Теоретична кінетика.
Вплив температури на швидкість реакції.
Правило Вант-Гоффа.
Для більшості хімічних реакцій швидкість реакції
збільшується зі зростанням температури. експериментально
встановлено, що при збільшенні температури на десять
градусів швидкість гомогенної реакції зростає в 2 4 рази.
Ця закономірність називається правилом Вант-Гоффа.
Число, що показує, у скільки разів зростає константа
швидкості при підвищенні температури на десять градусів,
називається температурним коефіцієнтом константи
швидкості, позначається.
kT 10
2 4
kT
kT2
kT1
Якоб Хендрік
Вант-Гофф
(1852 -1911)
Т
10
Правило Вант-Гоффа - наближене, так як температурний
коефіцієнт зберігає постійне значення тільки у вузькому
температурної області.
2. Енергія активації. Теорія Арреніуса.
Поняття «енергія активації» було введено Арреніус в
теорії активних зіткнень (ТАС), сутність якої полягає в
наступному: хімічну взаємодію здійснюється тільки при
взаємодії активних частинок, які мають достатню
енергією для подолання потенційного бар'єру реакції і
орієнтовані в просторі відносно один одного. В ТАС
вважається, що акт перетворення початкових речовин в кінцеві
продукти відбувається в момент зіткнення активних молекул і
протікає миттєво. Джерела активації молекул можуть бути
різними:
температура,
наявність
каталізатора,
дія
електричних розрядів, удари електронів,-частинок, нейтронів і т.д.
Введення стеричного множника в ТАС не дозволяє
повністю розкрити його фізичний зміст, не дає шляхів розрахунку,
обмежуючись лише наближеним значенням величини.
Тому на основі теорії ТАС була висунута теорія
активованого комплексу (ТАК). Основне положення ТАК
хімічних реакцій полягає в тому, що всякий елементарний
хімічний
акт
протікає
через
перехідний
стан
(Активоване комплекс), коли в реагує системі зникають
окремі зв'язку в початкових молекулах і виникають нові зв'язки,
характерні для продуктів реакції. Тобто початкова конфігурація
атомів у вихідних молекулах переходить в кінцеву у продуктів
реакції при безперервному зміні міжатомних відстаней:
A
A B
B
A
B
| |
C D
C D
C
D
Вихідні речовини Активоване комплекс
продукти реакції
Розглядаючи шлях реакції через активоване комплекс, ТАК дає
рівняння:
G *
k T RT
K
e
h
або, знаючи, що
G H T S
*
*
*
k T
K
e
h
S *
R
e
H *
RT
де - трансмісійний множник, що враховує частку активних
молекул, які перетворюються в кінцевий продукт реакції, для
більшості реакцій він дорівнює одиниці, і в наближених розрахунках його
можна не враховувати;
k - постійна Больцмана, 1,38 10-23;
h - постійна Планка, 6,626 10-34;
G * - зміна ізобарно-ізотермічного потенціалу активації;
S * - зміна ентропії в процесі освіти активованого
комплексу;
Н * - зміна ентальпії активації.
Енергія активації зі зміною ентальпії реакції пов'язана
рівнянням:
E H * RT,
де - число реагуючих молекул.
Вважаючи, що
E H * отримуємо
k T
P Z0
h
S *
e R
,
звідси стерическое фактор називають ентропійним множником або
імовірнісним фактором, так як він визначає ентропію при
освіті активованого комплексу.
Стерическое фактор Р
визначає ефективність хімічної взаємодії частинок
A Pz
до Ae
рівняння Арреніуса
Eакт
RT
z - число ефективних зіткнень
між частинками
Р - фактор ймовірності (стерическое
множник) Р 1
ln k
E
tg
R
Логарифмічна форма рівняння Арреніуса
E
ln k ln A
RT
ln A
d ln K
E
KT 2 E 1 + 1
RT1T2 KT 2
ln
E
ln
dT
RT 2
KT 1 R T1 T2
T2 T1 KT 1
1 / T
Розподіл часток по енергіях.
N *
e
N
E а кт
RT
рівняння Больцмана
N * - число активних частинок
N - загальне число частинок
N *
z
10 10 10 20
N
якщо
Людвіг Больцман
1844 -1906
N *
10 10 Тому реакція йде миттєво
N
Зв'язок Еакт з тепловим ефектом реакції.
Е
Е
До
До
Е1
Е1
Е2
Н
Н
хід реакції
Н 0
Е1
Е2
хід реакції
Н 0
Е1
Точка К - активоване комплекс
позитивний
негативний
(Інгібування)
1.Гомогенний
2.гетерогенний
3.Кіслотнощелочной
З
У харчових технологіях широко застосовуються 1, 3 і 4
каталізатори. Це перспективний напрямок, при якому
з нехарчової сировини отримують харчове. каталізатори:
С0
H2SO4, CH3COOH, HCl, фосфати, сульфати, аллюмосілікати
3
Ср
4.Ферментатівний
2 1
t2
t1
t3
t
1 - реакція протікає без
каталізатора
2 - позитивний каталіз
3 - інгібування реакції
В основі лежить гідроліз у водному середовищі в присутності Н і ОН субстрату
(Шкури, бадилля буряка, соняшник, лапи, дзьоби)
S + H A SH + A. SH + H2O П + H3O
. де S- сульфат, а П - продукт
Автокаталіз - прискорення реакції за рахунок кінцевих або проміжних
продуктів
Вимоги до
каталізатору:
-повинен мати каталітичної активністю,
яка залежить від рН і температури.
