б-Амілаза [б - (1,4) -глюкан-4-глюканогідролаза, КФ 3.2.1.1] -фермент, гидролизующий внутрішні 1,4 б -глікозидними зв'язку крохмалю, глікогену і інших полімерів глюкози. В організмі людини основні джерела б-амілази - підшлункова і слинні залози. Численні ізоформи, виділені з біологічних рідин і тканин людини, являють собою, ймовірно, гетерогенні продукти посттрансляційних змін двох сімейств ізоферментів амілази, синтез яких кодують два локусу гена Ату-1, слинної (С) тип амілази і Ату-2, панкреатичний (П) тип ферменту, тісно пов'язані в хромосомі 1. Ферменти С і П не мають великих відмінностей в амінокислотним складом. Гель-фільтрацією на сефадексе у фракції С-амілаз виділені дві ізоформи, одна з яких містить вуглеводи. Молекулярна маса изоформ, що містять вуглеводи, 57 кДа, що не містять вуглеводи - 55 кДа. Ізоелектричної точки основних ізоформ С-ізоамілази від 5,5 до 6,5. П-група ізоамілази має меншу молекулярну масу (53 кДа) і не містить вуглеводів. Ізоелектричної точки цих білків варіюють від 5,7 до 7,0.
Переконливим доказом того, що П-тип амілази утворюється тільки в підшлунковій залозі, служить відсутність цього ізоферменту у осіб з тотальною панкреатектомія. З-ізофермент б-амілази, навпаки, може бути синтезований в різних органах і тканинах. Висока активність С-амілази зафіксована в тканини фаллопієвих труб і вмісті кісти яєчників. Специфічна група ізоамілази, що продукуються тканинами жіночих статевих органів, не виявляється в сироватці крові або сечі здорових людей; розподіл ізоамілази ідентично у чоловіків і жінок. Ізоамілази, що належать до С-групі, виявлені і в жіночому молоці і рановий рідини.
Клінічне значення визначення активності амілази в сироватці крові.
Визначення активності б-амілази в сироватці крові - найбільш поширений тест діагностики гострого панкреатиту. При гострому панкреатиті активність ферменту в сироватці крові зростає через 3-12 годин після больового нападу, досягає максимуму через 20-30 год і повертається до норми за сприятливого перебігу в межах чотирьох днів. Активність б-амілази (діастази) в сечі зростає через 6-10 годин після підйому активності в сироватці і повертається до норми найчастіше через три дні після підйому.
У людини б-амілазу, вільно проходить через фільтраційний бар'єр ниркових тілець, реабсорбируют клітини епітелію ниркових канальців так само, як і інші низькомолекулярні білки сироватки крові. Збільшення активності амілази в сироватці крові може бути викликано порушенням елімінації ферменту. Приклад - стан, зване макроамілаземіей, коли фермент пов'язаний з імуноглобулінами сироватки крові і утворює макромолекулярний комплекс. Такий комплекс не фільтрується в сечу і не може бути видалений за допомогою якихось інших механізмів, що веде до значного і часом тривалого збільшення активності б-амілази в сироватці крові. Макроамілаземія зустрічається у здорових людей з частотою 1%, у осіб з гіперамілаземія - з частотою 2,5%. Макроамілаземія може бути діагностована методом ультрацентрифугирования, ЕФ, гельхроматографіі, запропонований також простий тест преципитации комплексу поліетиленгліколем.
Активність б-амілази в сироватці крові часто збільшена при нирковій недостатності, проте не зовсім ясно, що є причиною такого збільшення - зростання освіти ферменту або зниження його елімінації. У таких випадках додаткову інформацію може дати визначення швидкості екскреції б-амілази або розрахунок кліренсу ферменту.