Вагове співвідношення рнке білок в рибосомах прокаріот складає 2 1 - студопедія

Прокариотический і еукаріотичний типи рибосом.

У клітинах еукаріот синтез білка йде переважно в рибосомах ендоплазматичної мережі (шороховатостей) + рибосоми цитоплазми.

У клітинах бактерій рибосоми розосереджені по всій протоплазмі, і їх число досягає

10 на одну клітку.

Цитоплазма недиференційованих швидко зростаючих ембріональних клітин еукаріот також містить переважно вільні рибосоми.

Трохи білків синтезується також в ядрі, в мітохондріях і хлоропластах рослин. В мітохондріях виявлені рибосоми, які дещо відрізняються від звичайних (цитоплазматичних) рибосом за розміром. Так, мітохондріальні рибосоми грибів мають коефіцієнт седиментації 75S, а мітохондріальні «мінірібосоми» ссавців - 55S.

Цитоплазматичні рибосоми еукаріот і рибосоми прокаріотів дуже схожі за структурою. Кожна з них складається з двох субчастиц - великої і малої. Основу (каркас) кожної субчастіци складають молекули рибосомних РНК, навколо яких в певному числі і порядку групуються білки малої (S-білки) і великий (L-білки) суб'частіци рибосоми. Порівняння структурних компонентів про- і еукаріотичних рибосом наведено на рис. 153 (коніч). Сл.8.

Мал. 153. Білки рибосоми в певному порядку групуються навколо молекули рРНК; (По А. С. Спіріну, 1986) Сл.7. Зображені дві проекції розташування 21 білка (Sбелкі) навколо Y-образної молекули 16S рРНК в 30Sсубчастіце рибосоми бактерій

У цитоплазмі еукаріот містяться кілька більші 80S рибосоми, у яких співвідношення РНК. білок близько до 1: 1. У їх складі виявлені іони Mg2 + і Са2 +, а також невелика кількість поліамінів.

[Структура рибосом. Найбільш детально вивчено структуру 70S рибосом бактерій (Е. coli). У складі малої (30S) субчастіци рибосом розрізняють певні частки. звані «головкою», «тілом» і бічний виступ, або платформа (рис. 155, сл.9). Велика (50S) субчастіца містить три виступи, або протуберанця: центральний протуберанець (головка) і два бокових, серед яких розрізняють «L7 / L12 - стрижень» ( «палець») і розташовані по іншу сторону від головки «L1-ребро» (або бічна частка). У назві цих виступів відображена локалізація в них відповідних білків великий субчастіци (L-білків).

В останні роки в 30S-субодиниці ідентифіковані «канал» і виступ ( «шпора»). Наявні в рибосомі поглиблення ( «канал», «тунель» і ін.), Ймовірно, використовуються для виходу синтезованого поліпептиду.

Мал. 155. Схема будови рибосоми бактерій (по А.С.Спіріну, 1986): А - заштрихована область показує розташування мРНК-зв'язуючого ділянки на 305-субчастиц (зображена на першому плані). SOS-субчастіца зображена на другому плані; Б - електронні мікрофотографії рибосом бактерій

Функціональні центри рибосом. мРНК, пептидил-РНК (синтезований на даний момент пептид, пов'язаний з тРНК) і чергова амнноаціл-тРНК.

Власне процес трансляції починається зі складання ак-тивної рибосоми, що позначається як ініціація трансляції. Ця збірка відбувається строго впорядкованим чином, що забезпечується функціональними центрами рибосом.

Ці центри знаходяться на контактуючих поверхнях обох субодиниць рибосоми.

Відповідно, на що контактують поверхнях мають-ся центри зв'язування мРНК, пептидил-тРНК (синтезований на даний момент пептид, пов'язаний з тРНК) і чергова амино- ацил-тРНК, а також центри, ката-лизирующие освіту пептидного зв'язку і поступове переміщення рибосоми щодо мРНК .

Таким чином, рибосома в зібраному вигляді є фактично су-перферментом. Дійсно, як н звичайні ферменти, вона

- по-перше, правильно орієнтує учасників процесу один щодо одного;

- по-друге, каталізує певні ренакціі між ними

У зібраної рибосоми розрізняють:

а) Центр зв'язування мРНК (М-центр). Він утворений ділянкою 18SрРНК, який комплементарний протягом 5-9 нуклеотидів 5'-нетрансльовані фрагменту мРНК.

б) Пептідільіий центр (П-центр). На початку процесу тран-
сляціі з ним зв'язується ініціює аа-тРНК. У еукаріот ініціює кодон всіх мРНК завжди кодує метіонін. Тому що ініціює аа-тРНК є одна з двох метіонінових аа-тРНК, що відзначається нижнім індексом i: Мет тРНКi Met.

На наступних стадіях трансляції в П-центрі знахо-диться пептидил-тРНК, що містить вже синтезовану частина пептидного ланцюга.

Іноді говорять також про Е-центрі (від «exit» - вихід), куди переміщається тРНК, яка втратила зв'язок з пептіділом, перед тим, як покинути рибосому.

в) Амінокислотний центр (А-центр) місце зв'язування
черговий аа-тРНК.

г) пептидилтрансферазної центр (ПТФ-
центр): він каталізує перенесення пептидів зі складу пепто
діл- тРНК на інформацію, що надійшла в А-центр чергову аа-тРНК.
При цьому утворюється ще одна пептидний зв'язок н пептіднл удли-
вується на одну амінокислоту.

Як в А-, так і в П-центрі антикодоновая петля відпо-відної тРНК (аа-тРНК илн пептидил-тРНК), очевидно, обра-щена до М-центру (взаємодіючи з мРНК), а акцепторная петля з аміноацілом або пептіділом - до ВТФ-центру.

Разом - 4 основних центру. З них в малій субодиниці розташований М-центр, а також основна частина А-центру і невелика частина Р-центру.

На контактує поверхні великої субодиниці розташовані в інших частинах П- і А-центрів. У разі П-центру - це його основна частина, а в разі А-центру - ділянку зв'язування акцепторной петлм аа-тРНК з амінокислотним радикалом; інша і велика частина аа-тРНК связиваетіся з малою субодиницею.

Великий субодиниці належить також ВТФ-центр.

Під час трансляції в процесі просування по мРНК рибосомальні субчастіци контактують один з одним і з мРНК. Так, встановлено, зокрема, що стрижень ( «палець») великий субчастіци має здатність «обіймати» малу субчастиц після приєднання GTP-зв'язуючих білкових факторів трансляції. Структура всіх білків бактеріальних рибосом в даний час досконально вивчена.]

Рибосомальні РНК. які складають більше половини маси рибосоми, мають досить складну просторову організацію і виконують, за сучасними уявленнями, провідну роль в біосинтезі білка. При деяких відмінностях структури великих (16- 18S і 23 -28S) і малих (5S) рРНК в цілому дуже подібні у різних організмів, що говорить про універсальний характер і ключової ролі цих молекул в функціонуванні рибосом. До складу рибосом входить також значна кількість білків, амінокислотні послідовності яких в еволюції змінювалися значно сильніше, ніж структура рРНК.

Вторинна структура рРНК характеризується спирализация самої на себе полірібонуклеотідной ланцюга. У складі цих молекул виявлені особливі ділянки - домени. які потім вкладаються в більш компактні структури вищого порядку. (Ріс.57. Коніч)

Як прокариотические, так і еукаріотичні рибосоми містять по одній високополімерної РНК на кожну субчастиц і одну низькомолекулярну (5S РНК) в складі великої субчастіци.