Таблиця 6.7. Фізико-хімічні характеристики а-амінокислот, що входять до складу фібрилярних білків
Білки і ферменти. Глобулярні і фібрилярні білки. [C.264]
Головна відмінність між ланцюгами білка і поліетилену або поліетилен-терефталату (дакрон) полягає в тому, що в молекулі білка не всі бічні групи однакові. У фібрилярних білків певна актуальна послідовність бічних груп надає конкретному білку-кератину або колагену-цілком конкретні механічні властивості. Глобулярні білки мають ще більш складну будову. Ці молекули зазвичай містять від 100 до 500 амінокислоти г, полімеризованих в одну довгу ланцюг. і повна послідовність амінокислотних залишків в кожній молекулі одного глобулярного білка однакова. Ці залишки можуть бути вуглеводневими, кислими, основними, нейтральними або полярними. Згортання білкової ланцюга в компактну глобулярную моле- [c.313]
Білки-це полімери амінокислот. Фібрилярні білки є основним структурним матеріалом волосся, шкіри, нігтів, м'язів і сухожиль. У цих структурах білкові ланцюги згорнуті спіралями в багатожильні тяжі або пов'язані один з одним водневими зв'язками в листи. Глобулярні білки включають ферменти, молекули-переносники і антитіла. У білках цього типу ланцюга можуть мати вигляд спіралей або листів. але потім ці структури багаторазово перегинаються, сворачиваясь в компактні, ізольовані молекули. [C.338]
На початку 50-х років американський хімік Лайнус Полінг (рід. В 1901 р) припустив, що поліпептидний ланцюг згорнута в спіраль (подібна гвинтових сходах) і утримується в цьому положенні водневими зв'язками. Ця ідея виявилася особливо плідною стосовно відносно простим фібрилярні білків, з яких складаються покривні і сполучні тканини. [C.130]
Форма білкової ланцюга визначає функції білка в клітині чи організмі. Деякі білки згортаються в клубок (глобулярні білки). Інші залишаються розгорнутими для них характерно взаємодія бічних груп сусідніх ланцюгів з утворенням плоских илн лінійних структур (фібрилярні білки, рис. У11.8. [C.453]
Фібрилярні білки (скл протеі- НИ) поліпептидні ланцюга. утворюють волокна або спіралі найбільша складова частина їх -прості амінокислоти в більшості своїй погано розчиняються у воді [c.211]
Наведено методи оцінки молекулярних мас. полідисперсності. форми і розмірів макромолекул розглянуті питання синтезу волокнообразующих полімерів методами полімеризації і поліконденсації при малих і глибоких ступенях конверсії. а також дані основні відомості з хімії та фізико-хімії природних волокнообразующих полімерів целюлози, хітину і фібрилярних білків. Виклад базується на кількісних прикладах і завданнях, найбільш часто зустрічаються в практиці наукових і технологічних робіт. [C.2]
Обчислити коефіцієнт дифузії сферичної молекули білка фібрилярні з молекулярної масою 10 і [c.72]
Фиброин і серицин є фібрилярні білками, складовими полімерну основу натурального шовку. [C.375]
Для деяких фібрилярних білків [т]] розчину дорівнює [c.120]
Друге полягає в тому, що волокноутворення - це процес перекладу системи в неравновесное орієнтоване стан в результаті прикладення зовнішніх силових полів (механічних, електромагнітних, ферментативних). Тому в якості волокнообразующих полімерів виявляються найбільш ефективними фібрилярні білки (фиброин. Колаген). [C.336]
Ця реакція, що проводиться в розчині Nal, може використовуватися для розчинення фібрилярних білків. [C.362]
Фібрилярні білки, в тому числі волосся, шкіри, м'язів і нігтів, виконують струкпурние функції. Глобулярні білки. такі, як ферменти і гормони, роблять специфічну біохімічну роботу. Порівняйте форму молекул та розчинність в воді цих двох класів білків. Чому розчинність в воді для фібрилярних білків часто так сильно відрізняється від растпорімості в воді глобулярних білків [c.457]
Ці реакції широко використовуються при технологічних обробках фібрилярних білків [c.362]
