Хімія і хімічна технологія
Деякі білки складаються більш ніж з однієї субодиниці. Їх називають мультімерной. Якщо субодиниці білка однакові, то білок-гомомультімер, що детермінується одним геном. Якщо ж субодиниці білка різні, то білок називають гетеромультімером. Гемоглобін є прикладом білка. що складається більш ніж з одного типу поліпептидних субодиниць. Група гема пов'язана з двома а-субодиницями і двома р-субодиницями. Кожен тип субодиниць-інша поліпептидний ланцюг і продукт іншого гена. Таким чином. функція гемоглобіну може бути пригнічена мутацією в будь-якому з генів, що кодують або а-, або Р-субодиницю. У зв'язку з цими даними гіпотеза один ген-один фермент була сформульована в більш загальному вигляді, у випадку будь-гетеромультімерному білку. Тепер вона отримала більш влучний вислів один ген-одна поліпептидний ланцюг. [C.18]
Однак іноді спостерігається виключення з правила, що комплементіровать можуть тільки різні гени, це в тому випадку, коли ген кодує поліпептид. представляє собою субодиницю гомомультімерного білка. У клітці дикого типу активний білок складається з декількох ідентичних субодиниць. У клітці, що містить два різних мутантних алелі. їх продукти можуть змішуватися, утворюючи мультімерной білки з субодиниць обох типів. Іноді відбувається взаємна компенсація мутацій. і в такому випадку білок зі змішаними субодиницями може бути активний, тоді як білки, що містять тільки по одному типу мутантних субодиниць, неактивні. Таке явище називають межаллельной Комплементація. [C.19]
Таблиця 9. Поліфуікціональность окремих субодиниць мультімерной білків і комплексів
Нехай у нас є четьфе алелі, що кодують субодиниці якогось мультімерной білка. При цьому ізоферменти, що складаються з уб'едініц тільки одного типу, мають приблизно одну і ту ж [c.99]
Основним ферментом. катализирующим біосинтез новоствореної ДНК (точніше, стадію елонгації реплікації ДНК), є ДНК-поли-Мераз 1П, що представляє собою мультімерной комплекс власне ДНК-полімерази (мол. маса близько 900000) і ряду інших білків. ДНК-полімераза И1 з Е. сої складається мінімум з 10 субодиниць. Одна з них - -субодиниці отримана в кристалічному вигляді. та з'ясовано її третинна структура. Є докази, що в димерной формі [c.479]
Деякі цінні в комерційному отнощении білки в активній формі складаються з різних поліпептидних ланцюгів. Наприклад, тіреотроп-ний гормон людини - це гетеродімер. а гемоглобін - тетрамер, що складається з двох субодиниць, по дві копії кожна Щоб отримати активний мультімерной білок. можна спробувати клонувати ген або кДНК кожної з субодиниць, синтезувати і очистити [c.151]
В принципі, все вьшдесказанное не обов'язково відноситься до максимізації ферментативної активності даного білка в клітині. Варіювання співвідношення алелей в клітці дозволяє як завгодно наближатися до необхідної ферментативної активності в клітині. А ця активність може бути і мінімальної, і проміжної. Найголовніше те, що цією властивістю можуть володіти тільки мультімерной білки. [C.100]
ДНК-залежна РНК-полімераза. РНК-полімераза Е. сої є мультімерной білком, що складається з 5 субодиниць двох а. ст. Встановлено, що -субодиниці бере участь у зв'язуванні з ДНК-матрицею, а-субодиниця - в зв'язуванні рибонуклеозидтрифосфатов, ст-субодиниця - у виборі ділянки ініціації транскрипції. Весь комплекс субодиниць є холоферменту РНК-полімераза без ст -субодиниці - кор-фермент. Каталітичний ділянку ферменту знаходиться в кор-фермент. У клітині існує чотири типи РНК-полімерази в ядрі - РНК-полімераза I (транскрипція рРНК), РНК-полімераза II (транскрипція мРНК), РНК-полімераза III (транскрипція тРНК), а також ще один тип в мітохондріях (хлоропластах). [C.306]
Слід також згадати про метод електронної мікроскопії. Завдяки успіхам електронної мікроскопії стало можливим безпосереднє вивчення структур білків. побудованих з декількох ланцюгів (мул'тімери). Вдалося продемонструвати, що мультімерной будова мають багато ферментні системи і імунні тіла [c.152]
Мономірні субодиниці репрессора з'єднуються в клітці випадково, утворюючи активний тетрамерний білок. У тих випадках, коли в клітці є два різних аллеля гена lad, субодиниці двох типів можуть асоціювати з утворенням гетеротетрамера, який за своїми властивостями може відрізнятися від гомотетрамера. Такий тип взаємин, званий межаллельной Комплементація (гл. 1), є характерним властивістю мультімерной білків. [C.184]
Негативних Комплементація. Придушення активності субодиниці дикого типу в мультімерной білку мутантною субодиницею в результаті межаллельной комплементации. [C.524]
Реакції, для протікання яких потрібні високі концентрації сечовини або гуанидина, є дорогими крім того, в результаті утворюються великі кількості відпрацьованого денатурирующего агента. який необхідно видаляти. Основна проблема. однак, полягає в тому, що внаслідок складності багатьох реакцій важко здійснити їх адекватне масштабування. Це стосується, наприклад, реакції оборотного цітраконілірованія залишків лізину і ренатурації таких мультімерной білків, як IgG. [C.134]
Аминоацил-тРНК-синтетази є досить великі (40-400 кДа) білки, найчастіше мультімерной (що складаються з субодиниць). Число їх видів дорівнює числу природних амінокислот. Рівень всіх або більшості АРСаз регулюється координовано і пропорційний швидкості росту. Надлишок амінокислот не робить на синтез АРСаз прямого репресує дії. Значна частина АРСаз еукаріот асоційована з полірібосомамі і організована в поліферментні комплекси. Тому щодо їх діють регулеторние механізми, [c.84]
З наших досліджень, а також з тих результатів, які поступово накопичуються в літературі (табл. 9), слід ще один важливий висновок, який може бути зроблений в даний час і який важливо мати на увазі при оцінці отриманих нами результатів окремі субодиниці мультімерной білків можуть виконувати самостійну і незалежну від мультімерной білка функцію. [C.171]
І мала, і більшої рибосомні субчастіци можуть диссоциировать на складові молекули РНК і білка. Більш того, навіть після відділення друг від друга молекули всіх РНК і білків здатні відновлювати вихідну функціонально активну рибосомну субчастиц. якщо їх зміщувати в відповідних умовах. Це означає, що вся інформація про збірку мультімерной комплексу укладена в структурі його компонентів. Експерименти по реконструированию рибосом дозволяють лучще зрозуміти характер взаємодії між цими компонентами і визначити можливий порядок. в якому збираються білки і РНК in vivo. Крім того, в подібних експериментах можна перевірити сумісність еквівалентних РНК або білкових субчастиц з різних джерел (наприклад, з віддалено родинних прокаріотів або з прокаріотів і еукаріот). Далі, за допомогою цього методу можна оцінити здатність мутантних РНК або білків до взаємодії з відновленням структури рибосом і прояву різних видів аьсгівності, властивих реконструйованим рибосомам. [C.142]