3.2.1. Серед хромопротеїни розрізняють гемопротеїни (містять в якості простетичної групи порфіринові похідні) та флавопротеїни (містять похідні рибофлавіну - вітаміну B2). Хромопротеїни беруть участь в здійсненні багатьох життєво важливих функцій, таких як тканинне дихання, перенесення кисню, окислювально-відновні реакції, светоощущеніє, фотосинтез в рослинних клітинах і інші процеси.
3.2.2. До гемопротеинов відносяться: гемоглобін, міоглобін, цитохроми, пероксидаза, каталаза. Ці білки містять як простетичної групою гем.
За своєю хімічною будовою гем являє собою протопорфирин IX. пов'язаний з двовалентних залізом. Протопорфирин IX - органічна сполука, що відноситься до класу порфиринов. Протопорфирин IX містить чотири заміщених піррольних кільця, з'єднаних метинового містками = СН-. Заступниками в піррольних кільцях є: чотири метильние групи СН3-. дві вінільні групи СН2 = СН- і два залишку пропіонової кислоти - СН2-СН2-СООН. Гем з'єднується з білкової частиною наступним чином. Неполярні групи. протопорфирина IX взаємодіють з гідрофобними ділянками амінокислот за допомогою гідрофобних зв'язків. Крім того, є координаційна зв'язок між атомом заліза і імідазольним радикалом гистидина в білкової ланцюга. Ще одна координаційна зв'язок атома заліза може використовуватися для зв'язування кисню та інших лігандів.
Присутність в біологічному матеріалі гемсодержащих білків виявляється за допомогою бензидинової проби (при додаванні бензидина і пероксиду водню досліджуваний розчин забарвлюється в синьо-зелений колір).
3.2.3. Порівняйте структуру і функцію міоглобіну і гемоглобіну, запам'ятайте характерні особливості кожного з цих білків.
Міоглобін - хромопротеїни, присутній в м'язовій тканині і володіє більшою спорідненістю до кисню. Молекулярна маса цього білка близько 16000 Так, Молекула міоглобіну має третинну структуру і являє собою одну поліпептидний ланцюг, з'єднану з гемом. Міоглобін не володіє аллостеріческого властивостями (див. 2.4.), Крива насичення його киснем має вигляд гіперболи (рисунок 4). Функція міоглобіну полягає в створенні в м'язах кисневого резерву, який витрачається в міру необхідності, заповнюючи тимчасовий брак кисню.
Гемоглобін (Hb) - хромопротеїни, присутній в еритроцитах і бере участь в транспорті кисню до тканин. Гемоглобін дорослих людей називається гемоглобіном А (Hb A). Молекулярна маса його становить близько 65000 Так. Молекула Hb А має четвертинних структуру і включає чотири субодиниці - поліпептидні ланцюга (позначаються α1. Α2. Β1 і β2. Кожна з яких пов'язана з гемом.
Запам'ятайте, що гемоглобін відноситься до аллостерическим білків, його молекули можуть зупинити переходити з однієї конформації в іншу. При цьому змінюється спорідненість білка до лигандам. Конформація, що володіє найменшим спорідненістю до ліганду, називається напруженою, або Т-конформацией. Конформація, що володіє найбільшим спорідненістю до ліганду, називається релаксированной, або R-конформацией.
R- і Т-конформації молекули гемоглобіну знаходяться в стані динамічної рівноваги:
Різні чинники середовища можуть зрушувати цю рівновагу в ту чи іншу сторону. Аллостеріческого регуляторами, що впливають на спорідненість Hb до O2. є: 1) кисень; 2) концентрація Н + (рН середовища); 3) вуглекислота (СО2); 4) 2,3-дифосфоглицерата (ДФГ). Приєднання молекули кисню до однієї з субодиниць гемоглобіну сприяє переходу напруженої конформації в релаксувати і підвищує спорідненість до кисню інших субодиниць тієї ж молекули гемоглобіну. Це явище отримало назву кооперативного ефекту. Складний характер зв'язування гемоглобіну з киснем відображає крива насичення гемоглобіну O2. має S-подібну форму (рисунок 3.1).
Підвищення змісту СO2. Н +. ДФГ на тлі низького парціального тиску O2 в тканинах сприяє взаємодії цих факторів з гемоглобіном і переходу R-конформації в Т-конформацію. Це призводить до зміщення рівноваги в рівнянні (1) вправо. Що виділився O2 надходить в тканини.
Малюнок 4. Криві насичення міоглобіну (1) і гемоглобіну (2) киснем.