В мітохондріях клітин вищих організмів міститься до 2% клітинної ДНК, що відрізняється від ДНК ядра. Мітохондрії містять весь апарат, включаючи рибосоми, тРНК і МРН К, необхідний для синтезу певних білків. Синтезовані в мітохондріях білки в основному відносяться до нерозчинним білкам, які беруть участь в організації структури цих органел, в той час як джерелом синтезу розчинних мітохондріальних білків є рибосоми цитоплазми, звідки вони потім транспортуються в мітохондрії. Рибосоми в мітохондріях мають менший розмір ніж 80S рибосоми в цитоплазмі. Цікаво відзначити, що в якості ініціює амінокислоти при синтезі білка в мітохондріях еукаріот може брати участь N-формілметіонін, а не вільний метіонін, як в цитоплазмі. Ця обставина свідчить про те, що мітохондріальний синтез білка за своїм механізмом, очевидно, близький до синтезу білка у прокаріот.
Посттрансляційні модифікації поліпептидного ланцюга
Поліпептидні ланцюги можуть піддаватися структурним модифікаціям, або будучи ще пов'язаними з рибосомами, або після завершення синтезу. Ці конформаційні і структурні зміни поліпептидних ланцюгів отримали назву посттрансляційних змін. Вони включають видалення частини поліпептидного ланцюга, ковалентное приєднання одного або кількох низькомолекулярних лігандів, придбання білком нативної конформації.
Багато модифікації здійснюються в ЕР. Тут відбуваються фолдінг поліпептидних ланцюгів і формування унікальної третинної або четвертинної структури білків. Причому для підтримки нативної конформації молекул величезне значення має правильне формування дисульфідних зв'язків.
частковий протеоліз
Багато білки, секретуються з клітин, спочатку синтезуються у вигляді молекул-попередників, функціонально неактивних. Видалення частини поліпептидного ланцюга специфічними ендопротеаз призводить до утворення активних молекул. Деякі білки-попередники розщеплюються в ЕР або апараті; Гольджі. інші - після секреції. Так, неактивні попередники секретується ферментів - зімогени - утворюють активний фермент після розщеплення по певних ділянок молекули: зимоген панкреатичної залози трипсиноген перетворюється в активний трипсин після секреції в тонкий кишечник.
Наочним прикладом послідовного двостадійного протеолізу служить утворення активних форм пептидних гормонів (наприклад, інсуліну або глюкагону) з препрогормонов. Спочатку N-кінцевий сигнальний пептид молекули-попередника віддаляється в ЕР процесі синтезу білка і утворюється неактивний прогормон. Потім прогормон в секреторних гранулах, що формуються в апараті Гольджі піддається дії ендо- та / або екзопротеаз і перетворюється в активний гормон.
ковалентні модифікації
Структурні білки і ферменти можуть акгівіроваться або инактивироваться в результаті приєднання різних хімічних груп фосфатних, ацильних. метальних, олігосахаридних і деяких інших.
Фосфорилювання білків здійснюється по гідроксильних груп серину, треоніну і, рідше, тирозину ферментами з групи протеинкиназ, тоді як дефосфорілірованіе каталізують гідролітичні ферменти фосфопротеінфосфатази
Глікозилювання. Білки, що входять до складу плазматичних мембран або секретирующиеся з клітин, піддаються глікозідірованію. Вуглеводні ланцюги приєднуються по гідроксильних груп серину або треоніну (О-глікозилювання) або аспарагина (N-глікозилювання). Послідовне нарощування вуглеводного фрагмента відбувається в ЕР і апараті Гольджі.
Численним модифікаціям піддаються бічні радикали деяких амінокислот: в тиреоглобулине йодується залишки тирозину; в факторах згортання крові карбоксіліруются залишки глутамату; в ЕР фібробластів гідроксіліруілся залишки проліну і лізину в ланцюгах тропоколагену.