Пепсин (грец. Πέψις - травлення) - протеолітичний фермент класу гідролаз (КФ 3.4.23.1), що виробляється головними клітинами слизової оболонки шлунка, здійснює розщеплення білків їжі до пептидів. Присутній в шлунковому соку ссавців, птахів, плазунів і більшості риб.
Відкрито Теодором Шванном в 1836 році. Джон Нортроп в 1930 році отримав його в кристалічному вигляді.
1. Загальні відомості
Пепсин - глобулярний білок з молекулярною масою близько 34500. Молекула пепсину - поліпептидний ланцюг, що складається з 340 амінокислот, містить 3 дисульфідні зв'язки (-S-S-) і фосфорну кислоту. Пепсин - ендопептідаза, тобто фермент, який розщеплює центральні пептидні зв'язку в молекулах білків і пептидів (крім кератинів і інших склеропротеінам) з утворенням більш простих пептидів і вільних амінокислот. З найбільшою швидкістю пепсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами - тирозином і фенилаланином, однак, на відміну від інших протеолітичних ферментів - трипсину і хімотрипсину, - суворої специфічністю не володіє.
Пепсин використовують в лабораторіях для вивчення первинної структури білків, в сироварінні і при лікуванні деяких захворювань шлунково-кишкового тракту.
Природним інгібітором пепсину є пепстатін.
2. Ізопепсіни
Головні клітини шлунка. Виробляють пепсиноген, ліпази і реннін.
Власне пепсином називається пепсин, який має шифр КФ 3.4.23.1.
- Пепсин 1 (власне пепсин) - максимум активності при рН = 1,9. При рН = 6 швидко інактивується.
- Пепсин 2 - максимум активності при рН = 2,1.
- Пепсин 3 - максимум активності при рН = 2,4 - 2,8.
- Пепсин 5 ( «гастриксин») - максимум активності при рН = 2,8 - 3,4.
- Пепсин 7 - максимум активності при рН = 3,3 - 3,9.
Існує інша термінологія: «пепсин-А» (власне пепсин); «Пепсин-B» (шифр КФ 3.4.23.2) має синоніми: «желатинази» (gelatinase), «парапепсін I» (parapepsin I); «Пепсин-C» (шифр КФ 3.4.23.3), синоніми: «гастриксин» (gastricsin), «парапепсін II» (parapepsin II).
2.1. Роль пепсину в травленні
Пепсину відіграють значну роль в травленні у ссавців, у тому числі у людини, будучи ферментом, який виконує один з важливих етапів в ланцюжку перетворень білків їжі в амінокислоти. Залозами шлунка пепсин виробляється в неактивному вигляді, переходить в активну форму при впливі на нього соляної кислоти. Пепсин діє тільки в кислому середовищі шлунка і при попаданні в лужне середовище дванадцятипалої кишки стає неактивним.
Пепсин виробляється головними клітинами залоз дна і тіла шлунка. У чоловіків дебіт пепсину становить від 20 до 35 мг на годину (базальна секреція) до 60-80 мг на годину (секреція, стимульована пентагастрином, максимальна). У жінок - на 25-30% менше. Головними клітинами пепсин секретується, резервуючи і виводиться в неактивній формі у вигляді профермента пепсиногена. Перетворення пепсиногену в пепсин відбувається в результаті відщеплення з N-kонцевого ділянки пепсиногену декілька пептидів, один з яких грає роль інгібітору. Процес активації йде в кілька стадій і каталізує соляною кислотою шлункового соку і самим пепсином (автокаталіз). Пепсин забезпечує дезагрегацию білків, що передує їх гідролізу і полегшує його. Як каталізатор він володіє протеазний і пептідазная дією.
Протеолитическая активність пепсину спостерігається при рН <6 достигая максимума при pH = 1,5 — 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять
50 кг яєчного альбуміну, створаживается
100000 л молока, розчиняти
3. Лікарські препарат на основі пепсину
Для медичних цілей в якості лікарського засобу виробляють з слизової оболонки шлунка свиней. Випускається у вигляді порошку (лат. Pepsinum) або у вигляді таблеток в суміші з АЦИДИН (лат. Асіdin-рерsini), в складі комбінованих препаратів (Панзинорм-Форте і інші). АТС-код пепсину A09AA03. АТС-код комбінації пепсину з кислотосодержащимі препаратами A09AC01.
При нестачі пепсину в організмі (хвороба Менетріє і інші) призначається замісна терапія пепсіосодержащімі препаратами.
4.1. Пепсин (pepsinum)
Випускається в суміші з цукровою пудрою. Білий або злегка жовтуватий порошок солодкого смаку зі слабким своєрідним запахом.
