різноманіття білків

20 амінокислот (заменімие- Тирозин Цистеин Гліцин Аланін Серін Глутаминовая кислота Глутамин Аспарагіноваякіслота Аспарагин Пролин; незаменімие- валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, лізин і в деяких випадках аргінін), різні ф-ції.

Виникнення нових білків часто пов'язано з незначними змінами в структурі вже наявних білків. Крім того, завдяки генетичним механізмам, білок з корисними властивостями або основна структурна частина цього білка можуть входити до складу інших білків. Такі білки, що мають схожу послідовність амінокислот і родинні функції, об'єднують в сімейства родинних білків.

  • класифікація: за формою молекул (глобулярні або фібрилярні);
  • за молекулярною масою (низькомолекулярні, високомолекулярні і ін.);
  • за хімічною будовою (наявність або відсутність небілкової частини);
  • по виконуваних функцій (транспортні, захисні, структурні білки і ін.);
  • по локалізації в клітині (ядерні, цито-плазматичні, лізосомальні і ін.);
  • по локалізації в організмі (білки крові, печінки, серця та ін.);
  • по можливості адаптивно регулювати кількість даних білків: білки, що синтезуються з постійною швидкістю (конститутивні), і білки, синтез яких може посилюватися при впливі факторів середовища (індуцібельная);
  • за тривалістю життя в клітці (від дуже швидко оновлюються білків, з Т1 / 2 менше 1 ч, до дуже повільно оновлюються білків, Т1 / 2 яких обчислюють тижнями і місяцями);
  • за схожими ділянкам первинної структури і родинним функцій (сімейства білків).

За формою молекули і особливостям просторової структури білки діляться на дві групи: глобулярні і фібрилярні. Поліпептидні ланцюги фібрилярних білків мають форму спіралі, яка закріплена розташованими вздовж ланцюга внутрішньомолекулярними водневими зв'язками. У волокнах фібрилярних білків закручені пептидні ланцюга розташовані паралельно осі волокна, вони як би орієнтовані щодо один одного, розташовуються поруч, утворюючи ниткоподібні структури і мають високу ступінь асиметрії. Фібрилярні білки погано розчиняються або зовсім нерозчинні в воді. При розчиненні в воді вони утворюють розчини високої в'язкості. До фібрилярні білок відносяться білки, що входять до складу тканин і покривних утворень. Це міозин-білок м'язових тканин; колаген, який є основою седиментаційних тканин і шкірних покривів; кератин, що входить до складу волосся, рогових покривів, вовни та пір'я. До цього ж класу білків відноситься білок натурального шовку - натурального, в'язка сиропообразная рідина, що твердіє на повітрі в міцну нерозчинну нитку. Цей білок має витягнуті поліпептидні ланцюги, з'єднані один з одним міжмолекулярними водневими зв'язками, що і визначає, по-видимому, високу механічну міцність натурального шовку.

Пептидні ланцюги глобулярних білків сильно вигнуті, згорнуті і часто мають форму жорстких кульок-глобул. Молекули глобулярних білків мають низьким ступенем асиметрії, вони добре розчиняються у воді, причому в'язкість їх розчинів невелика.

Класифікація білків за їх біологічним функціям.

Ферменти - спеціалізовані білки, що прискорюють протягом хімічних реакцій. Завдяки ферментам в клітці швидкості хімічних реакцій зростають в мільйони разів. Мають активний центр, вони специфічно пов'язують певний ліганд (або групи подібних лігандів) і каталізують певний тип хімічного перетворення даної молекули. (Рибонуклеаза)

білкових гормонів, що беруть участь в підтримці сталості внутрішнього середовища організму, які впливають на специфічні клітини-мішені (гормон інсулін відновлює гомеостаз.)

білки, приєднання яких до інших білків або іншим структурам клітини регулює їх функцію.

Регуляторні ДНК-зв'язуючі білки, можуть регулювати швидкість зчитування генетичної інформації

Сигнальні молекули (гормони, нейромедіатори) діють на внутрішньоклітинні процеси

через взаємодію зі специфічними білками-рецепторами.

Деякі білки, зокрема імуноглобуліни, мають здатність впізнавати і пов'язувати чужорідні молекули, вірусні частинки і бактерії, в результаті чого відбувається їх нейтралізація. Крім того, комплекс чужорідної частинки з імуноглобуліном легко впізнається і знищується клітинами імунної системи.

наділяють клітку здатністю або скорочуватися, або пересуватися. До таких білків відносять актин і міозин - фібрилярні білки, які беруть участь в скороченні скелетних м'язів.

Схожі статті