Визнач ?? ення Ф.Енгельса "Життя є спосіб існування білкових тіл" до сих пір, після майже півтора століття, не втратило своєї правильності та актуальності.
У корені структури будь-якого організму і вс ?? ех протікають в ньому життєвих реакцій лежать білки. Будь-які порушення в цих білках призводять до зміни самопочуття і нашого здоров'я. Необхідність вивчення будови, властивостей і видів білків криється в різноманітті їх функцій.
Білки формують речовина сполучної тканини - колаген. еластин. кератин. протеоглікани. Безпосередньо беруть участь в побудові мембран і цітоскел ?? ета (інтегральні, полуінтегральние і поверхневі білки) - спектрин (поверхневий, основний білок цітоскел ?? ета еритроцитів), гликофорин (інтегральний, фіксує спектрин на поверхні), До даної функції можна віднести участь у створенні органел - рибосоми.
Всі ферменти є білками. Але разом з тим, є експериментальні дані про існування рибозимов, ᴛ.ᴇ. рибонуклеїнової кислоти, яка має каталітичної активністю.
Регуляцію і узгодження обміну речовин в різних клітинах організму здійснюють гормони. Частина з них є білками, наприклад, інсулін і глюкагон.
Ця функція полягає у виборчому зв'язуванні гормонів, біологічно активних речовин і медіаторів на поверхні мембран або всередині клітин.
Тільки білки здійснюють перенесення речовин в крові. наприклад, ліпопротеїни (перенесення жиру), гемоглобін (транспорт кисню), трансферин (транспорт жел ?? еза) або через мембрани - Na +, К + -АТФаза (протилежний трансмембранний перенос іонів натрію і калію), Са 2+ -АТФаза ( викачування іонів кальцію з клітини).
Як приклад депо білка можна привести виробництво і накопичення в яйці яєчного альбуміну. У тварин і людини таких спеціалізованих депо немає, але при тривалому голодуванні використовуються білки м'язів, лімфоїдних органів, епітеліальних тканин і печінки.
Існує ряд внутрішньоклітинних білків, призначених для зміни форми клітини і руху самої клітини або її органел (тубулін. Актин. Міозин).
Захисною функцією при інфекціях володіють імуноглобуліни крові, при пошкодженні тканин - білки системи згортання крові. Механічний захист і підтримку клітин здійснюють протеоглікани.
Білок - ϶ᴛᴏ послідовність амінокислот, пов'язаних один з одним пептидними зв'язками.
Легко уявити, що кількість амінокислот повинна бути по-різному: від мінімум двох до будь-яких розумних величин. Біохіміки домовилися вважати, що якщо кількість амінокислот не перевищує 10, то таке з'єдн ?? ення прийнято називати пептид; якщо від 10 до 40 амінокислот - поліпептид. в разі якщо більше 40 амінокислот - білок.
Лін ?? ейная молекула білка, що утворюється при соедин ?? еніі амінокислот в ланцюг, є первинною структурою. Образно її можна порівняти зі звичайною ниткою на яку навішені до декількох сотень намистин двадцяти різних кольорів (по числу амінокислот).
Послідовність і співвідношення амінокислот в первинній структурі визначає подальшу поведінку молекули: її здатність згинатися, згортатися, формувати ті чи інші зв'язки всередині себе. Форми молекули, що створюються при згортанні, послідовно можуть приймати вторинний, третинний і четвертинний рівень організації.
Схематичне уявлення послідовності укладання білків в четвертинних структуру
На рівні вторинної структури білкові "намиста" здатні укладатися у вигляді спіралі (подібно дверний пружин ?? е) і у вигляді складчастого шару. коли "намиста" укладені змійкою і віддалені частини бус опиняються поруч.
Укладання білка у вторинну структуру плавно переходить до формування третинної структури. Це окремі глобули, в яких білок укладений компактно, у вигляді тривимірного клубка.
Деякі білкові глобули існують і виконують свою функцію не поодинці, а групами по дві, три і більше штук. Такі групи утворюють четвертинних структуру білка.
Об'єднати ?? ення амінокислот через пептидні зв'язки створює лин ?? ейную поліпептидний ланцюг, яка прийнято називати первинною структурою білка.
Ділянка білкової ланцюга довжиною в 6 амінокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Гли-Ала) (пептидні зв'язку виділ ?? єни жовтим кольором, амінокислоти - червоною рамкою)
Первинна структура білків, ᴛ.ᴇ. послідовність амінокислот в ньому, програмується послідовністю нуклеотидів в ДНК. Випадання, вставка, заміна нуклеотиду в ДНК призводить до зміни амінокислотного складу і, отже, структури синтезованого білка.
У разі якщо зміна послідовності амінокислот носить не летальний характер, а пристосувальний або хоча б нейтральний, то новий білок може передатися у спадок і залишитися в популяції. В результаті виникають нові білки зі схожими функціями. Таке явище прийнято називати поліморфізм білків.
Наприклад, при серповидноклеточной анемії в шостому положенні # 946; -ланцюга гемоглобіну відбувається заміна глутамінової кислоти на валін. Це призводить до синтезу гемоглобіну S (HbS) - такого гемоглобіну, який в дезоксіформ полимеризуется і утворює кристали. В результаті еритроцити деформуються, набувають форму серпа (банана), втрачають еластичність і при проходженні через капіляри руйнуються. Це в підсумку призводить до зниження оксигенації тканин і їх некрозу.
Послідовність і співвідношення амінокислот в первинній структурі визначає формування вторинної. третинної і четвертинної структур.
Вторинна структура білка - ϶ᴛᴏ спосіб укладання поліпептидного ланцюга в більш компактну структуру, при якій відбувається взаємодія пептидних груп з утворенням між ними водневих зв'язків. Формування вторинної структури викликано прагненням пептиду прийняти конформацію з найбільшою кількістю зв'язків між пептидними групами. Тип вторинної структури залежить від стійкості пептидного зв'язку, рухливості зв'язку між центральним атомом вуглецю і вуглецем пептидного групи, розміром аминокислотного радикала.
Усе зазначене укупі з амінокислотною послідовністю згодом призведе до строго определ ?? енной конфігурації білка.
Можна виділити два можливі варіанти вторинної структури: # 945; -спіраль (# 945; -Структура) і # 946; -складчатий шар (# 946; -Структура). В одному білку, як правило, присутні обидві структури, але в різному частковому співвідношенні. У глобулярних білках переважає # 945; -спіраль, в фібрилярних - # 946; -Структура.
Вторинна структура утворюється тільки за участю водневих зв'язків між пептидними групами: атом кисню однієї групи реагує з атомом водню другий, одночасно кисень другий пептидного групи зв'язується з воднем третьої і т.д.