Застосування і дози препарату. Всередину по 0,2-0,5 г (дітям від 0,05 до 0,3 г) 2-3 рази на день перед їжею або під час їжі, в порошках або в 1-3% розчині розведеною соляної кислоти.
Дія ліків. Пепсин розщеплює білки до поліпептидів, після впливу пепсину починається процес перетравлення білків в травному тракті.
Показання до застосування. Ахілія, гіпо- та анацидні гастрити, диспепсія.
Протипоказання, можливі побічні явища. Не встановлені.
Зберігання. У добре закупорених банках, в прохолодному (від + 2 до + 15 ° C), захищеному від світла місці.
4.1.2. Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)
Таблетки, що містять 1 частина пепсину і 4 частини АЦИДИН (бетаїну гідрохлориду). При введенні в шлунок ацидин гідролізується і відокремлює вільну соляну кислоту.
Показання до застосування. Розлади травлення при ахілії, гіпо- і анацидних гастритах, диспепсії.
Форма випуску. Таблетки по 0,5 і 0,25 г.
Застосування і дози препарату. Для дорослих: 1 таблетка по 0,5 г 3 - 4 рази на день. Для дітей - від 1/4 таблетки (масою 0,25 г) до 1/2 таблетки (масою 0,5 г) в залежності від віку, 3 - 4 рази на день. Таблетки перед прийомом розчиняють в 1/4 - 1/2 склянки води. Приймають під час або після їди.
Інші торговельні найменування. Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin.
4.2. сироваріння
Пепсин або в чистому вигляді, або в складі сичужний закваски застосовується для згортання молока при приготування сирів. Сичужний фермент складається з двох основних компонентів - химозина і пепсину.
Під згортанням молока розуміються процеси коагуляції основного його білка - казеїну і освіти молочного гелю. Будова казеїну таке, що за ферментативне згортання «відповідальна» тільки одна пептидний зв'язок в білкової молекулі. Розрив білкової молекули з цієї ключової зв'язку і призводить до згортання молока.
Хімозин є тим ферментом, який за своєю природою забезпечує розрив зв'язку з цим, при цьому мало зачіпаючи інші. Пепсин зачіпає більш широкий спектр пептидних зв'язків в казеине. Хімозин, яка є сильним протеолити (розриває мало пептидних зв'язків в казеине), виконує підготовчу роботу для діяльності протеаз молочнокислої мікрофлори. Під дією химозина і пепсину розщеплення поліпептидних ланцюгів казеїну йде по пептидного зв'язку між 105-106 амінокислотами (фенілаланін-метіонін) з відщепленням в сироватку ділянки зі 106 по 169 амінокислоту - гідрофільного глікомакропептіда, при цьому максимальне кількістю-ство білка залишається в згустку.
Для приготування багатьох елітних видів сирів застосовують сичужний фермент, що містить 90-95% химозина і 5-10% пепсину. Але, для деяких інших сирів (сулугуні, бринза) допускається використання пепсину в чистому вигляді. «Народні» рецепти приготування сирів зазвичай рекомендують використання для ферментації пепсіносодержащіе лікарські препарати ( «Ацидин-пепсин» і подібні). Нижче наведено «народний» рецепт виготовлення сулугуні (промисловий рецепт є в статті «Сулугуні»).
5.1. Сулугуні в домашніх умовах
На 10 л домашнього молока (а не пакетованого) знадобиться 1/4 чайної ложки пепсину. Молоко нагріти до гарячого стану (опустивши палець в молоко, щоб він міг терпіти), зняти з вогню і відставити, додати пепсин і розмішати. Залишити каструлю до ранку накривши її тканиною або марлею. На ранок поставити на маленький вогонь і нагріти до трохи гарячого стану збираючи руками сир. У Вас вийде порція першого сиру, остудити його 3-4 години. Потім підігріваємо сироватку від першого сиру, кришимо готовий сир і як він почне плавитися, починаємо його збирати знову, викладаємо готовий сир в тазик, подсаливаем за смаком і залишаємо до наступного дня.
5.1.2. Мукорпепсін
Мукорпепсін (англ. Mucorpepsin) - протеолітичний фермент класу гідролаз. Шифр КФ 3.4.23.23. Мукорпепсін виходить з грибів Mucor pusilus і Мucor miehei. Застосовується в харчовій промисловості в якості замінника сичужних ферментів тваринного походження.
На російському ринку зустрічається, як «Пепсин, мікробіальних ренін, фермент для приготування м'яких і ропних сирів» «рослинного походження», японського виробництва, в якому в якості молокосвёртивающего ферменту використовується мукорпепсін.