-повинен бути 1. специфічним
2.Селектівние
3. механічно міцним
4.термостойкім
5.способним до регенерації.
Промотори (від лат promoveo - просуваю) - речовини, додавання яких до
катализаторам підвищує їх активність і вибірковість, а іноді і
стійкість. Приклад: реакція 3Н2 + N2 = 2NH3, каталізатор: Fe, промотори: Al2O3,
K2O
каталітичні отрути: Pb, Hg, H2S, CO, H2O
Ферментативний каталіз.
Ферменти - біологічні каталізатори - перевершують за активністю
хімічні каталізатори. Це продукти життєдіяльності живих
організмів. Відомо 2 тисячі ферментів. Вони бувають двох типів:
Прото (білки) і складні (білок + небілкові речовини)
1 моль ферменту сахарози за 1 з здатний розщепити 1 000 молей
бурякового цукру
1 г кристалів пепсину розщеплює 50 кг яєчного білка, він розкладає
білки, але не впливає на швидкість окислювальних процесів. фермент
каталізу розкладає перокстід водню, але не діє на білки
1 г кристалів реніну згортає 72 т молока
Назва субстрату (речовини, що піддаються перетворенню під
дією ферменту) + «аза»
Ферменти протеази розщеплюють протеїни (білки)
Ферменти ліпази розщеплюють ліпіди (жири)
Кількісно кінетика ферментативних реакцій описується рівнянням
Міхаеліса.
Каталітична активність ферментів
Молекулярна активність ферменту - число молекул даного
субстрату, що перетворюються за 1 хвилину однією молекулою ферменту при
оптимальної концентрації субстрату
Ферменти володіють специфічністю (вибірковість)
абсолютна специфічність
стереохимическая
специфічність
Ферменти в ході реакції інактівіруются- втрачають свою
активність і руйнуються.
склад ферментів
Ферменти в своєму складі мають білкову та небілкової частина
однокомпонентні ферменти
двокомпонентні ферменти
Особливості роботи ферментів:
1) Вузький температурний інтервал
(313-333 К для рослинних ферментів і
313-323 для тварин)
2) Певний діапазон рН
Напрямки ферментативного каталізу:
1. Для зберігання і переробки сировини
(Овочів, фруктів, м'яса, зерна. О2 + жири
прогоркание)
2. Для поліпшення смаку (поява специфічних органолептичних показників)
3. Для твори технологічних процесів в хлібопеченні, сироделаніі,
виноробстві, пивоварінні, пастеризації молока.
14. Механізми хімічних реакцій в биосистемах
Хімічні реакції в биосистемах - складні реакції,
складаються
з
декількох
елементарних
стадій,
з
лимитирующими стадіями, які визначають швидкість всього
складного процесу.
1) Оборотні
2) Паралельні
К1
А → В
К2 ↓
З
К1
А
↔
В
К2
3) Послідовні
А → В → З
К1≈К2
4) Парні
A + B → M, ΔG<0
(1)
A + C → N, ΔG> 0
(2)
> A + B + C → M + N
(Гідроліз ефірів і полісахаридів, В - індуктор реакції (2)
крекінг вуглеводнів)
Реакція (2) термодинамічно
невигідна, вона може протікати
тільки в присутності [B], який
бере участь в реакції (1),
термодинамічно вигідний.
Приклад сполученої реакції:
Реакція метаболічного окислення глюкози:
С6Н12О6 + О2 → СО2 + Н2О ΔG = - 2886 кДж / моль
З цією реакцією пов'язана реакція синтезу АТФ:
АДФ + Ф → АТФ ΔG = 36 кДж / моль
Реакція лежить в основі окислення продуктів харчування в процесі перетравлення їжі.
5) Ланцюгові - характеризуються
виникненням активної частки, в
кожному елементарному акті виникає
ланцюг послідовних повторюваних
реакцій (Н.Н.Семенов):
а) зародження ланцюга;
б) зростання ланцюга;
в) обрив ланцюга.
7) Радіаційно-хімічні
У харчовій промисловості
використовуються для пастеризації та
знезараження продуктів.
6) Фотохімічні (hν),
(Плазмохімічні) - загар шкіри,
фотосинтез → 2 закону фотохімії
(Люминисценция, фосфоросценція
+ сенсебілізатори).
8) Ланцюгові радикальні реакції -
окислювальна псування жирів,
поява токсинів, зміна
забарвлення вина.
