Антигенна структура бактеріальної клітини.
Бактерії - це складний комплекс антигенів. Кожен вид являє собою цілу мозаїку антигенів.
Групоспецифічні антигени - однакові у представників різних видів, що належать до одного роду або сімейства.
Видоспецифічні - однакові у представників одного виду (характерні для даного виду).
Типоспецифічні - однакові у різних варіантів одного і того ж виду.
У бактерій є Н, О-і К-антигени.
Н-антиген - жгутиковий - пов'язаний з скорочувальним білком джгутиків - флажеліну. Термолабілен, руйнується при 56 - 80 ° С. Після обробки фенолом зберігає свої властивості
О-антиген - соматичний. Цей антиген пов'язаний з клітинною стінкою бактерій. Термостабілен, зберігається при кип'ятінні 1-2 години.
К-антиген - капсульний. Розташовується більш поверхнево, ніж О-антиген і часто його маскує. Для виявлення О-антигену, необхідно кип'ятінням зруйнувати К-антиген. К-антигени полисахаридной природи виявлені у пневмококів. У сибіркових бацил К-антиген - поліпептид. До К-антигену відноситься Vi-антиген черевнотифозних бактерій, що володіють високою вірулентністю.
Протективний антиген - термолабільних білок, що володіє сильно вираженими імуногенні властивості. Такий антиген виділений з набряклою рідини сибиреязвенного карбункула. Протективного антигени утворюють збудники чуми, бруцельозу, туляремії, коклюшу.
Антигени збудників використовуються для отримання вакцин і діагностичних препаратів, які використовуються для ідентифікації мікроорганізмів за антигенною структурою.
Антигенна структура бактерій в процесі еволюції може змінюватися. Особливо великою мінливістю антигенної структури мають віруси.
Антитіла - це білки g-глобулінової фракції крові, які специфічно з'єднуються з антигенами, що викликали їх утворення. Вони називаються імуноглобулінами і позначаються Ig. За хімічним складом вони є гликопротеидами (білок + вуглевод).
Молекула Ig G складається з 4-х ланцюгів: 2-х важких Н-ланцюгів і двох легких L-ланцюгів. Ланцюги з'єднуються один з одним дисульфідними зв'язками. На Н і L-ланцюгах є вариабельная (непостійна) V-частина і постійна С-частина. Молекула може розпадатися на 3 фрагмента (3 частини): 2 Fab-фрагмента і один Fc-фрагмент. Вони з'єднуються між собою гнучкими ділянками Н-ланцюгів ( "шарнірами"). У цьому місці молекула може згинатися (має гнучку структуру).
V-частини легкої і важкої ланцюгів утворюють активний центр. Активний центр формується 2-ма ланцюгами. Окремі ланцюга не можуть утворити активний центр. Активний центр пов'язує антигени. Він являє собою порожнину на молекулі антигену, яка "як ключ до замка" підходить до детермінанті антигену, тому антитіла пов'язують тільки свої антигени, тобто ті антигени, які викликали освіту даних антитіл. Це властивість антитіл називається специфічністю.
Молекула Ig G має 2 активних центру, тобто ці імуноглобуліни двовалентну (валентність визначається кількістю активних центрів). Ig G утворюються після Ig M при первинному попаданні антигену в організм. Вони можуть проникати через плаценту.
Ig M складається з 5-ти структур, подібних Ig G (такі структури називають мономерами). Мономери з'єднані між собою J-ланцюгом. Ig M десятівалентни. Ці антитіла утворюються першими при первинному попаданні антигену в організм. При повторному попаданні антигену вони вже не утворюються, а відразу ж утворюються Ig G.
Ig A бувають трьох форм:
2) димери (складаються з 2-х мономерів);
3) тримери (складаються з 3-х мономерів).
Мономери пов'язані між собою J-ланцюгом.
Мономери Ig A знаходяться в крові в невеликій кількості. Найбільше Ig A знаходиться в слизових оболонках у формі димерів і тримерів. Такі форми забезпечують місцевий імунітет слизових оболонок, тому такі форми називаються секреторними. Вони містять секреторний компонент (SC), який захищає їх від руйнування.
Ig E беруть участь в алергічних реакціях. Вони мають цітотропностью. тобто знаходяться в крові не у вільному вигляді, а прикріплені до базофілам і огрядним клітинам.
Ig D вивчені мало, їх роль до кінця не з'ясована.