конфігурації, а a -вуглецевого атому (+) - серину - D -конфігурації. При цьому, якщо проекція a-амінокислоти по Фішеру написана так, що карбоксильна група розташована зверху, а R - внизу, у L-амінокислоти аминогруппа буде знаходитися зліва, а у D-амінокислоти - справа. Схема Фішера для визначення конфігурації амінокислоти може бути застосована до всіх a -аминокислотам, що володіє хіральних a -вуглецевим атомом.
З малюнка видно, що L-амінокислот може бути правовращающей (+) або лівообертальною (-) в залежності від природи радикала. Переважна більшість a-амінокислот, що зустрічаються в природі, відноситься до L-поруч. Їх енантіоморфи. тобто D-амінокислоти, синтезуються тільки мікроорганізмами і називаються «неприродними» амінокислотами.
Згідно номенклатурі (R, S), більшість «природних» або L-амінокислот має S-конфігурацію.
L-Ізолейцин і L-треонін, що містять по два хіральних центру в молекулі, можуть бути будь-якими членами пари діастереомерів в залежності від конфігурації при b-вуглецевому атомі. Нижче наводяться правильні абсолютні конфігурації цих амінокислот.
КИСЛОТНО-Основні властивості АМІНОКИСЛОТ
Амінокислоти - амфотерні речовини, які можуть існувати у вигляді катіонів або аніонів. Це властивість пояснюється наявністю як кислотної (-СООН), так і основний (-NH2) групи в одній і тій же молекулі. У дуже кислих розчинах NH2-група кислоти протоніруется і кислота стає катіоном. У сільнощелочних розчинах карбоксильная група амінокислоти депротоніруется і кислота перетворюється на аніон.
У твердому стані амінокислоти існують у вигляді цвіттер-іонів (біполярних іонів, внутрішніх солей). У цвіттер-іонна батарея протон переноситься від карбоксильної групи до аміногрупи:
Якщо помістити амінокислоту в середу, що володіє провідністю, і опустити туди пару електродів, то в кислих розчинах амінокислота буде мігрувати до катода, а в лужних розчинах - до анода. При деякому значенні рН, характерному для даної амінокислоти, вона не буде пересуватися ні до анода, ні до катода, так як кожна молекула знаходиться у вигляді цвіттер-іона (несе і позитивний, і негативний заряд). Це значення рН називається ізоелектричної точкою (pI) даної амінокислоти.
Більшість реакцій, в які амінокислоти вступають в лабораторних умовах (invitro), властиві всім амінів або карбоновим кислотам.
1. освіту амідів по карбоксильної групі. При реакції карбонільної групи амінокислоти з аміногрупою аміну паралельно протікає реакція поліконденсації амінокислоти, що приводить до утворення амідів. Щоб запобігти полімеризацію, аміногрупу кислоти блокують з тим, щоб в реакцію вступала тільки аминогруппа аміну. З цією метою використовують карбобензоксіхлорід (карбобензілоксіхлорід, бензілхлорформіат), тре -бутоксікарбоксазід і ін. Для реакції з аміном карбоксильну групу активують, впливаючи на неї етілхлорформіатом. Захисну групу потім видаляють шляхом каталітичного гідрогенолізу або дією холодного розчину бромистого водню в оцтовій кислоті.
2. освіту амідів по аминогруппе. При ацилированием аміногрупи a-амінокислоти утворюється амід.
Реакція краще йде в основному середовищі, так як при цьому забезпечується висока концентрація вільного аміну.
3. утворення складних ефірів. Карбоксильная група амінокислоти легко етерифікування звичайними методами. Наприклад, метилові ефіри отримують, пропускаючи сухий газоподібний хлористий водень через розчин амінокислоти в метанолі:
Амінокислоти здатні до поліконденсації, в результаті якої утворюється поліамід. Поліаміди, що складаються з a-амінокислот, називаються пептидами або поліпептидами. Амідна зв'язок в таких полімерах називається пептіднойсвязью. Поліпептиди з молекулярною масою менше 5000 називають білками. До складу білків входить близько 25 різних амінокислот. При гідролізі даного білка можуть утворюватися всі ці амінокислоти або деякі з них в певних пропорціях, характерних для окремого білка.
Унікальна послідовність амінокислотних залишків в ланцюзі, притаманна даному білку, називається первинною структурою білка. Особливості скручування ланцюгів білкових молекул (взаємне розташування фрагментів в просторі) називаються вторинної структурою білків. Поліпептидні ланцюги білків можуть з'єднуватися між собою з утворенням амідних, дисульфідних, водневих та інших зв'язків за рахунок бічних ланцюгів амінокислот. В результаті цього відбувається закручування спіралі в клубок. Ця особливість будови називається третинної структурою білка. Для прояву біологічної активності деякі білки повинні спочатку утворити макрокомплекс (олігопротеін), що складається з декількох повноцінних білкових субодиниць. Четвертичная структура визначає ступінь асоціації таких мономерів в біологічно активному матеріалі.
Білки діляться на дві великі групи - фібрилярні (відношення довжини молекули до ширини більше 10) і глобулярні (відношення менше 10). До фібрилярні білків відноситься колаген. найбільш поширений білок хребетних; на його частку припадає майже 50% сухого ваги хрящів і близько 30% твердої речовини кістки. У більшості регуляторних систем рослин і тварин каталіз здійснюється глобулярними білками, які носять назву ферментів.