Хімія і хімічна технологія
Ейген і Шустер пропонують конкретні моделі для виникнення генетичного коду. Зокрема, наводяться аргументи на користь того, що початку трансляції сприяють первинні структури. збагачені ГЦ. Трансляція виникала завдяки достатньому змісту протеіноідов - белковоподобних ве- [c.547]
Як відомо, в сучасних клітинах функції ДНК полягають в отриманні, зберіганні і передачі інформації наступним поколінням. Без ДНК і РНК неможливо точне відтворення всіх властивостей клітини. в основі яких лежить функціонування специфічних білків. У модельних дослідах була показана відносна простота і легкість виникнення просторово відокремлених систем, побудованих з протеіноідов, що характеризувалися певною сталістю амінокислотних послідовностей. Це могло служити вказівкою на те, що інформація про поліпептидах типу протеіноідов була укладена в них самих, а отже, підводило до наступного висновку на початковому етапі еволюції протоклітини могли відтворюватися і передавати інформацію потомству без участі нуклеїнових кислот. [C.200]
Альбуміноіди (протеіноіди, склеропротеіни) - білки, різко отлічаюпще-ся від інших білків за властивостями. Вони розчиняються лише при тривалій обробці концентрованими кислотами п лугами, причому з розщепленням молекул. У тварин організмах виконують опорні і покривні функції в рослинах не зустрічаються. Представники фіброін- білок шовку кератин - білок волосся, вовни, рогового речовини. епідермісу шкіри еластин - білок стінок кровоносних судин. сухожиль колаген - білкова речовина шкіри, кісток, хрящів, сполучних тканин. [C.297]
Протеіноіди - нерозчинні білки. що входять до складу шовку. волосся, рогів, нігтів, копит і сухожиль. Мають ниткоподібну (фибриллярную) форму молекул. Містять сірку. [C.267]
Протеіноіди (белковоподобние речовини), або альбуміноіди, - тверді білки опорних тканин. Входять до складу волосся. рогів, копит, пір'я, сухожиль, зв'язок, сполучної тканини і т. д. Протеіноіди не розчиняються у воді, розведених кислотах. лугах і сольових розчинах. У протеіноіди міститься велика кількість гліцину, аланіну, тирозину. Багато протеіноіди не придатні для харчування. [C.214]
До складу ниркової тканини входить близько 83% води і 17% щільного залишку, що складається переважно з різних білків (глобулінів, нуклеопротеидов, протеіноідов і ін.). [C.455]
До групи простих білків, або протеїнів, зазвичай відносять протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни, протеіноіди і ряд інших білків. які не належать ні до однієї з перерахованих груп (наприклад, багато білків -ферменти, м'язовий білок міозин і ін.). [C.48]
Особливістю багатьох протеіноідов є їх непридатність для харчування внаслідок нездатності травних соків перетравлювати їх. До таких білків. не піддається дії ферментів травних соків. відносяться, наприклад білки рогів, копит, вовни та ін. [c.52]
С. Фокс показав [20], що нагріванням з амінокислот можна отримати сополімери (протеіноіди), що містять до 18 амінокислот, які є моделями первинного білка. Фокс і Янг знайшли, що протеіноіди утворює в розчині солей характерні мікросфери. Вони містять мембрани і навіть подвійні шари. Введення в мікросфери гідроксиду цинку викликає поява у них здатності розщеплювати АТФ. С. Фокс вважає, що ці мікроструктури за властивостями нагадують клітини. [C.52]
Протеіноіди, альбуміноіди, склеропротеіни-білкові речовини. характеризуються великою хімічною стійкістю і знаходяться в таких частинах тваринного організму (або його виділеннях), які виконують механічні функції. У рослинах вони не знайдені. Крім схожості фізіологічних функцій. їх об'єднує і спільність інших властивостей. Так, наприклад, вони абсолютно нерозчинні у воді і розчинах нейтральних солей. а також в розбавлених кислотах і лугах. Розчинити їх вдається тільки при енергійної обробці кислотами або лугами, причому первісна структура їх відчуває при цьому значні зміни. Не піддаються вони дії і протеолітичних ферментів. по крайней мере в звичайних умовах. [C.327]
