Амінокислоти (синонім амінокарбонових кислоти) - органічні сполуки, молекули яких містять аміногрупи (NH2-групи) і карбоксильні групи (СООН-групи); є елементами, з яких побудовані пептиди і білки. Відомо близько 200 природних А. однак до складу білків входять лише 20 амінокислот, які називають нормальними, основними, або стандартними. У рідкісних випадках в білках зустрічаються нестандартні А. в коллагене - 4- (гідр) оксипроліну і 4- (гідр) оксілізін, в МІОЗИНУ - N-метіллізін, в протромбіну - g-карбоксіглутаміновая кислота, в еластині - десмозін і ін. Характерною особливістю нормальних А. є наявність в їх молекулі СООН- і NH2-груп, пов'язаних з одним і тим же a-вуглецевим атомом: H2N- (R) C (H) -СООН, де R - вуглеводневий радикал. a-Вуглецевий атом у всіх А. за винятком гліцину, асиметричний, що пояснює існування А. у вигляді двох стереоізомерів і робить їх оптично активними, тобто здатними обертати площину поляризації проходить через розчин А, поляризованого світла. Залежно від того, в якому напрямку відбувається це обертання, розрізняють правообертальні і левовращающіе стереоізомери (енантіомери) А. позначаються знаками «+» і «-» відповідно.
Молекули білків вищих організмів побудовані з суворо визначених стереоизомеров амінокислот - L-амінокислот, a-вуглецевий атом яких відповідає за своєю абсолютною конфігурації вуглецевого атома L-Гліцеральдегід. До складу деяких бактеріальних білків і пептидів іноді входять залишки D-амінокислот. Такі амінокислоти, як треонін і ізолейцин, містять два асиметричні атоми вуглецю і мають по 4 стереоізомери, проте в білках зустрічаються стереоізомери цих А. тільки одного типу. Деякі нестандартні А. наприклад b-аланін, g-аміномасляна кислота, d-амінолевулінова кислота (проміжний продукт біосинтезу порфіринів), відрізняються від стандартних А. місцем розташування NH2-групи, але головним чином ці відмінності стосуються будови вуглеводневого радикала. Багато з нестандартних А. є попередниками йди катаболітів інших біологічно активних сполук. Так, 2,4-диоксифенилаланин (ДОФА) і 5 (гідр) оксітріптофан служать Біосинтетичними попередниками фенілетіламіна і серотоніну відповідно, a-аміно-g-оксимасляная кислота (гомосерін) і a-аміно-g-тіомасляная кислота (гомоцистеїн) беруть участь в обміні сірковмісних амінокислот і т.д. Класифікують А. або на підставі будови їх вуглеводневої радикала, або з урахуванням будови всієї молекули в цілому. Серед груп вуглеводневої радикала основних А. зустрічаються неполярні (табл. № 1-8), полярні незаряджені (табл. № 9-15), негативно заряджені (табл. № 16, 17) і позитивно заряджені (табл. № 18-20) . Залежно від будови вуглеводневого радикала А. поділяють на ароматичні (табл. № 7, 13), гетероциклічні (табл. № 8, 20), імінокіслоти (табл. № 5) та аліфатичні (табл. Всі інші амінокислоти).
Все А. здатні декарбоксилировать за участю ферментів декарбоксилаз з утворенням первинних амінів, які можуть окислюватися в реакціях, що каталізуються ферментами моноаміноксидазою або діаміноксидазу. Іншим шляхом деградації А. є їх окислювальне дезамінування з утворенням аміаку і кетокислот. Пряме дезаминирование L-амінокислот в організмі тварин і людини протікає вкрай повільно, за винятком дезаминирования глутамінової кислоти, за участю специфічного ферменту глутаматдегідрогенази. Дезаминирование інших А. може бути здійснено в результаті трансамінування цих А. з утворенням глутамінової кислоти і подальшого її дезаминирования з утворенням a-кетоглутаровой кислоти і аміаку. Т.ч. одним з продуктів різних шляхів катаболізму А. служить аміак, який може утворитися в результаті метаболізму та інших азотовмісних сполук (наприклад, при дезаминировании аденіну в складі никотинамидадениндинуклеотида - НАД і ін.).
Алкаптонурия, клінічно що виявляється в другій половині життя, характеризується патологією суглобів і хребта, а також інших багатих сполучною тканиною органів. Найбільшу групу спадкових дефектів обміну становлять генетично обумовлені аміноацідопатіі. Метаболічний зрушення при аміноацідопатіях і їх клінічні прояви пов'язані з накопиченням в крові і виділенням з сечею або самої непревращенной амінокислоти, або її метаболітів. Загальним біохімічним ознакою таких патологічних станів є ацидоз і аминоацидурия, з чим пов'язані такі неспецифічні клінічні ознаки, як блювота, зневоднювання організму, сонливість або, навпаки, збудження, судоми. Ряд аміноацідопатіі характеризується специфічними ознаками, наприклад гомоцистинурія - ектопією кришталика, аномаліями скелета, васкулярної патологією. Способи отримання А. дуже різноманітні.
Багато А. отримують за допомогою мікроорганізмів. Використовується також хімічний синтез амінокислот, наприклад за допомогою амінування галоїдопохідних органічних кислот аміаком. Для потреб медицини і харчової промисловості А. як правило, отримують з гідролізатів білків. Розчини окремих А. і гідролізат білків застосовують в медицині для парентерального харчування, а деякі з А. використовують в якості лікарських засобів. Так, метіонін призначають при цирозах і жирової дистрофії печінки, глутамінова і g-аміномасляна кислоти ефективні при ряді нервових і психічних захворювань, цистеїн використовується при багатьох хворобах очей. А. служать також вихідними речовинами для синтезу біологічно активних пептидів, які застосовуються в якості лікарських засобів. Глутамінова кислота використовується в кулінарії в якості харчової добавки. Триптофан, лізин, метіонін та інші А. додають в процесі виробництва до деяких харчових продуктів, біологічна цінність яких низька, а також використовують для годування с.-г. тварин. Активність ферментів, які беруть участь в обміні А. - амінотрансфераз, моноаміноксидази, діаміноксідази, гістідази і ін. Є інформативним діагностичним тестом при ряді важких захворювань: інфаркт міокарда, міопатіях, деяких хворобах печінки. Бібліогр. Березів Т.Т. і Коровкін Б.Ф. Біологічна хімія, М. 1982; Гринштейн Дж. І Вініцій М. Хімія амінокислот і пептидів, пров. з англ. М. 1965; Збарський І.Б. і Сімакова Р.А. Амінокислоти, БМП, 3-е изд. т. 1, с. 364, М. 1974; Ленинджер А. Основи біохімії, пров. з англ. т. 1-2, М. одна тисяча дев'ятсот вісімдесят п'ять.