При дії на фібрилярні білки хлорангидридов кислот протікають реакції ацилювання як по ОН, так і NH2- [c.368]
Інший великий клас білків утворюють фібрилярні білки. Вони виконують в організмі головним чином роль структурних матеріалів. До їх числа належить кератин. що входить до складу шкіри, волосся, вовни, нігтів та інших рогових тканин. До іншого типу фібрилярних білків відноситься колаген. находяіщйся в сухожиллях, підшкірному шарі і рогівці очей до фібрилярні відносяться білки шовку і тканин комах. Білки, вуглеводи і ліпіди (жири з довгими ланцюгами і жирні кислоти) грають роль будівельних матеріалів в будь-яких живих організмах. [C.313]
Згідно з новими уявленнями білки діляться на дві морфологічно різні групи - глобулярні і фібрилярні білки. До перших відносяться кристалічні, в більшій чи меншій мірі розчинні у воді або сольових розчинах речовини, молекули яких за формою нагадують uiap, еліпсоїд обертання. циліндр або диск. Прикладами таких білків можуть служити гемоглобін і міогло-бін. Висновки про форму їх молекул зроблені на підставі віскозиметрах-чеських, рентгенографічних, осмометріческнх вимірювань і електронної мікроскопії. [C.396]
Взаємодія фібрилярних білків з галоідзамещеннимі кислотами послаблюється в ряду I> Вг> С1> F. [c.369]
Для модифікації фібрилярних білків використовуються реакції епоксідірованія (наприклад, з епіхлоргідрином), а також обробка брометіламіном при pH> 7. [C.370]
Фібрилярні білки присутні в волоссі, м'язи, шкіру і в ніг-[c.453]
Виток а-спіралі фібрилярні білка (3.6 амінокислот-ньгх залишків) виміряно паралельно її осі. Його довжина дорівнює 0,5 нм. Скільки амінокислотних залишків потрібно додати в секунду до кожної а-спіралі волокна кератину, якщо людську волосину виростає в рік на 15,24 см [c.119]
У обьіних умовах ця група білкових речовин не розчиняється в розчинниках, які використовуються для розчинення фібрилярних білків. Особливістю первинної структури білків. що відносяться до групи кератинів. є відносно велика кількість сірковмісних ланок (Met, ys, yS - Sy). [C.377]
За формою молекул все білки ділять на дві великі групи волокнисті (або фібрилярні) і глобулярні. Перші являють собою нерозчинні у воді довгі ниткоподібні молекули. поліпептидні ланцюги яких не мають глобулярної форми. а витягнуті уздовж однієї осі. Більшість фібрилярних білків виконує структурні або захисні функції. [C.425]
Фібрилярні білки характеризуються регулярним розміщенням полярних груп уздовж довгої жорсткої полімерної ланцюга. Для одного з найбільш характерних фібрилярних білків колагену - в літературі є дані по швидкості ультразвуку в розчині [202] за цими даними в роботі [161] обчислена парциальная адіабатична стисливість. значення якої аномально низько. На шкалі сжімаемос й (див. Рис. 3.12) наведено результат адитивного розрахунку повністю розгорнутої ланцюга колагену. Це значення можна вва [c.60]
Змінюється і ситуація з джерелами сировини для виробництва полімерних матеріалів. В останні 40-50 років розвиток виробництва і переробки волокнообразующих полімерних матеріалів базується на використанні продуктів глибокої переробки природного вуглеводневої сировини. Однак з урахуванням швидко прогресуючого вичерпання світових запасів нафти і газу все більша увага знову приділяється проблемам технічного використання природних полімерів - різних поліуглеводов і фібрилярних білків, чому сприяють успіхи генної інженерії та інших напрямків біотехнології. [C.8]
Комплекс фізико-хімічних властивостей природних волокнообразующих полімерів обумовлений первинним, вторинним і більш високими рівнями їх структурної організації. Кожен з полімерів, що представляє інтерес як волокноутворюючих (целюлоза, хітин. Фібрилярні білки), має певний біофункціонального призначення. Особливість біосинтетичних процесів така, що первинна структура макромолекул цих полімерів формується як регулярна, незважаючи на можливість випадкового включення в них "дефектних" ланок. Регулярність будови полімерних ланцюгів зумовлює можливість їх самовпорядкування (кристалізації). Параметр гнучкості макромолекул природних волокнообразующих полімерів / ф дещо більше 0,63, що дозволяє віднести їх до полужесткоцепним полімерів. [C.288]