З протеіноідов хребетних слід зазначити колаген, еластин і кератин. Колаген головну складову частину сполучної тканини шкіри і сухожиль і основне органічне речовина кісток і хрящів. Колаген стійкий до дії деяких протеолітичних ферментів він розщеплюється пепсином, але не трипсином. При дії холодної води на зазначені тканини колаген розчиняється його можна перевести в розчин лише при більш високій температурі, але при цьому будова його змінюється. [C.328]
До групи протеїнів. або простих білків. зазвичай включають також так звані протеіноіди. Ці речовини мають лише деякі властивості білків, по ряду же властивостей вони значно відрізняються від більшості білків, перш за все малою розчинністю. До протеіноіди відноситься ряд білків, які грають в організмах тварин і рослин опорно-механічну, захисну роль. [C.311]
Представниками протеіноідов є кератин, що входить до складу шкіри. волосся (вовни), нігтів, рогів фиброин, що входить до складу шовку. і т. д. Деякі з цих білків мають найбільш просту будову і вивчені більше інших білків. [C.311]
У роботах Фокса (1966-1968) експериментально досліджувалася самоорганізація в поліпептидних ланцюгах. утворених при термічній поліконденсації еквімолярних сумішей 18 канонічних амінокислот (крім АСП і Гли) в присутності солей фосфорної кислоти. грали роль водоотнимающих засобів. Прп цьому утворюються ланцюга нерівномірного складу, синтетичні поліпептиди. названі Фоксом протеіноіди. Ці сполуки мають каталітичної активністю. подібна до ферментативної з їх допомогою вдалося проводити реакції гідролізу, декарбокснлнрованія, амннірованія і дезамінування. Однак полімеразна активність у протеіноідов пе виявлена. [C.537]
Протеіноіди викликали великий інтерес і ретельно вивчалися з'ясувалося, що вони здатні утворювати мембрани і замкнуті порожнини. а окремі мікросфери, з'єднуючись, дають ланцюжка і більш складні поєднання. На думку С. Фокса, зони вулканічної діяльності могли бути тими місцями, в яких протікав первинний синтез - конденсація протеіноідов. Дощі вимивали ці сполуки, виносили їх до обмілинам річок або морів, де, ймовірно, відбувалися в подальшому процеси ускладнення Протеіноідние структур. [C.210]
Розглянемо коротко деякі властивості мікросфер, взявши їх в якості моделі протоклітини. Протеіноідние мікросфери мають сферичну форму. діаметр їх в залежності від умов отримання коливається від 0,5 до 7 мкм (рис. 50). За розміром і формою вони нагадують кокові форми бактерій. іноді утворюють ланцюжки. схожі на ланцюжки стрептококів. Кожна мікросфера містить близько Ю молекул протеіноіди. Протеіноід- [c.194]
Зазвичай розрізняють протеіноіди безхребетних і хребетних. До перших відносять фиброин, спонгин, горгонін і ін. Вони входять до складу опорних або покривних тканин безхребетних. Фиброин входить до складу нитки шовкопряда. Спонгин представляє іодсодержащій (1-2%) білок скелета морських губок при гідролізі з нього виділено дііодтірозін. Горгонін виділений з скелета коралів в складі різних горгонінов зустрічаються йод, бром, хлор входить в їх склад галоген заміщає водень зазвичай в ароматичному ядрі тирозину. [C.327]
Фібрилярні альбуміноіди (протеіноіди, склеро протеїни) Колаген, еластин, ретикулін - - - - - - [c.220]
Біологічна хімія Видання 3 (1960) - [c.9. c.53]
Біологічна хімія Видання 4 (1965) - [c.9. c.52]
Органічна хімія (1976) - [c.0]
Курс органічної та біологічної хімії (1952) - [c.327. c.328]