Питання. Натуральний шовк виробляється в основному шляхом физикохимических обробок коконів тутового шовкопряда Bombyx mon. Кокони, формовані гусеницями цієї комахи, являють собою природну композиційну оболонку, побудовану з міцних фіброінових волокон (стрижнів), пов'язаних між собою іншим лінійним білком - серицином (табл. 6.8). Для захисту від хвороботворних бактерій, забезпечення газо- і водообміну з навколишнім середовищем поверхню ниток, з яких побудований кокон. покрита тонкою напівпроникною білково-ліпідної оболонкою. Кокон нитка на 97-98% складається з високоорієнтованих фібрилярних білків [c.342]
Величезне чйсло взаємних поєднань а-амінокислотних ланок в поліпептидного ланцюга. обусловліваюшіх первинну структуру білка. зумовлює можливість сушествования дуже великої різноманітності білків і специфічність їх функцій. Однак первинна структура білка. володіє специфічними функціональними властивостями (наприклад, фібрилярні білки), в процесі біосинтезу відтворюється досить точно, що обумовлює можливість життєдіяльності організмів. Раніше вже зазначалося, що конформаційні переходи в поліпептидного ланцюга можуть здійснюватися в основному в результаті обертання навколо СН2-групи Gly, іфающей роль шарніра. [C.344]
Взаємне впорядкування поліпептидних ланцюгів (кристалізація) відбувається не тільки в міру зменшення вмісту води в системі (при висушуванні білкового субстрату), але і при нагріванні в інертному середовищі. Максимальна швидкість кристалізаційних процесів досягається для обох білкових компонентів натурального шовку - натурального і серицина - в області 180-200 ° С. Аморфний серицин легко розчиняється у воді при 20 ° С при pH 7,0 (0,1), в той час як кристалічна форма його виявляється практично нерозчинної. Температури склування Гс фиброина і серицина близькі і знаходяться в області 173-175 ° С і 169-172 ° С відповідно. Обидва фібрилярних білка, що становлять 97-98% маси кокона нитки, хараетерізуются приблизно однаковим спорідненістю до води теплоти гідратації фиброина і серицина складають відповідно 50,9 та 52,1 кДж / моль. [C.376]
Структура а-сггаралі є найбільш важливим і широко поширеним випадком організації молекул глобулярних білків (наприклад, ферменти). Структура р-складчастого шару зустрічається в фібрилярних білках типу натурального шовку і р-кератину (шкіра, волосся. Нігті, роги. Копита і т.д.). [C.271]
А фиброин шовку і р-форма кератину належить до групи фібрилярних білків, у яких майже повністю развернугьте поліпептидні ланцюга організовані в складчасту структуру. [C.271]
Фібрилярні, або волокнисті, білки (від латинського з Гова ЬгШа - волокно) складаються з макромолекул у вигляді тонких витягнутих ниток, зазвичай з'єднаних між собою. У цю групу входять білки, які є складовими частинами шкіри і сухожиль (колаген. Желатин), волоса і роги (кератин), м'язів (міозину) і ін. В організмі вони виконують в основному механічні функція, хоча деякі з фібрилярних білків мають і біологічною активністю . Так, названий вище міозіп є ферментом він розщеплює аденазінтріфосфорную кислоту (АТФ), яка володіє великою кількістю енергії. виділяється при її розщепленні. [C.338]
Фібрилярні білки при кімнатній температурі зазвичай нерозчинні у воді, проте здатні набухати в ній. що говорить про їх гідрофп нзних властивості. [C.338]
Фібрилярні білки складаються з ланцюгів поліпептидів, з'єднаних між собою в основному вохюродной зв'язком з утворенням складних спіралеподібних структур, званих вторинної структурою білка (рис. 39). [C.360]